Introducere în Chimie

Termeni

• β-plisat sheetsecondary structura de proteine de unde N-H grupuri în coloana vertebrală, de un complet extins strand stabili legături de hidrogen cu C=O grupuri în baza unei adiacente complet extins fir
• α-helixsecondary structura de proteine în cazul în care fiecare coloană vertebrală N-H creează o legătură de hidrogen cu C=O grupare de aminoacizi patru reziduuri mai devreme, în aceeași helix.,
• antiparallelThe natura opus orientări dintre cele două catene de ADN sau două beta fire care cuprind o proteină este structurii secundare
• disulfură bondA bond, constând unei legături covalente între doi atomi de sulf, format prin reacția dintre două grupuri tiol, mai ales între grupările tiol din două proteine

forma unei proteine este esențială pentru funcția sa, deoarece aceasta determină dacă proteina poate interacționa cu alte molecule., Structurile proteice sunt foarte complexe, iar cercetătorii au reușit doar foarte recent să determine cu ușurință și rapid structura proteinelor complete până la nivelul atomic. (Tehnicile utilizate datează din anii 1950, dar până de curând au fost foarte lente și laborioase de utilizat, astfel încât structurile proteice complete au fost foarte lente pentru a fi rezolvate.) Biochimiștii structurali timpurii au împărțit conceptual structurile proteice în patru „niveluri” pentru a facilita obținerea unui mâner asupra complexității structurilor generale., Pentru a determina modul în care proteina își obține forma sau conformația finală, trebuie să înțelegem aceste patru niveluri ale structurii proteinei: primar, secundar, terțiar și cuaternar.structura primară A unei proteine este secvența unică de aminoacizi din fiecare lanț polipeptidic care formează proteina. Într-adevăr, aceasta este doar o listă a aminoacizilor care apar în ce ordine într-un lanț polipeptidic, nu într-adevăr o structură. Dar, deoarece structura finală a proteinei depinde în cele din urmă de această secvență, aceasta a fost numită structura primară a lanțului polipeptidic., De exemplu, hormon pancreatic insulina a două lanțuri polipeptidice a și B.

gena sau secvența ADN determină în cele din urmă secvența unică de aminoacizi din fiecare lanț peptidic., O modificare a secvenței nucleotidice a regiunii de codificare a genei poate duce la adăugarea unui aminoacid diferit la lanțul polipeptidic în creștere, determinând o modificare a structurii proteinei și, prin urmare, a funcției.hemoglobina proteică transportoare de oxigen constă din patru lanțuri polipeptidice, două lanțuri α identice și două lanțuri β identice. În anemia cu celule secera, o singură substituție amino în lanțul β al hemoglobinei determină o schimbare structura întregii proteine., Când aminoacidul acid glutamic este înlocuit cu valină în lanțul β, polipeptida se pliază într-o formă ușor diferită care creează o proteină disfuncțională a hemoglobinei. Deci, doar o substituție de aminoacizi poate provoca schimbări dramatice. Aceste hemoglobina disfuncțională proteine, în condițiile scăzute de oxigen, începe să asocieze unul cu altul, formând fibre lungi realizate din milioane de agregate hemoglobine care denaturează celule roșii din sânge în semilună sau „secera” forme, care bloca arterele ., Persoanele afectate de boală prezintă adesea respirație, amețeli, dureri de cap și dureri abdominale.

Structura Secundară

O proteină este structura secundară este orice structuri regulate rezultă din interacțiunile dintre vecine sau aproape de aminoacizi ca polipeptidice începe să se plieze într-sa funcțională de trei-dimensională de formă., Structurile secundare apar pe măsură ce legăturile H se formează între grupurile locale de aminoacizi dintr-o regiune a lanțului polipeptidic. Rareori o singură structură secundară se extinde pe întregul lanț polipeptidic. Este, de obicei, doar într-o secțiune a lanțului. Cele mai comune forme de structură secundară sunt structurile de foi α-helix și β-plisate și joacă un rol structural important în majoritatea proteinelor globulare și fibroase.,

În α-helix lanț, legătură de hidrogen se formează între atomul de oxigen în polipeptide vertebrală grupa carbonil într-un singur aminoacid și atomul de hidrogen în polipeptide vertebrală grupa amino a altui aminoacid care este de patru aminoacizi mai departe de-a lungul lanțului. Aceasta ține întinderea aminoacizilor într-o bobină dreaptă. Fiecare viraj elicoidal într-o helix alfa are reziduuri de aminoacizi 3.6. Grupurile R (lanțurile laterale) ale polipeptidei ies din lanțul α-helix și nu sunt implicate în legăturile H care mențin structura α-helix.,

în foile plisate β, întinderile de aminoacizi sunt ținute într-o conformație aproape complet extinsă care „pliuri” sau zig-zag datorită naturii neliniare a legăturilor covalente C-C și C-N unice. plăcile plisate β nu apar niciodată singure. Ele trebuie să fie ținute în loc de alte foi plisate β. Se intinde de aminoacizi în β-plisat foi sunt deținute în cutat foaie de structură, deoarece legăturile de hidrogen se formează între atomul de oxigen într-o polipeptidă vertebrală grupa carbonil de o β-plisat foaie și un atom de hidrogen într-o polipeptidă vertebrală grupării amino de la un alt β-plisat foaie., Foile plisate β care se țin împreună se aliniază paralel sau antiparalel între ele. Grupurile R ale aminoacizilor dintr-o foaie plisată β indică perpendicular pe legăturile de hidrogen care țin foile plisate β împreună și nu sunt implicate în menținerea structurii foii plisate β.structura terțiară a unui lanț polipeptidic este forma sa tridimensională generală, odată ce toate elementele structurii secundare s-au pliat între ele., Interacțiunile dintre grupul R polar, nepolar, acid și bazic din cadrul lanțului polipeptidic creează structura terțiară tridimensională complexă a unei proteine. Când plierea proteinelor are loc în mediul apos al corpului, grupurile R hidrofobe ale aminoacizilor nepolari se află în cea mai mare parte în interiorul proteinei, în timp ce grupurile R hidrofile se află mai ales în exterior. Catenele laterale ale cisteinei formează legături disulfidice în prezența oxigenului, singura legătură covalentă care se formează în timpul plierii proteinelor., Toate aceste interacțiuni, slabe și puternice, determină forma tridimensională finală a proteinei. Când o proteină își pierde forma tridimensională, nu va mai fi funcțională.

Structura Cuaternară

structura cuaternară a unei proteine este modul în care subunitățile sunt orientate și aranjate cu privire la unul la altul., Ca rezultat, structura cuaternară se aplică numai proteinelor multi-subunitare; adică proteine obținute dintr-un lanț polipeptidic. Proteinele obținute dintr-o singură polipeptidă nu vor avea o structură cuaternară.în proteinele cu mai mult de o subunitate, interacțiunile slabe dintre subunități ajută la stabilizarea structurii generale. Enzimele joacă adesea roluri cheie în subunitățile de legare pentru a forma proteina finală, funcțională.de exemplu, insulina este o proteină globulară în formă de bilă care conține atât legături de hidrogen, cât și legături disulfidice care țin împreună cele două lanțuri polipeptidice., Mătasea este o proteină fibroasă care rezultă din legarea hidrogenului între diferite lanțuri plisate β.