Introduction à la chimie

objectif D’apprentissage

• résumer les quatre niveaux de structure protéique

Termes

• feuilles β-plissées structure secondaire des protéines où les groupes N-H dans l’épine dorsale d’un brin complètement étendu établissent des liaisons hydrogène avec les groupes C=O dans l’épine dorsale d’un brin complètement étendu adjacent
• hélix α structure secondaire des protéines où chaque épine dorsale N-H crée une liaison hydrogène avec le Groupe C=O de l’acide aminé quatre résidus plus tôt dans la même hélice.,
• antiparallèlela nature des orientations opposées des deux brins D’ADN ou des deux brins bêta qui composent la structure secondaire d’une protéine
• liaison disulfureune liaison, constituée d’une liaison covalente entre deux atomes de soufre, formée par la réaction de deux groupes thiol, en particulier entre les groupes thiol de deux protéines

la forme d’une protéine est essentielle à sa fonction car elle détermine si la protéine peut interagir avec d’autres molécules., Les structures protéiques sont très complexes et les chercheurs n’ont pu que très récemment déterminer facilement et rapidement la structure des protéines complètes jusqu’au niveau atomique. (Les techniques utilisées remontent aux années 1950, mais jusqu’à récemment, elles étaient très lentes et laborieuses à utiliser, de sorte que les structures protéiques complètes étaient très lentes à être résolues.) Les premiers biochimistes structuraux ont divisé conceptuellement les structures protéiques en quatre « niveaux” pour faciliter la compréhension de la complexité des structures globales., Pour déterminer comment la protéine obtient sa forme finale ou sa conformation, nous devons comprendre ces quatre niveaux de structure protéique: primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire.

structure primaire

la structure primaire d’une protéine est la séquence unique d’acides aminés dans chaque chaîne polypeptidique qui constitue la protéine. Vraiment, c’est juste une liste des acides aminés apparaissent dans l’ordre dans une chaîne polypeptidique, pas vraiment une structure. Mais, parce que la structure protéique finale dépend finalement de cette séquence, cela a été appelé la structure primaire de la chaîne polypeptidique., Par exemple, l’hormone pancréatique insuline a deux chaînes polypeptidiques, A et B.

le gène, ou séquence D’ADN, détermine finalement la séquence unique d’acides aminés dans chaque chaîne peptidique., Un changement dans la séquence nucléotidique de la région codante du gène peut conduire à l’ajout d’un acide aminé différent à la chaîne polypeptidique en croissance, provoquant un changement de structure protéique et donc de fonction.

L’oxygène protéine de transport de l’hémoglobine est constituée de quatre chaînes polypeptidiques, deux identiques chaînes α et deux identiques chaînes β. Dans l’anémie falciforme, une seule substitution aminée dans la chaîne β De l’hémoglobine provoque un changement de la structure de la protéine entière., Lorsque l’acide aminé glutamique est remplacé par de la valine dans la chaîne β, le polypeptide se replie dans une forme légèrement différente qui crée une protéine d’hémoglobine dysfonctionnelle. Ainsi, une seule substitution d’acides aminés peut provoquer des changements spectaculaires. Ces protéines d’hémoglobine dysfonctionnelles, dans des conditions de faible teneur en oxygène, commencent à s’associer les unes aux autres, formant de longues fibres fabriquées à partir de millions d’hémoglobines agrégées qui déforment les globules rouges en forme de croissant ou de « faucille”, qui obstruent les artères ., Les personnes touchées par la maladie souffrent souvent d’essoufflement, de vertiges, de maux de tête et de douleurs abdominales.

