Wprowadzenie do chemii

Warunki

• β-plisowane arkusze druga struktura białek, gdzie grupy N-H w kręgosłupie jednej w pełni rozszerzonej nici ustanawiają wiązania wodorowe z grupami C=O w kręgosłupie sąsiedniej w pełni rozszerzonej nici
• α-Helis druga struktura białek, gdzie każdy szkielet N-H tworzy wiązanie wodorowe z grupą C=O aminokwasu czterech reszt wcześniej w tej samej spirali.,
• antyparallel charakter przeciwnych orientacji dwóch nici DNA lub dwóch nici beta, które zawierają strukturę drugorzędową białka
• Wiązanie dwusiarczkowe Wiązanie, składające się z wiązania kowalencyjnego między dwoma atomami siarki, utworzone w wyniku reakcji dwóch grup tiolowych, zwłaszcza między grupami tiolowymi dwóch białek

kształt białka jest krytyczny dla jego funkcji, ponieważ określa, czy białko może wchodzić w interakcje z innymi cząsteczkami., Struktury białkowe są bardzo złożone, a naukowcy dopiero niedawno byli w stanie łatwo i szybko określić strukturę kompletnych białek aż do poziomu atomowego. (Stosowane techniki sięgają lat 50., ale do niedawna były bardzo powolne i pracochłonne w użyciu, więc kompletne struktury białkowe były bardzo powolne do rozwiązania.) Wczesni biochemicy strukturalni koncepcyjnie podzielili struktury białkowe na cztery „poziomy”, aby ułatwić zrozumienie złożoności ogólnych struktur., Aby określić, w jaki sposób białko otrzymuje swój ostateczny kształt lub konformację, musimy zrozumieć te cztery poziomy struktury białka: pierwotny, wtórny, trzeciorzędowy i czwartorzędowy.

struktura pierwotna

struktura pierwotna białka to unikalna sekwencja aminokwasów w każdym łańcuchu polipeptydowym, który tworzy białko. Tak naprawdę, to tylko lista aminokwasów, które pojawiają się w jakiej kolejności w łańcuchu polipeptydowym, a nie w strukturze. Ponieważ jednak ostateczna struktura białka ostatecznie zależy od tej sekwencji, nazwano ją pierwotną strukturą łańcucha polipeptydowego., Na przykład, insulina hormonu trzustki ma dwa łańcuchy polipeptydowe, A I B.

Gen, czyli sekwencja DNA, ostatecznie określa unikalną sekwencję aminokwasów w każdym łańcuchu peptydowym., Zmiana sekwencji nukleotydów w regionie kodowania genu może prowadzić do dodania innego aminokwasu do rosnącego łańcucha polipeptydowego, powodując zmianę struktury białka, a tym samym funkcji.

hemoglobina białka transportującego tlen składa się z czterech łańcuchów polipeptydowych, dwóch identycznych łańcuchów α i dwóch identycznych łańcuchów β. W niedokrwistości sierpowatokrwinkowej pojedyncze podstawienie aminowe w łańcuchu β hemoglobiny powoduje zmianę struktury całego białka., Gdy aminokwas kwas glutaminowy jest zastępowany przez walinę w łańcuchu β, polipeptyd składa się w nieco inny kształt, który tworzy dysfunkcyjne białko hemoglobiny. Tak więc tylko jeden substytut aminokwasowy może powodować dramatyczne zmiany. Te dysfunkcyjne białka hemoglobiny, w warunkach niskiej zawartości tlenu, zaczynają kojarzyć się ze sobą, tworząc długie włókna wykonane z milionów zagregowanych hemoglobin, które zniekształcają czerwone krwinki w kształcie półksiężyca lub „sierpa”, które zatykają tętnice ., Osoby dotknięte chorobą często doświadczają duszności, zawroty głowy, bóle głowy i bóle brzucha.

