region krystalizacji fragmentu (Region Fc) jest regionem ogona przeciwciała, które oddziałuje z powierzchniowymi receptorami komórkowymi zwanymi receptorami Fc i niektórymi białkami układu dopełniacza. Ta właściwość pozwala przeciwciałom aktywować układ odpornościowy. W IgG, IgA i IgD przeciwciało izotypy, Fc region składa się z dwóch identycznych proteinowych fragmentów, pochodzących z drugiej i trzeciej stałej domeny niwecznika dwa ciężkie łańcuchy; IgM i IgE Fc regiony zawierają trzy ciężki łańcuch stałe domeny (CH domeny 2-4) w każdym łańcuchu polipeptydowym., Regiony Fc IgGs posiadają silnie zachowane miejsce N-glikozylacji. Glikozylacja fragmentu Fc jest niezbędna dla aktywności za pośrednictwem receptora Fc. N-glikany przyłączone do tego miejsca są głównie rdzeniowo-fukozylowanymi strukturami diantenowymi typu złożonego. Ponadto niewielkie ilości tych N-glikanów zawierają również pozostałości kwasu sialowego, związane GlcNAc i α-2,6.,
przeciwciało trawione przez pepsynę daje dwa fragmenty: fragment f(ab')2 i fragment PFC
druga część przeciwciała, zwana regionem fab, zawiera zmienne sekcje, które określają konkretny cel, który przeciwciało może wiązać., Natomiast Region Fc wszystkich przeciwciał w klasie jest taki sam dla każdego gatunku; są one stałe, a nie zmienne. Region Fc jest więc czasami błędnie określany jako „fragment constant region”.
Fc wiąże się z różnymi receptorami komórkowymi i białkami dopełniacza. W ten sposób pośredniczy różne efekty fizjologiczne przeciwciał (wykrywanie opsonized cząstek; lizy komórek; degranulacji komórek tucznych, bazofilów i eozynofilów; i inne procesy).