Einführung in die Chemie

• β-Faltenblattsekundäre Struktur von Proteinen, wobei N-H-Gruppen im Rückgrat eines vollständig verlängerten Strangs Wasserstoffbindungen mit C=O-Gruppen im Rückgrat eines benachbarten vollständig verlängerten Strangs herstellen
• α-helixsekundäre Struktur von Proteinen, wobei jedes Rückgrat N-H eine Wasserstoffbindung mit der C=O-Gruppe der Aminosäure erzeugt vier Rückstände früher in der gleichen Helix.,
• antiparallelDie Art der entgegengesetzten Orientierungen der beiden DNA-Stränge oder zweier Beta-Stränge, die die Sekundärstruktur eines Proteins umfassen
• Disulfid-bondA-Bindung, bestehend aus einer kovalenten Bindung zwischen zwei Schwefelatomen, die durch die Reaktion zweier Thiolgruppen gebildet wird, insbesondere zwischen den Thiolgruppen zweier Proteine

Die Form eines Proteins ist für seine Funktion von entscheidender Bedeutung, da es bestimmt, ob das Protein mit anderen Molekülen interagieren kann., Proteinstrukturen sind sehr komplex, und Forscher konnten erst vor kurzem die Struktur vollständiger Proteine auf atomarer Ebene einfach und schnell bestimmen. (Die verwendeten Techniken stammen aus den 1950er Jahren, aber bis vor kurzem waren sie sehr langsam und mühsam zu verwenden, so dass vollständige Proteinstrukturen nur sehr langsam gelöst werden konnten.) Frühe Strukturbiochemiker teilten Proteinstrukturen konzeptionell in vier „Ebenen“ ein, um die Komplexität der Gesamtstrukturen leichter in den Griff zu bekommen., Um zu bestimmen, wie das Protein seine endgültige Form oder Konformation erhält, müssen wir diese vier Ebenen der Proteinstruktur verstehen: primär, sekundär, tertiär und quartär.

Primärstruktur

Die Primärstruktur eines Proteins ist die einzigartige Sequenz von Aminosäuren in jeder Polypeptidkette, aus der das Protein besteht. Wirklich, das ist nur eine Liste, welche Aminosäuren in welcher Reihenfolge in einer Polypeptidkette erscheinen, nicht wirklich eine Struktur. Da die endgültige Proteinstruktur letztendlich von dieser Sequenz abhängt, wurde dies als Primärstruktur der Polypeptidkette bezeichnet., Zum Beispiel hat das Pankreashormon Insulin zwei Polypeptidketten, A und B.

Das Gen oder die DNA-Sequenz bestimmt letztendlich die eindeutige Aminosäuresequenz in jeder Peptidkette., Eine Änderung der Nukleotidsequenz der kodierenden Region des Gens kann dazu führen, dass der wachsenden Polypeptidkette eine andere Aminosäure zugesetzt wird, was zu einer Änderung der Proteinstruktur und damit der Funktion führt.

Das Sauerstofftransportprotein Hämoglobin besteht aus vier Polypeptidketten, zwei identischen α-Ketten und zwei identischen β-Ketten. Bei Sichelzellenanämie bewirkt eine einzelne Aminosubstitution in der Hämoglobin-β-Kette eine Veränderung der Struktur des gesamten Proteins., Wenn die Aminosäure Glutaminsäure in der β-Kette durch Valin ersetzt wird, faltet sich das Polypeptid in eine etwas andere Form, die ein dysfunktionelles Hämoglobinprotein erzeugt. So kann nur eine Aminosäuresubstitution dramatische Veränderungen verursachen. Diese dysfunktionellen Hämoglobinproteine beginnen unter sauerstoffarmen Bedingungen miteinander in Verbindung zu treten und bilden lange Fasern aus Millionen aggregierter Hämoglobine, die die roten Blutkörperchen zu halbmondförmigen oder sichelförmigen Formen verzerren Arterien verstopfen ., Menschen, die von der Krankheit betroffen sind, leiden häufig unter Atemnot, Schwindel, Kopfschmerzen und Bauchschmerzen.

