Introduzione alla Chimica

Termini e condizioni

• β-pieghe sheetsecondary la struttura delle proteine dove N-H gruppi nella spina dorsale di una cucina completamente esteso strand stabilire legami a idrogeno con C=O gruppi a la spina dorsale di un adiacente completamente esteso strand
• α-helixsecondary la struttura delle proteine dove ogni spina dorsale N-H crea un legame idrogeno con il C=O gruppo di amminoacidi quattro residui di precedenza nella stessa elica.,
• antiparallelThe natura di opposti orientamenti dei due filamenti di DNA o due beta fili che compongono una proteina di struttura secondaria
• disolfuro bondA bond, che consiste di un legame covalente tra due atomi di zolfo, formato dalla reazione di due gruppi tiolici, in particolare tra i gruppi tiolici delle proteine

La forma di una proteina è fondamentale per la sua funzione, perché determina se le proteine in grado di interagire con altre molecole., Le strutture proteiche sono molto complesse e solo di recente i ricercatori sono stati in grado di determinare facilmente e rapidamente la struttura delle proteine complete fino al livello atomico. (Le tecniche utilizzate risalgono agli anni ‘ 50, ma fino a poco tempo fa erano molto lente e laboriose da usare, quindi le strutture proteiche complete erano molto lente da risolvere.) I primi biochimici strutturali hanno concettualmente diviso le strutture proteiche in quattro “livelli” per rendere più facile ottenere una maniglia sulla complessità delle strutture complessive., Per determinare come la proteina ottiene la sua forma o conformazione finale, abbiamo bisogno di capire questi quattro livelli di struttura proteica: primaria, secondaria, terziaria e quaternaria.

Struttura primaria

La struttura primaria di una proteina è la sequenza unica di aminoacidi in ogni catena polipeptidica che costituisce la proteina. In realtà, questo è solo un elenco di quali amminoacidi appaiono in quale ordine in una catena polipeptidica, non proprio una struttura. Ma, poiché la struttura proteica finale dipende in ultima analisi da questa sequenza, questa è stata chiamata la struttura primaria della catena polipeptidica., Ad esempio, l’insulina dell’ormone pancreatico ha due catene polipeptidiche, A e B.

Il gene, o sequenza di DNA, determina in ultima analisi la sequenza unica di aminoacidi in ogni catena peptidica., Un cambiamento nella sequenza nucleotidica della regione codificante del gene può condurre ad un aminoacido differente che si aggiunge alla catena crescente del polipeptide, causante un cambiamento nella struttura della proteina e quindi nella funzione.

L’emoglobina della proteina di trasporto dell’ossigeno è costituita da quattro catene polipeptidiche, due catene α identiche e due catene β identiche. Nell’anemia falciforme, una singola sostituzione amminica nella catena β dell’emoglobina provoca un cambiamento nella struttura dell’intera proteina., Quando l’amminoacido acido glutammico viene sostituito dalla valina nella catena β, il polipeptide si piega in una forma leggermente diversa che crea una proteina dell’emoglobina disfunzionale. Quindi, solo una sostituzione di aminoacidi può causare cambiamenti drammatici. Queste proteine dell’emoglobina disfunzionali, in condizioni di basso contenuto di ossigeno, iniziano ad associarsi tra loro, formando lunghe fibre costituite da milioni di emoglobine aggregate che distorcono i globuli rossi in forme a mezzaluna o “falce”, che ostruiscono le arterie ., Le persone affette dalla malattia spesso sperimentano mancanza di respiro, vertigini, mal di testa e dolore addominale.

Struttura secondaria

La struttura secondaria di una proteina è qualsiasi struttura regolare derivante dalle interazioni tra amminoacidi vicini o vicini mentre il polipeptide inizia a piegarsi nella sua forma tridimensionale funzionale., Le strutture secondarie sorgono quando si formano legami H tra gruppi locali di amminoacidi in una regione della catena polipeptidica. Raramente una singola struttura secondaria si estende per tutta la catena polipeptidica. Di solito è solo in una sezione della catena. Le forme più comuni di struttura secondaria sono le strutture α-elica e β-plissettate e svolgono un ruolo strutturale importante nella maggior parte delle proteine globulari e fibrose.,

Nella catena α-elica, il legame idrogeno si forma tra l’atomo di ossigeno nel gruppo carbonilico della spina dorsale polipeptidica in un amminoacido e l’atomo di idrogeno nel gruppo amminico della spina dorsale polipeptidica di un altro amminoacido che è quattro amminoacidi più lontano lungo la catena. Questo tiene il tratto di aminoacidi in una bobina destrorsa. Ogni giro elicoidale in un’alfa elica ha 3,6 residui dell’amminoacido. I gruppi R (le catene laterali) del polipeptide sporgono dalla catena α-elica e non sono coinvolti nei legami H che mantengono la struttura α-elica.,

In fogli β-pieghettati, tratti di amminoacidi sono tenuti in una conformazione quasi completamente estesa che “piega” o zig-zag a causa della natura non lineare dei singoli legami C-C e C-N covalenti. i fogli β-pieghettati non si presentano mai da soli. Devono essere tenuti in posizione da altri fogli β-pieghettati. I tratti di aminoacidi in fogli β-plissettati sono tenuti nella loro struttura foglio pieghettato perché legami idrogeno formano tra l’atomo di ossigeno in un gruppo carbonilico polipeptide backbone di un foglio β-plissettato e l’atomo di idrogeno in un gruppo amminico polipeptide backbone di un altro foglio β-plissettato., I fogli β-pieghettati che si tengono insieme si allineano paralleli o antiparalleli l’uno all’altro. I gruppi R degli amminoacidi in un foglio β-pieghettato indicano perpendicolarmente ai legami idrogeno che tengono insieme i fogli β-pieghettati e non sono coinvolti nel mantenimento della struttura del foglio β-pieghettato.

Struttura terziaria

La struttura terziaria di una catena polipeptidica è la sua forma tridimensionale complessiva, una volta che tutti gli elementi della struttura secondaria si sono piegati tra loro., Le interazioni tra il gruppo R polare, non polare, acido e basico all’interno della catena polipeptidica creano la complessa struttura terziaria tridimensionale di una proteina. Quando il ripiegamento delle proteine avviene nell’ambiente acquoso del corpo, i gruppi idrofobici R di amminoacidi non polari si trovano principalmente all’interno della proteina, mentre i gruppi idrofili R si trovano principalmente all’esterno. Le catene laterali della cisteina formano legami disolfuro in presenza di ossigeno, l’unico legame covalente che si forma durante il ripiegamento delle proteine., Tutte queste interazioni, deboli e forti, determinano la forma tridimensionale finale della proteina. Quando una proteina perde la sua forma tridimensionale, non sarà più funzionale.

Struttura quaternaria

La struttura quaternaria di una proteina è il modo in cui le sue subunità sono orientate e disposte l’una rispetto all’altra., Di conseguenza, la struttura quaternaria si applica solo alle proteine multi-subunità; cioè, proteine fatte da una di una catena polipeptidica. Le proteine fatte da un singolo polipeptide non avranno una struttura quaternaria.

Nelle proteine con più di una subunità, le interazioni deboli tra le subunità aiutano a stabilizzare la struttura complessiva. Gli enzimi spesso svolgono un ruolo chiave nel legame delle subunità per formare la proteina finale funzionante.

Ad esempio, l’insulina è una proteina globulare a forma di palla che contiene sia legami idrogeno che legami disolfuro che tengono insieme le sue due catene polipeptidiche., La seta è una proteina fibrosa che deriva dal legame di idrogeno tra diverse catene β-pieghettate.