Protein (Čeština)

proteiny jsou stavebními kameny života. Jsou životně důležité pro naši existenci a nacházejí se v každém organismu na Zemi.

proteiny jsou nejčastější molekuly nalezené v buňkách. Ve skutečnosti tvoří více buněčné sušiny než lipidy, sacharidy a všechny ostatní molekuly dohromady.

protein je vyroben z jednoho nebo více polypeptidových řetězců a každý polypeptidový řetězec je postaven z menších molekul nazývaných „aminokyseliny“., Existuje celkem 20 aminokyselin, které mohou být uspořádány v bilionech na bilionech různých způsobů, jak vytvořit proteiny, které slouží obrovské škále funkcí.

proteiny jsou ve skutečnosti nejvíce strukturně složité molekuly známé biologii.

funkce proteinů

proteiny přicházejí v obrovské škále forem a vykonávají širokou škálu funkcí. Příklady proteinů zahrnují enzymy, protilátky a některé hormony, které pomáhají urychlit chemické reakce, bránit se před nemocemi a regulovat aktivitu buněk.,

proteiny také hrají roli v pohybu, strukturální podpoře, skladování, komunikaci mezi buňkami, trávení a transportu látek po celém těle.

pohyb

motorické proteiny, jako jsou myosin a dyneiny, mají schopnost přeměnit chemickou energii na pohyb. Myosin je protein nalezený ve svalu a způsobuje kontrakci svalových vláken ve svalech.

Dyneins poskytují výkon, který pohání flagella. Bičíky jsou dlouhé, tenké struktury připojené k vnější straně určitých buněk, jako jsou spermie, a jsou zodpovědné za jejich pohyblivost.,

struktura a podpora

mnoho proteinů poskytuje strukturální podporu konkrétním částem organismu. Keratin, například, je protein nalezený ve vnějších vrstvách kůže a dělá kůži silnou ochrannou vrstvu k vnějšímu světu. Keratin je také strukturální protein, který dělá vlasy, rohy a nehty.

mobilní komunikace

buňky komunikují s okolním prostředím a dalšími buňkami. Receptorové proteiny v buněčné membráně přijímají signály z vnějšku buňky a přenášejí zprávy do buňky., Jakmile je signál uvnitř buňky, obvykle prochází mezi řadou proteinů, než dosáhne svého konečného cíle (také nejčastěji protein).

trávení

trávení je poháněno, uhodli jste, proteiny. Enzymy jsou proteiny, které řídí trávení urychlením chemických reakcí.

trávení je rozpad potravy z velkých nerozpustných molekul na menší molekuly, které se mohou rozpustit ve vodě. Jako menší molekuly jsou rozpustné ve vodě mohou vstoupit do krve a transportována do celého těla.,

trávicí enzymy jsou enzymy zodpovědné za štěpení molekul potravin na menší molekuly rozpustné ve vodě. Některé příklady trávicí bílkoviny patří:

• Amyláza – enzym ve slinách, který štěpí škrob na rozpustné cukry
• Lipáza – štěpí tuky a jiné lipidy
• Pepsin – štěpí bílkoviny v potravinách

Transport kyslíku

Hemoglobin je ještě další velmi důležité bílkoviny pro zvířata, jako jsou savci a ptáci. Je to protein v krvi, který se váže na kyslík, takže kyslík může být transportován kolem těla.,

Hemoglobin obsahuje atom železa. Chemická struktura hemoglobinu kolem atomu železa umožňuje kyslík vázat na železo a pak se uvolní do tkáně zbavené kyslíku.

jak vidíte, proteiny jsou zjevně nesmírně důležité pro zdravé fungování organismu. Většina příkladů, které jsem použil, jsou živočišné bílkoviny, ale proteiny nejsou o nic méně důležité pro jiné formy života, jako jsou rostliny, houby a bakterie.

stavební kameny proteinů

aminokyseliny jsou stavebními kameny proteinů. Celkem se v přírodě nachází 20 různých aminokyselin., Aminokyseliny se mohou spojit v obrovské škále způsobů, jak vytvořit různé proteiny.

