Proteine

Le proteine sono i mattoni della vita. Sono vitali per la nostra esistenza e si trovano in ogni organismo sulla Terra.

Le proteine sono le molecole più comuni che si trovano nelle cellule. In realtà, essi costituiscono più di sostanza secca di una cellula di lipidi, carboidrati e tutte le altre molecole combinate.

Una proteina è costituita da una o più catene polipeptidiche e ciascuna catena polipeptidica è costituita da molecole più piccole chiamate “amminoacidi”., C’è un totale di 20 aminoacidi che possono essere disposti in trilioni su trilioni di modi diversi per creare proteine che servono una grande varietà di funzioni.

Le proteine sono infatti le molecole strutturalmente più complesse conosciute dalla biologia.

Funzioni delle proteine

Le proteine sono disponibili in una grande varietà di forme e svolgono una vasta gamma di funzioni. Esempi di proteine includono enzimi, anticorpi e alcuni ormoni che aiutano ad accelerare le reazioni chimiche, a difendersi dalle malattie e a regolare l’attività delle cellule.,

Le proteine svolgono anche un ruolo nel movimento, nel supporto strutturale, nello stoccaggio, nella comunicazione tra le cellule, nella digestione e nel trasporto di sostanze intorno al corpo.

Movimento

Le proteine motorie, come la miosina e le dyneine, hanno la capacità di convertire l’energia chimica in movimento. La miosina è la proteina che si trova nel muscolo e causa la contrazione delle fibre muscolari nei muscoli.

Le dyneine forniscono la potenza che guida i flagelli. I flagelli sono strutture lunghe e sottili attaccate all’esterno di alcune cellule, come gli spermatozoi, e sono responsabili della loro mobilità.,

Struttura e supporto

Molte proteine forniscono supporto strutturale a parti specifiche di un organismo. La cheratina, ad esempio, è la proteina che si trova negli strati esterni della pelle e rende la pelle un forte strato protettivo per il mondo esterno. La cheratina è anche la proteina strutturale che produce capelli, corna e unghie.

Comunicazione cellulare

Le cellule comunicano con l’ambiente circostante e altre cellule. Le proteine del recettore nella membrana di una cellula ricevono segnali dall’esterno della cellula e trasmettono messaggi nella cellula., Una volta che il segnale è all’interno della cellula di solito è passato tra un certo numero di proteine prima che raggiunga la sua destinazione finale (anche più comunemente una proteina).

Digestione

La digestione è guidata, hai indovinato, dalle proteine. Gli enzimi sono proteine che guidano la digestione accelerando le reazioni chimiche.

La digestione è la ripartizione del cibo da molecole grandi e insolubili in molecole più piccole che possono dissolversi in acqua. Poiché le molecole più piccole sono solubili in acqua, possono entrare nel sangue ed essere trasportate in tutto il corpo.,

Gli enzimi digestivi sono gli enzimi responsabili della scomposizione delle molecole alimentari in molecole più piccole e solubili in acqua. Alcuni esempi di proteine digestive includono:

• Amilasi – l’enzima nella saliva che scompone l’amido in zuccheri solubili
• Lipasi-scompone i grassi e altri lipidi
• Pepsina-scompone le proteine negli alimenti

Trasporto di ossigeno

L’emoglobina è un’altra proteina estremamente importante per animali come mammiferi e uccelli. È la proteina nel sangue che si lega all’ossigeno in modo che l’ossigeno possa essere trasportato in tutto il corpo.,

L’emoglobina contiene un atomo di ferro. La struttura chimica dell’emoglobina attorno all’atomo di ferro consente all’ossigeno di legarsi al ferro e quindi di essere rilasciato nel tessuto privo di ossigeno.

Come puoi vedere le proteine sono chiaramente estremamente importanti per il sano funzionamento di un organismo. La maggior parte degli esempi che ho usato sono proteine animali, ma le proteine non sono meno importanti per altre forme di vita come piante, funghi e batteri.

Elementi costitutivi delle proteine

Gli amminoacidi sono gli elementi costitutivi delle proteine. In totale, ci sono 20 diversi amminoacidi trovati in natura., Gli amminoacidi possono collegarsi insieme in una grande varietà di modi per creare diverse proteine.