structure secondaire

la structure secondaire d’une protéine est celle des structures régulières résultant des interactions entre les acides aminés voisins ou proches lorsque le polypeptide commence à se replier dans sa forme tridimensionnelle fonctionnelle., Les structures secondaires apparaissent lorsque des liaisons H se forment entre des groupes locaux d’acides aminés dans une région de la chaîne polypeptidique. Rarement une seule structure secondaire s’étend tout au long de la chaîne polypeptidique. Il est généralement juste dans une section de la chaîne. Les formes les plus courantes de structure secondaire sont les structures de feuille α-hélice et β-plissée et elles jouent un rôle structurel important dans la plupart des protéines globulaires et fibreuses.,

dans la chaîne α-hélice, la liaison hydrogène se forme entre l’atome d’oxygène dans le groupe carbonyle du polypeptide backbone dans un acide aminé et l’atome d’hydrogène dans le groupe amino du polypeptide backbone d’un autre acide aminé qui est quatre acides aminés plus loin le long de la chaîne. Cela maintient l’étirement des acides aminés dans une bobine droitière. Chaque tour hélicoïdal dans une hélice alpha a 3,6 résidus d’acides aminés. Les groupes R (Les chaînes latérales) du polypeptide dépassent de la chaîne de l’hélice α et ne sont pas impliqués dans les liaisons H qui maintiennent la structure de l’hélice α.,

dans les feuilles β-plissées, les étirements d’acides aminés sont maintenus dans une conformation presque complètement étendue qui « plisse” ou zigzague en raison de la nature non linéaire des liaisons covalentes C-C et C-N simples. les feuilles β-plissées ne se produisent jamais seules. Ils doivent être maintenus en place par d’autres feuilles β-plissées. Les étirements d’acides aminés dans les feuilles β-plissées sont maintenus dans leur structure de feuille plissée parce que des liaisons hydrogène se forment entre l’atome d’oxygène dans un groupe carbonyle de colonne vertébrale polypeptidique d’une feuille β-plissée et l’atome d’hydrogène dans un groupe amino de colonne vertébrale polypeptidique d’une autre feuille β-plissée., Les feuilles β-plissées qui se maintiennent ensemble s’alignent parallèlement ou antiparallèles les unes aux autres. Les groupes R des acides aminés dans une feuille β-plissée pointent perpendiculairement aux liaisons hydrogène maintenant les feuilles β-plissées ensemble, et ne sont pas impliqués dans le maintien de la structure de la feuille β-plissée.

structure tertiaire

la structure tertiaire d’une chaîne polypeptidique est sa forme tridimensionnelle globale, une fois que tous les éléments de la structure secondaire se sont pliés les uns entre les autres., Les Interactions entre le groupe R polaire, non polaire, acide et basique dans la chaîne polypeptidique créent la structure tertiaire tridimensionnelle complexe d’une protéine. Lorsque le repliement des protéines a lieu dans l’environnement aqueux du corps, les groupes R hydrophobes d’acides aminés non polaires se trouvent principalement à l’intérieur de la protéine, tandis que les groupes R hydrophiles se trouvent principalement à l’extérieur. Les chaînes latérales de cystéine forment des liaisons disulfures en présence d’oxygène, la seule liaison covalente se formant lors du repliement des protéines., Toutes ces interactions, faibles et fortes, déterminent la forme tridimensionnelle finale de la protéine. Lorsqu’une protéine perd sa forme tridimensionnelle, elle ne sera plus fonctionnelle.

structure quaternaire

la structure quaternaire d’une protéine est la façon dont ses sous-unités sont orientées et disposées les unes par rapport aux autres., En conséquence, la structure quaternaire ne s’applique qu’aux protéines multi-sous-unités; c’est-à-dire aux protéines fabriquées à partir d’une chaîne polypeptidique. Les protéines fabriquées à partir d’un seul polypeptide n’auront pas de structure quaternaire.

dans les protéines avec plus d’une sous-unité, de faibles interactions entre les sous-unités aident à stabiliser la structure globale. Les Enzymes jouent souvent des rôles clés dans les sous-unités de liaison pour former la protéine finale et fonctionnelle.

Par exemple, l’insuline est une protéine globulaire en forme de boule qui contient à la fois des liaisons hydrogène et des liaisons disulfure qui maintiennent ses deux chaînes polypeptidiques ensemble., La soie est une protéine fibreuse qui résulte de la liaison hydrogène entre différentes chaînes β-plissées.