chemická struktura aminokyselin je klíčem k tomu, proč se proteiny staly základem života. Aminokyseliny se skládá z karboxylové skupiny (chemická struktura -COOH), aminoskupinu (-NH₂), a sidechain vyrobeny převážně z uhlíku a vodíku.

sidechain je často označován jako skupina R. Rozdíly ve skupině R jsou to, co činí 20 aminokyselin odlišnými od sebe.,

v závislosti na struktuře skupiny R může být aminokyselina rozpustná ve vodě (polární), ve vodě nerozpustná (nepolární) nebo může obsahovat pozitivní nebo negativní náboj. Tyto vlastnosti zase ovlivňují, jak se aminokyseliny chovají, když se spojují a ovlivňují celkový tvar a funkci proteinu.

všech 20 aminokyselin je nezbytné pro dobré zdraví. Pokud je organismus nízký v jedné z 20 aminokyselin, některé proteiny nebudou schopny být postaveny a ztráta jejich funkcí způsobí pro organismus zdravotní problémy.,

některé aminokyseliny mohou být vytvořeny tělem za použití jiných molekul, zatímco jiné aminokyseliny musí být získány z potravy. Aminokyseliny, které musí být konzumovány jsou známé jako esenciální aminokyseliny, protože jsou nezbytnou součástí zdravé výživy. Aminokyseliny, které mohou být vyrobeny našimi těly, jsou známé jako „neesenciální aminokyseliny“.

polypeptidy

polypeptid je řetězec aminokyselin a je nejjednodušší formou proteinu. Aminokyseliny se spojují a vytvářejí dlouhé lineární řetězce, které mohou být dlouhé více než 2000 aminokyselin.,

pořadí, ve kterém jsou aminokyseliny spojeny, určuje konečný tvar a strukturu polypeptidového řetězce. Protein bude obsahovat jeden polypeptid nebo více polypeptidů spojených dohromady za vzniku velkých, komplexních proteinů.

aminokyseliny jsou spojeny mezi aminovou skupinou (- NH₂) jedné aminokyseliny a karboxylovou skupinou (-COOH) druhé aminokyseliny.

Jako dvě aminokyseliny spojí se spolu, dva vodíkové ionty jsou odstraněny z aminové skupiny a kyslík je odstraněn z karboxylové skupiny., Aminová skupina a karboxylová skupina se spojí a molekula vody se vytvoří jako vedlejší produkt. Vazba je známá jako „peptidová vazba“.

Lepení několika aminokyselin peptidovou vazbou vytváří polypeptid páteř s R group prodlužuje se z jednotlivých aminokyselin. Jak již bylo zmíněno dříve, skupiny R z 20 aminokyselin mají svou vlastní jedinečnou strukturu a chemické vlastnosti., Struktura a chemické vlastnosti (jako je reaktivita a teplota varu) polypeptidu a nakonec proteinu jsou určeny jedinečnou sekvencí skupin R, které sahají od polypeptidové páteře. Protože skupiny R jsou navzájem přitahovány nebo odpuzovány, polypeptidový řetězec se ohýbá a zkroutí do jedinečně tvarovaného proteinu.

proteinová struktura

proteiny mají čtyři úrovně struktury, o kterých jsme se již zmínili na této stránce. Čtyři úrovně jsou známé jako primární, sekundární, terciární a kvartérní struktura proteinu.,

Primární struktura

primární struktura je specifická sekvence aminokyselin, tj. objednávky, které jsou spojeny dohromady. Přesné pořadí, ve kterém jsou aminokyseliny spojeny, je určeno informacemi uloženými v genech.

Přes procesy nazývá transkripce a translace, DNA poskytuje všechny potřebné informace pro buňky k produkci přesný primární struktura pro tisíce různých proteinů. Primární struktura určuje sekundární a terciární struktury proteinů.,

Sekundární struktura

sekundární struktura proteinu je tvořena vodíkovými vazbami mezi atomy podél páteř polypeptidového řetězce.