La struttura chimica degli amminoacidi è la chiave per cui le proteine sono diventate il fondamento della vita. Un amminoacido è costituito da un gruppo carbossilico (struttura chimica-COOH), un gruppo amminico (-NH₂) e un sidechain fatto principalmente da carbonio e idrogeno.

Il sidechain è spesso indicato come il gruppo R. Le differenze nel gruppo R sono ciò che rende gli amminoacidi 20 diversi l’uno dall’altro.,

A seconda della struttura del gruppo R, un amminoacido può essere solubile in acqua (polare), insolubile in acqua (non polare) o contenere una carica positiva o negativa. Queste caratteristiche a loro volta influenzano il modo in cui gli amminoacidi si comportano mentre si collegano e influenzano la forma generale e la funzione di una proteina.

Tutti i 20 aminoacidi sono necessari per una buona salute. Se un organismo è basso in uno dei 20 aminoacidi, alcune proteine non saranno in grado di essere costruite e la perdita delle loro funzioni causerà problemi di salute per l’organismo.,

Alcuni aminoacidi possono essere creati dal corpo utilizzando altre molecole, mentre altri aminoacidi devono essere provenienti dal cibo. Gli amminoacidi che devono essere mangiati sono conosciuti come “aminoacidi essenziali” perché sono una parte essenziale di una dieta sana. Gli amminoacidi che possono essere prodotti dai nostri corpi sono noti come “amminoacidi non essenziali”.

Polipeptidi

Un polipeptide è una catena di aminoacidi ed è la forma più semplice di una proteina. Gli amminoacidi si legano insieme per formare catene lunghe e lineari che possono essere lunghe più di 2000 aminoacidi.,

L’ordine in cui gli amminoacidi sono collegati tra loro determina la forma finale e la struttura della catena polipeptidica. Una proteina conterrà un polipeptide o polipeptidi multipli legati insieme per formare grandi proteine complesse.

Gli amminoacidi sono legati tra il gruppo amminico (-NH₂) di un amminoacido e il gruppo carbossilico (-COOH) di un secondo amminoacido.

Poiché due amminoacidi si legano insieme, due ioni idrogeno vengono rimossi dal gruppo amminico e un ossigeno viene rimosso dal gruppo carbossilico., Il gruppo amminico e il gruppo carbossilico si legano insieme e una molecola d’acqua viene prodotta come sottoprodotto. Il legame è noto come “legame peptidico”.

Il legame di più amminoacidi insieme da legami peptidici crea una spina dorsale polipeptidica con un gruppo R che si estende da ciascun amminoacido. Come accennato in precedenza, i gruppi R dei 20 aminoacidi hanno ciascuno la loro struttura e proprietà chimiche uniche., La struttura e le proprietà chimiche (come la reattività e la temperatura di ebollizione) di un polipeptide e in definitiva una proteina sono determinate dalla sequenza unica di gruppi R che si estendono dalla spina dorsale del polipeptide. Poiché i gruppi R sono attratti o respinti l’uno dall’altro, la catena polipeptidica si piega e si attorciglia in una proteina dalla forma unica.

Struttura proteica

Le proteine hanno quattro livelli di struttura, tutti a cui abbiamo già accennato in questa pagina. I quattro livelli sono noti come la struttura primaria, secondaria, terziaria e quaternaria di una proteina.,

Struttura primaria

La struttura primaria è la sequenza specifica di aminoacidi cioè l’ordine in cui sono legati insieme. L’ordine esatto in cui gli amminoacidi sono legati insieme è determinato dalle informazioni memorizzate nei geni.

Attraverso processi chiamati trascrizione e traduzione, il DNA fornisce tutte le informazioni necessarie affinché le cellule producano l’esatta struttura primaria per migliaia di proteine diverse. La struttura primaria determina le strutture secondarie e terziarie delle proteine.,

Struttura secondaria

La struttura secondaria di una proteina è formata da legami idrogeno tra atomi lungo la spina dorsale della catena polipeptidica.

