proteine (Română)

proteinele sunt blocurile de viață. Ele sunt vitale pentru existența noastră și se găsesc în fiecare organism de pe Pământ.proteinele sunt cele mai frecvente molecule găsite în celule. De fapt, ele constituie mai mult din materia uscată a unei celule decât lipidele, carbohidrații și toate celelalte molecule combinate.o proteină este obținută din unul sau mai multe lanțuri polipeptidice și fiecare lanț polipeptidic este construit din molecule mai mici numite „aminoacizi”., Există un total de 20 de aminoacizi care pot fi aranjate în trilioane de trilioane de moduri diferite de a crea proteine care servesc o mare varietate de funcții.

proteinele sunt de fapt cele mai complexe molecule structurale cunoscute biologiei.funcțiile proteinelor

proteinele vin într-o mare varietate de forme și îndeplinesc o gamă largă de funcții. Exemple de proteine includ enzime, anticorpi și unii hormoni care ajută la accelerarea reacțiilor chimice, apărarea împotriva bolilor și reglarea activității celulelor.,proteinele joacă, de asemenea, un rol în mișcare, sprijin structural, depozitare, comunicare între celule, digestie și transportul substanțelor în jurul corpului.proteinele motorii, cum ar fi miozina și dyneinele, au capacitatea de a transforma energia chimică în mișcare. Myosin este proteina găsită în mușchi și provoacă contracția fibrelor musculare în mușchi.Dyneins furnizează puterea care conduce flagelul. Flagella sunt structuri lungi, subțiri atașate la exteriorul anumitor celule, cum ar fi celulele spermei, și sunt responsabile pentru mobilitatea lor.,

structura și suportul

multe proteine oferă suport structural anumitor părți ale unui organism. Keratina, de exemplu, este proteina găsită în straturile exterioare ale pielii și face pielea un strat protector puternic pentru lumea exterioară. Keratina este, de asemenea, proteina structurală care face părul, coarnele și unghiile.

comunicarea celulară

celulele comunică cu mediul înconjurător și cu alte celule. Proteinele receptorilor din membrana unei celule primesc semnale din afara celulei și transmit mesaje în celulă., Odată ce semnalul este în interiorul celulei, acesta este de obicei trecut între un număr de proteine înainte de a ajunge la destinația finală (de asemenea, cel mai frecvent o proteină).

digestia

digestia este condusă de, ați ghicit-o, proteine. Enzimele sunt proteine care conduc digestia prin accelerarea reacțiilor chimice.digestia este defalcarea alimentelor din molecule mari, insolubile în molecule mai mici care se pot dizolva în apă. Deoarece moleculele mai mici sunt solubile în apă, ele pot intra în sânge și pot fi transportate în jurul corpului.,enzimele Digestive sunt enzimele responsabile de descompunerea moleculelor alimentare în molecule mai mici, solubile în apă. Câteva exemple de digestiv proteine includ:

• Amilază – enzima din saliva descompune amidonul în zaharuri solubile
• Lipaza – descompune grasimile si alte lipide
• Pepsina – descompune proteinele din alimente

Transportul de oxigen

Hemoglobina este încă extrem de important de proteine pentru animale, cum ar fi mamifere și păsări. Este proteina din sânge care se leagă de oxigen, astfel încât oxigenul să poată fi transportat în jurul corpului.,hemoglobina conține un atom de fier. Structura chimică a hemoglobinei în jurul atomului de fier permite oxigenului să se lege de fier și apoi să fie eliberat în țesutul lipsit de oxigen.după cum puteți vedea proteinele sunt în mod clar extrem de importante pentru funcționarea sănătoasă a unui organism. Majoritatea exemplelor pe care le-am folosit sunt proteine animale, dar proteinele nu sunt mai puțin importante pentru alte forme de viață, cum ar fi plantele, ciupercile și bacteriile.