Pamatovat každá aminokyselina má karboxylovou skupinu a aminoskupinu, mírné negativní náboj na kyslíku karboxylové skupiny tvoří slabá vazba s mírně kladný náboj atomu vodíku na amine skupinu jiné aminokyseliny. Vodíkové vazby jsou slabé, ale mnoho z nich vytváří dostatečnou sílu k ovlivnění tvaru polypeptidového řetězce.,

vodíkové vazby způsobují polypeptid páteř složit a cívky na dvě možné formy – α šroubovice a β-skládané listy. Α (řecké písmeno „alfa“) helix je spirála, podobná dvojité šroubovice ikonického řetězce DNA, ale pouze s jednou cívkou a je tvořena vodíkovými vazbami mezi každou čtvrtou aminokyselinou. Α šroubovice je běžná u strukturních proteinů, jako je keratin.

β (řecké písmeno beta‘) skládaný listy jsou tvořeny, když vodíkové vazby se vyskytují mezi dvěma nebo více sousedních polypeptidových řetězců a jsou běžné v globulární proteiny (viz níže v ‚Typy bílkovin‘).,

terciární struktura

terciární struktura je konečný tvar, který polypeptidový řetězec Bere a je určen skupinami R. Přitažlivost a odpuzování mezi různými skupinami R ohýbá a skládá polypeptid, aby vytvořil konečný 3D tvar proteinu.

kvartérní struktura

ne všechny proteiny mají kvartérní strukturu. Kvartérní struktura má za následek pouze tehdy, když se více polypeptidových řetězců spojí dohromady a vytvoří velký komplexní protein. V takových případech se každý polypeptid označuje jako „podjednotka“.,

Hemoglobin je příkladem proteinu s kvartérní strukturou. U většiny zvířat je hemoglobin vyroben ze čtyř globulárních podjednotek.

typy proteinů

existují čtyři hlavní typy proteinů. Nejčastěji známé jsou kulové proteiny. Další tři typy proteinů jsou vláknité, membránové a neuspořádané proteiny.

kulové proteiny

kulový protein je jakýkoli protein, který má sférický tvar ve své terciární struktuře. Patří mezi ně mnoho enzymů, protilátek a proteinů, jako je hemoglobin.,

kulové proteiny jsou ve vodě rozpustné a jsou vytvářeny kvůli přitažlivosti a odpuzování různých skupin R vodou. Polární skupiny R aminokyselin v proteinech jsou ve vodě rozpustné, zatímco nepolární skupiny R jsou ve vodě nerozpustné. Globulární proteiny se tvoří, protože nepolární skupiny R se skrývají ve vnitřních částech proteinových a polárních skupin R, které se uspořádají na vnějším povrchu, který je vystaven jakékoli okolní vodě.

vláknité proteiny

vláknité proteiny jsou protáhlé proteiny, které postrádají jakoukoli terciární strukturu., Místo ohýbání a skládání za vzniku kulového proteinu zůstávají vláknité proteiny ve své lineární sekundární struktuře. Jsou to často důležité strukturální a podpůrné proteiny.

vláknité proteiny jsou nerozpustné ve vodě a často mají opakující se vzorce aminokyselin podél polypeptidového řetězce. Příklady vláknitých proteinů zahrnují kolagen, keratin a hedvábí.

membránové proteiny

membránový protein je jakýkoli protein nalezený uvnitř nebo připojený k buněčné membráně. Jsou to jedinečné proteiny díky jedinečnému prostředí, ve kterém existují.,

buněčné membrány jsou vyrobeny z dvojité vrstvy fosfolipidů. Vnitřní části buněčné membrány jsou nepolární, ale exteriér je polární. Aby membránové proteiny mohly úspěšně existovat přes buněčnou membránu, musí obsahovat specifické nepolární a polární úseky.

neuspořádané proteiny

objev neuspořádaných proteinů na počátku roku 2000 zpochybnil historické myšlení proteinů. Do té doby se věřilo, že funkce proteinu závisí na jeho pevné 3D struktuře. Neuspořádané proteiny však nevykazují žádnou uspořádanou strukturu podle jejich tvaru.,

některé proteiny mohou být plně nestrukturované, zatímco jiné jsou částečně strukturovány s určitými nestrukturovanými sekcemi. Jiné proteiny mají schopnost existovat jako neuspořádané proteiny pouze za účelem vytvoření pevné struktury po navázání na jiné molekuly.

Poslední úpravy: 23. dubna 2016