struktura wtórna

struktura wtórna białka to jakiekolwiek regularne struktury powstające w wyniku interakcji między sąsiadującymi lub pobliskimi aminokwasami, gdy polipeptyd zaczyna się składać w swoją funkcjonalną trójwymiarową formę., Struktury wtórne powstają, gdy wiązania H tworzą się między lokalnymi grupami aminokwasów w regionie łańcucha polipeptydowego. Rzadko pojedyncza struktura wtórna rozciąga się w całym łańcuchu polipeptydowym. Zwykle znajduje się tylko w części łańcucha. Najczęstszymi formami struktury wtórnej są α-helisa i β-plisowane struktury arkusza i odgrywają ważną rolę strukturalną w większości białek kulistych i włóknistych.,

w łańcuchu α-helisy wiązanie wodorowe tworzy się między atomem tlenu w polipeptydowej grupie karbonylowej szkieletu w jednym aminokwasie a atomem wodoru w polipeptydowej grupie aminowej szkieletu innego aminokwasu, czyli czterema aminokwasami dalej w łańcuchu. To utrzymuje rozciąganie aminokwasów w cewce praworęcznej. Każdy obrót spiralny w helisie alfa ma 3,6 reszt aminokwasowych. Grupy R (łańcuchy boczne) polipeptydu wystają z łańcucha α-helisy i nie biorą udziału w wiązaniach H, które utrzymują strukturę α-helisy.,

w arkuszach β-plisowanych odcinki aminokwasów są utrzymywane w prawie całkowicie rozszerzonej konformacji, która „plisuje” lub zygzakowate ze względu na nieliniowy charakter pojedynczych wiązań kowalencyjnych C-C i C-N. β-plisowane arkusze nigdy nie występują samodzielnie. Muszą być utrzymywane w miejscu przez inne plisowane arkusze. Odcinki aminokwasów w arkuszach β-plisowanych są utrzymywane w ich plisowanej strukturze arkusza, ponieważ wiązania wodorowe tworzą się między atomem tlenu w polipeptydowej karbonylowej grupie szkieletowej jednego arkusza β-plisowanego a atomem wodoru w polipeptydowej aminowej grupie szkieletowej innego arkusza β-plisowanego., Β-plisowane arkusze, które trzymają się razem, wyrównują się równolegle lub przeciwrównolegle do siebie. Grupy R aminokwasów w arkuszu β-plisowanym wskazują prostopadle do wiązań wodorowych trzymających arkusze β-plisowane razem i nie biorą udziału w utrzymaniu struktury arkusza β-plisowanego.

struktura trzeciorzędowa

struktura trzeciorzędowa łańcucha polipeptydowego jest jego ogólnym trójwymiarowym kształtem, po złożeniu wszystkich drugorzędowych elementów struktury między sobą., Interakcje między polarną, niepolarną, kwaśną i zasadową grupą R w łańcuchu polipeptydowym tworzą złożoną trójwymiarową trzeciorzędową strukturę białka. Gdy fałdowanie białka odbywa się w wodnym środowisku ciała, hydrofobowe grupy R niepolarnych aminokwasów najczęściej leżą we wnętrzu białka, podczas gdy hydrofilowe grupy R leżą głównie na zewnątrz. Łańcuchy boczne cysteiny tworzą wiązania dwusiarczkowe w obecności tlenu, jedyne wiązanie kowalencyjne tworzące się podczas fałdowania białek., Wszystkie te oddziaływania, słabe i silne, determinują ostateczny trójwymiarowy kształt białka. Gdy białko traci swój trójwymiarowy kształt, nie będzie już funkcjonalne.

struktura czwartorzędowa

struktura czwartorzędowa białka polega na tym, jak jego podjednostki są zorientowane i ułożone względem siebie., W rezultacie struktura czwartorzędowa dotyczy tylko białek wielozadaniowych, czyli białek zbudowanych z jednego łańcucha polipeptydowego. Białka zbudowane z pojedynczego polipeptydu nie mają struktury czwartorzędowej.

w białkach z więcej niż jedną podjednostką słabe interakcje między podjednostkami pomagają ustabilizować ogólną strukturę. Enzymy często odgrywają kluczową rolę w wiązaniu podjednostek, tworząc ostateczne, funkcjonujące białko.

na przykład insulina jest białkiem kulistym w kształcie kuli, zawierającym zarówno wiązania wodorowe, jak i dwusiarczkowe, które utrzymują dwa łańcuchy polipeptydowe razem., Jedwab jest białkiem włóknistym, które powstaje w wyniku wiązania wodorowego między różnymi łańcuchami β-plisowanymi.