Sekundärstruktur

Die Sekundärstruktur eines Proteins ist die reguläre Struktur, die aus Wechselwirkungen zwischen benachbarten oder nahen Aminosäuren entsteht, wenn sich das Polypeptid in seine funktionelle dreidimensionale Form zu falten beginnt., Sekundäre Strukturen entstehen, wenn sich H-Bindungen zwischen lokalen Gruppen von Aminosäuren in einem Bereich der Polypeptidkette bilden. Selten erstreckt sich eine einzige Sekundärstruktur über die gesamte Polypeptidkette. Es ist in der Regel nur in einem Abschnitt der Kette. Die häufigsten Formen der Sekundärstruktur sind die α-Helix-und β-plissierten Blattstrukturen und sie spielen eine wichtige strukturelle Rolle in den meisten kugelförmigen und faserigen Proteinen.,

In der α-Helix-Kette bildet sich die Wasserstoffbindung zwischen dem Sauerstoffatom in der Polypeptid-Backbone-Carbonylgruppe in einer Aminosäure und dem Wasserstoffatom in der Polypeptid-Backbone-Aminogruppe einer anderen Aminosäure, die vier Aminosäuren weiter entlang der Kette ist. Dies hält die Strecke von Aminosäuren in einer rechtshändigen Spule. Jede spiralförmige Drehung in einer Alpha-Helix hat 3,6 Aminosäurereste. Die R-Gruppen (die Seitenketten) des Polypeptids ragen aus der α-Helix-Kette heraus und sind nicht an den H-Bindungen beteiligt, die die α-Helix-Struktur aufrechterhalten.,

In β-plissierten Blättern werden Aminosäurestrecken in einer fast vollständig verlängerten Konformation gehalten, die aufgrund der nichtlinearen Natur einzelner C-C-und C-N-kovalenter Bindungen“ falten “ oder zickzackartig ist. β-plissierte Blätter treten niemals alleine auf. Sie müssen durch andere b-Lagen gehalten werden. Die Aminosäurestrecken in β-plissierten Blättern werden in ihrer plissierten Blattstruktur gehalten, da sich Wasserstoffbindungen zwischen dem Sauerstoffatom in einer Polypeptid-Backbone-Carbonylgruppe einer β-plissierten Folie und dem Wasserstoffatom in einer Polypeptid-Backbone-Aminogruppe einer anderen β-plissierten Folie bilden., Die β-Faltenblätter, die sich zusammenhalten, richten sich parallel oder antiparallel zueinander aus. Die R-Gruppen der Aminosäuren in einem β-gefalteten Blatt weisen senkrecht zu den Wasserstoffbrücken hin, die die β-gefalteten Blätter zusammenhalten, und sind nicht an der Aufrechterhaltung der β-gefalteten Blattstruktur beteiligt.

Tertiärstruktur

Die Tertiärstruktur einer Polypeptidkette ist ihre dreidimensionale Gesamtform, sobald sich alle sekundären Strukturelemente untereinander gefaltet haben., Wechselwirkungen zwischen polarer, unpolarer, saurer und basischer R-Gruppe innerhalb der Polypeptidkette erzeugen die komplexe dreidimensionale Tertiärstruktur eines Proteins. Wenn die Proteinfaltung in der wässrigen Umgebung des Körpers stattfindet, liegen die hydrophoben R-Gruppen unpolarer Aminosäuren meist im Inneren des Proteins, während die hydrophilen R-Gruppen meist außen liegen. Cystein-Seitenketten bilden Disulfidverbindungen in Gegenwart von Sauerstoff, der einzigen kovalenten Bindung, die sich während der Proteinfaltung bildet., Alle diese Wechselwirkungen, schwach und stark, bestimmen die endgültige dreidimensionale Form des Proteins. Wenn ein Protein seine dreidimensionale Form verliert, ist es nicht mehr funktionsfähig.

Quaternäre Struktur

Die quaternäre Struktur eines Proteins ist, wie seine Untereinheiten zueinander ausgerichtet und angeordnet sind., Infolgedessen gilt die quartäre Struktur nur für Multi-Subunit-Proteine; das heißt, Proteine, die aus mehr als einer Polypeptidkette bestehen. Proteine, die aus einem einzigen Polypeptid hergestellt werden, haben keine quartäre Struktur.

Bei Proteinen mit mehr als einer Untereinheit tragen schwache Wechselwirkungen zwischen den Untereinheiten zur Stabilisierung der Gesamtstruktur bei. Enzyme spielen oft eine Schlüsselrolle bei der Bindung von Untereinheiten, um das endgültige, funktionierende Protein zu bilden.

Insulin ist beispielsweise ein kugelförmiges, kugelförmiges Protein, das sowohl Wasserstoffbrücken als auch Disulfidbindungen enthält, die seine beiden Polypeptidketten zusammenhalten., Seide ist ein faseriges Protein, das aus der Wasserstoffbindung zwischen verschiedenen β-Molekülketten resultiert.