Ricordando che ogni amminoacido ha un gruppo carbossilico e un gruppo amminico, la leggera carica negativa sull’ossigeno del gruppo carbossilico forma un legame debole con la leggera carica positiva di un atomo di idrogeno sul gruppo amminico di un altro amminoacido. I legami idrogeno sono deboli, ma molti di essi creano abbastanza forza per influenzare la forma di una catena polipeptidica.,

I legami idrogeno inducono la spina dorsale polipeptidica a piegarsi e avvolgersi in due possibili forme: l’elica α e i fogli plissettati β. Un’elica α (lettera greca ‘alfa’) è una spirale, simile alla doppia elica del filamento di DNA iconico ma con una sola bobina, ed è formata da legami idrogeno tra ogni quarto amminoacido. L’α elica è comune nelle proteine strutturali come la cheratina.

I fogli plissettati β (lettera greca ‘beta’) si formano quando si verificano legami idrogeno tra due o più catene polipeptidiche adiacenti e sono comuni nelle proteine globulari (vedi sotto in ‘Tipi di proteine’).,

Struttura terziaria

La struttura terziaria è la forma finale che la catena polipeptidica assume ed è determinata dai gruppi R. L’attrazione e la repulsione tra i diversi gruppi R piega e piega il polipeptide per creare la forma 3D finale di una proteina.

Struttura quaternaria

Non tutte le proteine hanno una struttura quaternaria. Una struttura quaternaria risulta solo quando più catene polipeptidiche si combinano insieme per formare una grande proteina complessa. In tali casi, ogni polipeptide è indicato come una ‘subunità’.,

L’emoglobina è un esempio di una proteina con struttura quaternaria. Nella maggior parte degli animali, l’emoglobina è costituita da quattro subunità globulari.

Tipi di proteine

Esistono quattro tipi principali di proteine. Le più comunemente conosciute sono le proteine globulari. Gli altri tre tipi di proteine sono proteine fibrose, di membrana e disordinate.

Proteine globulari

Una proteina globulare è qualsiasi proteina che assume una forma sferica nella sua struttura terziaria. Questi includono molti enzimi, anticorpi e proteine come l’emoglobina.,

Le proteine globulari sono solubili in acqua e vengono create a causa dell’attrazione e della repulsione di diversi gruppi R con l’acqua. I gruppi R polari degli amminoacidi nelle proteine sono solubili in acqua mentre i gruppi R non polari sono insolubili in acqua. Le proteine globulari si formano perché i gruppi R non polari si nascondono nelle sezioni interne della proteina e nei gruppi R polari che si dispongono sulla superficie esterna esposta all’acqua circostante.

Proteine fibrose

Le proteine fibrose sono proteine allungate che mancano di qualsiasi struttura terziaria., Invece di piegarsi e piegarsi per formare una proteina globulare, le proteine fibrose rimangono nella loro struttura secondaria lineare. Sono spesso importanti proteine strutturali e di supporto.

Le proteine fibrose sono insolubili in acqua e spesso hanno schemi ripetuti di amminoacidi lungo la loro catena polipeptidica. Esempi di proteine fibrose includono collagene, cheratina e seta.

Proteine di membrana

Una proteina di membrana è qualsiasi proteina presente all’interno o collegata a una membrana cellulare. Sono proteine uniche a causa dell’ambiente unico in cui esistono.,

Le membrane cellulari sono costituite da un doppio strato di fosfolipidi. Le parti interne di una membrana cellulare non sono polari ma l’esterno è polare. Affinché le proteine di membrana esistano con successo attraverso una membrana cellulare, devono contenere sezioni specifiche non polari e polari.

Proteine disordinate

La scoperta di proteine disordinate nei primi anni 2000 ha sfidato il pensiero storico delle proteine. Fino ad allora si era creduto che la funzione di una proteina dipendesse dalla sua struttura 3D fissa. Le proteine disordinate tuttavia esibiscono nessuna struttura ordinata alla loro forma.,

Alcune proteine possono essere completamente non strutturate mentre altre sono parzialmente strutturate con determinate sezioni non strutturate. Altre proteine hanno la capacità di esistere come proteine disordinate solo per formare una struttura fissa dopo il legame con altre molecole.

Ultima modifica: 23 aprile 2016