blocuri de proteine

aminoacizii sunt blocurile de proteine. În total, există 20 de aminoacizi diferiți găsiți în natură., Aminoacizii se pot lega împreună într-o mare varietate de moduri de a crea proteine diferite.structura chimică a aminoacizilor este cheia pentru care proteinele au devenit fundamentul vieții. Un aminoacid constă dintr-o grupare carboxil (structură chimică-COOH), o grupare amină (- NH₂) și o parte din carbon și hidrogen.

lanțul lateral este adesea denumit grupul R. Diferențele în grupul R sunt ceea ce face ca cei 20 de aminoacizi să fie diferiți unul de celălalt.,în funcție de structura grupării R, un aminoacid poate fi solubil în apă (polar), insolubil în apă (nepolar) sau poate conține o sarcină pozitivă sau negativă. Aceste caracteristici, la rândul lor, afectează modul în care aminoacizii se comportă pe măsură ce se leagă și influențează forma și funcția generală a unei proteine.toți cei 20 de aminoacizi sunt necesari pentru o sănătate bună. Dacă un organism este scăzut într-unul din cei 20 de aminoacizi, anumite proteine nu vor putea fi construite, iar pierderea funcțiilor lor va cauza probleme de sănătate pentru organism.,unii aminoacizi pot fi creați de organism folosind alte molecule, în timp ce alți aminoacizi trebuie să fie proveniți din alimente. Aminoacizii care trebuie consumați sunt cunoscuți sub numele de „aminoacizi esențiali”, deoarece sunt o parte esențială a unei diete sănătoase. Aminoacizii care pot fi făcuți de corpurile noastre sunt cunoscuți sub numele de „aminoacizi neesențiali”.o polipeptidă este un lanț de aminoacizi și este cea mai simplă formă a unei proteine. Aminoacizii se leagă împreună pentru a forma lanțuri lungi, liniare, care pot avea mai mult de 2000 de aminoacizi lungi.,ordinea în care aminoacizii sunt legați împreună determină forma și structura finală a lanțului polipeptidic. O proteină va conține o polipeptidă sau mai multe polipeptide legate împreună pentru a forma proteine mari, complexe.aminoacizii sunt legați între gruparea amină (-NH₂) a unui aminoacid și gruparea carboxil (- COOH) a unui al doilea aminoacid.pe măsură ce doi aminoacizi se leagă împreună, doi ioni de hidrogen sunt îndepărtați din gruparea amină și un oxigen este îndepărtat din gruparea carboxil., Gruparea amină și gruparea carboxil se leagă împreună și o moleculă de apă este produsă ca produs secundar. Legătura este cunoscută sub numele de „legătură peptidică”.

legarea mai multor aminoacizi împreună prin legături peptidice creează o coloană vertebrală polipeptidică cu o grupare R care se extinde din fiecare aminoacid. Așa cum am menționat mai devreme, grupurile R ale aminoacizilor 20 au fiecare structura lor unică și proprietățile chimice., Structura și proprietățile chimice (cum ar fi reactivitatea și temperatura de fierbere) de polipeptide și în cele din urmă o proteinelor sunt determinate de secvență unică de R grupuri care se extind de la polipeptide vertebrală. Pe măsură ce grupurile R sunt atrase sau respinse unul de celălalt, lanțul polipeptidic se îndoaie și se răsucește într-o proteină în formă unică.

structura proteinei

proteinele au patru niveluri de structură, la care am făcut deja aluzie pe această pagină. Cele patru niveluri sunt cunoscute ca structura primară, secundară, terțiară și cuaternară a unei proteine.,

