la région cristallisable de fragment (région Fc) est la région de queue d’un anticorps qui interagit avec les récepteurs de surface cellulaire appelés récepteurs Fc et certaines protéines du système du complément. Cette propriété permet aux anticorps d’activer le système immunitaire. Dans les isotypes D’anticorps IgG, IgA et IgD, la région Fc est composée de deux fragments de protéines identiques, dérivés des deuxième et troisième domaines constants des deux chaînes lourdes de l’anticorps; les régions FC IgM etge contiennent trois domaines constants de chaîne lourde (domaines CH 2-4) dans chaque chaîne polypeptidique., Les régions Fc des IgGs portent un site de N-glycosylation hautement conservé. La Glycosylation du fragment Fc est essentielle pour L’activité médiée par le récepteur Fc. Les n-glycanes attachés à ce site sont principalement des structures diantennaires à noyau fucosylé du type complexe. En outre, de petites quantités de ces n-glycanes portent également des résidus de GlcNAc et d’acide sialique liés à l’α-2,6.,
Un anticorps digérés par la papaïne les rendements des trois fragments, deux fragments Fab et un fragment Fc
Un anticorps digéré par la pepsine les rendements de deux fragments: a F(ab’)2 fragment et un pFc fragment
L’autre partie d’un anticorps, appelé le Fab région, contient des sections variables qui définissent la cible spécifique que l’anticorps peut se lier., En revanche, la région Fc de tous les anticorps d’une classe est la même pour chaque espèce; ils sont constants plutôt que variables. La région Fc est donc parfois appelée à tort « région constante de fragment ».
Fc se lie à divers récepteurs cellulaires et protéines du complément. De cette façon, il Médie différents effets physiologiques des anticorps (détection de particules opsonisées; lyse cellulaire; dégranulation des mastocytes, des basophiles et des éosinophiles; et d’autres processus).