Regione cristallizzabile del frammento

Regione cristallizzabile del frammento

La regione cristallizzabile del frammento (regione di Fc) è la regione della coda di un anticorpo che interagisce con i ricevitori della superficie delle cellule chiamati ricevitori di Fc ed alcune proteine del sistema del complemento. Questa proprietà consente agli anticorpi di attivare il sistema immunitario. Negli isotipi di anticorpi IgG, IgA e IgD, la regione Fc è composta da due frammenti proteici identici, derivati dal secondo e dal terzo dominio costante delle due catene pesanti dell’anticorpo; Le regioni IgM e IgE Fc contengono tre domini costanti a catena pesante (domini CH 2-4) in ciascuna catena polipeptidica., Le regioni Fc di Is portano un sito di N-glicosilazione altamente conservato. La glicosilazione del frammento Fc è essenziale per l’attività mediata dal recettore Fc. Gli N-glicani attaccati a questo sito sono prevalentemente strutture diantennarie core-fucosilate del tipo complesso. Inoltre, piccole quantità di questi N-glicani portano anche residui di acido sialico legati a GlcNAc e α-2,6.,

Un anticorpo digerito da papaina produce tre frammenti, due frammenti Fab e un frammento Fc

Un anticorpo digerito dalla pepsina che produce due frammenti: una F(ab’)2 frammento e un pFc’ frammento ‘

L’altra parte di un anticorpo, chiamato il Fab regione, contiene sezioni variabili che definiscono la destinazione specifica che l’anticorpo può legare., Al contrario, la regione Fc di tutti gli anticorpi in una classe è la stessa per ogni specie; sono costanti piuttosto che variabili. La regione Fc è, quindi, a volte erroneamente definita “regione costante del frammento”.

Fc si lega a vari recettori cellulari e proteine del complemento. In questo modo, media diversi effetti fisiologici degli anticorpi (rilevamento di particelle opsonizzate; lisi cellulare; degranulazione di mastociti, basofili ed eosinofili; e altri processi).

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