structura primară

structura primară este secvența specifică a aminoacizilor, adică ordinea în care sunt legați împreună. Ordinea exactă în care aminoacizii sunt legați împreună este determinată de informațiile stocate în gene.prin procese numite transcriere și traducere, ADN-ul furnizează toate informațiile necesare pentru ca celulele să producă structura primară exactă pentru mii de proteine diferite. Structura primară determină structurile secundare și terțiare ale proteinelor.,structura secundară a unei proteine este formată din legături de hidrogen între atomi de-a lungul coloanei vertebrale a lanțului polipeptidic.amintirea fiecărui aminoacid are o grupare carboxil și o grupare amină, sarcina negativă ușoară asupra oxigenului grupării carboxil formează o legătură slabă cu sarcina ușoară pozitivă a unui atom de hidrogen asupra grupării amine a unui alt aminoacid. Legăturile de hidrogen sunt slabe, dar multe dintre ele creează suficientă rezistență pentru a influența forma unui lanț polipeptidic.,legăturile de hidrogen determină coloana vertebrală a polipeptidei să se îndoaie și să se înfășoare în două forme posibile – helixul α și foile plisate β. O helix α (litera greacă „alfa”) este o spirală, similară cu spirala dublă a catenei iconice de ADN, dar cu o singură bobină și este formată din legături de hidrogen între fiecare al patrulea aminoacid. Helixul α este comun în proteinele structurale, cum ar fi keratina.foile plisate β (litera greacă „beta”) se formează atunci când legăturile de hidrogen apar între două sau mai multe lanțuri polipeptidice adiacente și sunt comune în proteinele globulare (vezi mai jos în „tipuri de proteine”).,

structura terțiară

structura terțiară este forma finală pe care lanțul polipeptidic o ia și este determinată de grupurile R. Atracția și repulsia între diferite grupuri R îndoaie și pliază polipeptida pentru a crea forma 3D finală a unei proteine.

structura cuaternară

nu toate proteinele au o structură cuaternară. O structură cuaternară rezultă numai atunci când mai multe lanțuri polipeptidice se combină pentru a forma o proteină complexă mare. În astfel de cazuri, fiecare polipeptidă este denumită „subunitate”.,hemoglobina este un exemplu de proteină cu structură cuaternară. La majoritatea animalelor, hemoglobina este obținută din patru subunități globulare.

tipuri de proteine

există patru tipuri principale de proteine. Cele mai cunoscute sunt proteinele globulare. Celelalte trei tipuri de proteine sunt proteine fibroase, membranare și dezordonate.o proteină globulară este orice proteină care are o formă sferică în structura sa terțiară. Acestea includ multe enzime, anticorpi și proteine, cum ar fi hemoglobina.,proteinele globulare sunt solubile în apă și sunt create datorită atracției și respingerii diferitelor grupuri R cu apă. Grupurile R polare ale aminoacizilor din proteine sunt solubile în apă, în timp ce grupurile R nepolare sunt insolubile în apă. Proteinele globulare se formează deoarece grupurile R nepolare se ascund în secțiunile interne ale proteinei și ale grupurilor R polare care se aranjează pe suprafața exterioară care este expusă oricărei ape înconjurătoare.proteinele fibroase sunt proteine alungite care nu au nici o structură terțiară., În loc să se îndoaie și să se plieze pentru a forma o proteină globulară, proteinele fibroase rămân în structura lor secundară liniară. Ele sunt adesea proteine structurale și de sprijin importante.proteinele fibroase sunt insolubile în apă și au adesea modele repetate de aminoacizi de-a lungul lanțului lor polipeptidic. Exemple de proteine fibroase includ colagenul, keratina și mătasea.

proteine membranare

o proteină membranară este orice proteină găsită în interiorul sau atașată unei membrane celulare. Ele sunt proteine unice datorită mediului unic în care există.,membranele celulare sunt realizate dintr-un strat dublu de fosfolipide. Părțile interioare ale unei membrane celulare nu sunt polare, dar exteriorul este polar. Pentru ca proteinele membranare să existe cu succes într-o membrană celulară, acestea trebuie să conțină secțiuni specifice nepolare și polare.

proteine dezordonate

descoperirea proteinelor dezordonate la începutul anilor 2000 a provocat gândirea istorică a proteinelor. Până atunci se credea că funcția unei proteine depinde de structura sa fixă 3D. Proteine dezordonate cu toate acestea prezintă nici o structură ordonată la forma lor.,unele proteine pot fi complet nestructurate, în timp ce altele sunt parțial structurate cu anumite secțiuni nestructurate. Alte proteine au capacitatea de a exista ca proteine dezordonate numai pentru a forma o structură fixă după legarea la alte molecule.

Ultima modificare: 23 aprilie 2016