Úvod do Chemie

Podmínky

• β-skládaný sheetsecondary struktura proteinů, kde N-H skupin v páteřní jednoho plně rozšířena strand vytvořit vodíkové vazby s C=O skupin v páteřní přilehlé plně rozšířena pramen
• α-helixsecondary struktura proteinů, kde každý páteř N-H vytváří vodíkové vazby s C=O skupině aminokyselin čtyři zbytky dříve ve stejném helix.,
• antiparallelThe povahy opačné orientace dva prameny DNA nebo dva beta prameny, které tvoří bílkoviny sekundární struktura
• disulfid bondA bondem, který se skládá z kovalentní vazby mezi dvěma atomy síry, tvořená reakce dvě skupiny thiol, zejména mezi thiol dvou skupin proteinů

tvar proteinu je důležitá pro jeho funkci, protože to určuje, zda protein může interagovat s jinými molekulami., Proteinové struktury jsou velmi složité a vědci teprve nedávno dokázali snadno a rychle určit strukturu úplných proteinů až na atomovou úroveň. (Použité techniky se datují do 50. let, ale až donedávna byly velmi pomalé a pracné, takže úplné proteinové struktury byly velmi pomalé.) Brzy strukturální biochemici koncepčně rozdělena bílkovinné struktury na čtyři „úrovně“ aby to bylo snazší získat handle na složitosti celkové struktury., Určit, jak se protein dostane svůj finální tvar nebo konformaci, musíme pochopit tyto čtyři úrovně proteinové struktury: primární, sekundární, terciární a kvartérní.

primární struktura

primární struktura proteinu je jedinečná sekvence aminokyselin v každém polypeptidovém řetězci, který tvoří protein. Opravdu je to jen seznam, ve kterém se objevují aminokyseliny, ve kterých je pořadí v polypeptidovém řetězci, nikoli ve skutečnosti struktura. Ale protože konečná struktura bílkovin nakonec závisí na této sekvenci, nazývala se to primární struktura polypeptidového řetězce., Například, hormon slinivky břišní inzulín má dvou polypeptidových řetězců a a B.

gen nebo sekvence DNA nakonec určuje jedinečnou sekvenci aminokyselin v každém peptidovém řetězci., Změna nukleotidové sekvence kódující oblasti genu může vést k přidání jiné aminokyseliny do rostoucího polypeptidového řetězce, což způsobí změnu struktury bílkovin a tím i funkce.

Na kyslík-transportní protein hemoglobin se skládá ze čtyř polypeptidových řetězců, dvou identických α řetězců a dvou identických β řetězců. Při srpkovité anémii způsobuje jediná aminokyselinová substituce v řetězci β hemoglobinu změnu struktury celého proteinu., Když aminokyselina kyselina glutamová je nahrazen valin v β řetězci polypeptidu záhyby do mírně odlišný tvar, který vytváří dysfunkční hemoglobin bílkovina. Takže jen jedna substituce aminokyselin může způsobit dramatické změny. Tyto dysfunkční hemoglobin proteiny, pod nízkým obsahem kyslíku podmínky, začne se sdružovat s druhými, které tvoří dlouhá vlákna vyrobena z miliony souhrnné hemoglobins, které narušují červené krvinky do půlměsíce nebo „srp“ tvary, které ucpávají tepny ., Lidé postižení onemocněním často zažívají dušnost, závratě, bolesti hlavy a bolesti břicha.

Sekundární Struktura

protein je sekundární konstrukce, je to, co pravidelné struktury vznikají z interakce mezi sousedními nebo v blízkosti-by aminokyselin jako polypeptid začíná složit do funkční trojrozměrné podobě., Sekundární struktury vznikají jako H vazby mezi lokálními skupinami aminokyselin v oblasti polypeptidového řetězce. Zřídka se v polypeptidovém řetězci rozšiřuje jediná sekundární struktura. Obvykle je to jen v části řetězu. Mezi nejčastější formy sekundární struktura α-helix a β-skládaný list struktury a hrají významnou strukturální roli ve většině kulovité a vláknité proteiny.,

V α-šroubovice řetězce, vodíkové vazby tvoří mezi atomem kyslíku v polypeptidu páteř karbonylové skupiny v jedné aminokyseliny a atom vodíku v polypeptidu páteř aminoskupinou další aminokyseliny, která je čtyři aminokyseliny dál podél řetězce. To drží úsek aminokyselin v pravotočivé cívce. Každý spirálový obrat v alfa helixu má 3,6 aminokyselinových zbytků. Skupiny R (boční řetězce) polypeptidu vyčnívají z řetězce α-šroubovice a nejsou zapojeny do H vazeb, které udržují strukturu α-šroubovice.,

V β-skládané listy, se táhne aminokyselin se konají v téměř plně rozšířena konformaci, že „záhybů“ nebo cik-zags vzhledem k nelineární povaze jedné C-C a C-N kovalentní vazby. β-plisované listy se nikdy nevyskytují Samostatně. Musí se držet na místě jinými plisovanými listy. Úseky aminokyselin v β-skládané listy jsou drženy v jejich skládaný list struktura, protože se vodíkové vazby tvoří mezi atomem kyslíku v polypeptidu páteř karbonylové skupiny z jednoho β-skládaný list a atom vodíku v polypeptidu páteř amino skupina další β-skládaný list., Β-plisované listy, které se navzájem drží, se vzájemně vyrovnávají rovnoběžně nebo antiparalelně. R skupin aminokyselin v β-skládaný list zdůraznit, kolmo k vodíkové vazby drží β-skládané listy dohromady, a nejsou zapojeny do udržování β-skládaný list struktury.

Terciární Struktura

terciární struktura polypeptidového řetězce je jeho celkový trojrozměrný tvar, jakmile jsou všechny sekundární struktury prvků složených dohromady mezi sebou., Interakce mezi polární, nepolární, kyselou a základní skupinou R v polypeptidovém řetězci vytvářejí komplexní trojrozměrnou terciární strukturu proteinu. Při skládání bílkovin probíhá ve vodném prostředí těla, hydrofobní R skupiny nepolární aminokyseliny většinou leží ve vnitrozemí proteinu, zatímco hydrofilní skupiny R leží většinou na vnější straně. Cysteinové postranní řetězce tvoří disulfidové vazby v přítomnosti kyslíku, jediné kovalentní vazby, která se tvoří během skládání bílkovin., Všechny tyto interakce, slabé a silné, určují konečný trojrozměrný tvar proteinu. Když protein ztratí svůj trojrozměrný tvar, nebude již funkční.

Kvartérní Struktura

kvartérní struktura proteinu je, jak jeho podjednotky jsou orientovány a uspořádány s ohledem na jednoho jiný., Jako výsledek, kvartérní struktura se vztahuje pouze na multi-podjednotky proteinů; to znamená, že proteiny vyrobené z jednoho polypeptidového řetězce. Proteiny vyrobené z jediného polypeptidu nebudou mít kvartérní strukturu.

u proteinů s více než jednou podjednotkou pomáhají slabé interakce mezi podjednotkami stabilizovat celkovou strukturu. Enzymy často hrají klíčovou roli při lepení podjednotek, aby vytvořily konečný, funkční protein.

například inzulin je kulový kulový kulový protein, který obsahuje jak vodíkové vazby, tak disulfidové vazby, které drží dva polypeptidové řetězce pohromadě., Hedvábí je vláknitý protein, který je výsledkem vodíkové vazby mezi různými β-plisovanými řetězci.