Introducción a la química

Condiciones

• β-plisado sheetsecondary estructura de las proteínas, donde N-H de los grupos en la columna vertebral de una totalmente extendido hebra de establecer enlaces de hidrógeno con los grupos C=O en la columna vertebral de una adyacentes totalmente extendido strand
• α-helixsecondary estructura de las proteínas, donde cada columna vertebral N-H crea un enlace de hidrógeno con el C=O grupo de los aminoácidos cuatro residuos anteriormente en la misma hélice.,
• antiparalella naturaleza de las orientaciones opuestas de las dos hebras de ADN o dos hebras beta que comprenden la estructura secundaria de una proteína
• enlace bondA disulfuro, que consiste en un enlace covalente entre dos átomos de azufre, formado por la reacción de dos grupos tiol, especialmente entre los grupos tiol de dos proteínas

la forma de una proteína es crítica para su función porque determina si la proteína puede interactuar con otras moléculas., Las estructuras proteicas son muy complejas, y los investigadores solo recientemente han podido determinar fácil y rápidamente la estructura de las proteínas completas hasta el nivel atómico. (Las técnicas utilizadas se remontan a la década de 1950, pero hasta hace poco eran muy lentas y laboriosas de usar, por lo que las estructuras proteicas completas eran muy lentas de resolver.) Los primeros bioquímicos estructurales dividieron conceptualmente las estructuras proteicas en cuatro «niveles» para que fuera más fácil hacerse una idea de la complejidad de las estructuras generales., Para determinar cómo la proteína obtiene su forma o conformación final, necesitamos entender estos cuatro niveles de estructura proteica: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.

estructura primaria

La estructura primaria de una proteína es la secuencia única de aminoácidos en cada cadena polipeptídica que compone la proteína. En realidad, esto es sólo una lista de los aminoácidos que aparecen en qué orden en una cadena de polipéptidos, no realmente una estructura. Pero, debido a que la estructura final de la proteína depende en última instancia de esta secuencia, esto se llamó la estructura primaria de la cadena polipeptídica., Por ejemplo, la hormona pancreática insulina tiene dos cadenas polipeptídicas, a y B.

el gen, o secuencia de ADN, determina en última instancia la secuencia única de aminoácidos en cada cadena peptídica., Un cambio en la secuencia de nucleótidos de la región codificante del gen puede llevar a que se agregue un aminoácido diferente a la cadena polipeptídica en crecimiento, causando un cambio en la estructura de la proteína y, por lo tanto, en su función.

la proteína de transporte de oxígeno hemoglobina consta de cuatro cadenas polipeptídicas, dos cadenas α idénticas y dos cadenas β idénticas. En la anemia de células falciformes, una sola sustitución amino en la cadena β de la hemoglobina causa un cambio en la estructura de toda la proteína., Cuando el aminoácido ácido glutámico es reemplazado por valina en la cadena β, el polipéptido se pliega en una forma ligeramente diferente que crea una proteína de hemoglobina disfuncional. Por lo tanto, solo una sustitución de aminoácidos puede causar cambios dramáticos. Estas proteínas disfuncionales de la hemoglobina, bajo condiciones de bajo oxígeno, comienzan a asociarse entre sí, formando fibras largas hechas de millones de hemoglobinas agregadas que distorsionan los glóbulos rojos en formas de media luna o «hoz», que obstruyen las arterias ., Las personas afectadas por la enfermedad a menudo experimentan dificultad para respirar, mareos, dolores de cabeza y dolor abdominal.

estructura secundaria

la estructura secundaria de una proteína es cualquier estructura regular que surja de las interacciones entre aminoácidos vecinos o cercanos a medida que el polipéptido comienza a plegarse en su forma funcional tridimensional., Las estructuras secundarias surgen cuando se forman enlaces H entre grupos locales de aminoácidos en una región de la cadena polipeptídica. Rara vez una sola estructura secundaria se extiende a lo largo de la cadena polipeptídica. Por lo general es solo en una sección de la cadena. Las formas más comunes de estructura secundaria son las estructuras α-hélice y β-plisadas y juegan un papel estructural importante en la mayoría de las proteínas globulares y fibrosas.,

en la cadena α-hélice, el enlace de hidrógeno se forma entre el átomo de oxígeno en el grupo carbonilo de la columna vertebral del polipéptido en un aminoácido y el átomo de hidrógeno en el grupo amino de la columna vertebral del polipéptido de otro aminoácido que es cuatro aminoácidos más a lo largo de la cadena. Esto mantiene el tramo de aminoácidos en una bobina para diestros. Cada giro helicoidal en una hélice alfa tiene 3,6 residuos de aminoácidos. Los grupos R (Las cadenas laterales) del polipéptido sobresalen de la cadena α-hélice y no están involucrados en los enlaces H que mantienen la estructura α-hélice.,

en las hojas β-plisadas, los tramos de aminoácidos se mantienen en una conformación casi completamente extendida que «plisa» o zigzag debido a la naturaleza no lineal de los enlaces covalentes C-C y C-N. β-las hojas plisadas nunca se producen solas. Tienen que mantenerse en su lugar por otras hojas β-plisadas. Los estiramientos de aminoácidos en hojas β-plisadas se llevan a cabo en su estructura plisada de la hoja porque los enlaces de hidrógeno forman entre el átomo de oxígeno en un grupo carbonilo de la espina dorsal del polipéptido de una hoja β-plisada y el átomo de hidrógeno en un grupo amino de la espina dorsal del polipéptido de otra hoja β-plisada., Las hojas β-plisadas que se mantienen juntas se alinean paralelas o antiparalelas entre sí. Los grupos R de los aminoácidos en una hoja β-plisada señalan perpendicular a los enlaces de hidrógeno que sostienen las hojas β-plisadas juntas, y no están involucrados en el mantenimiento de la estructura de la hoja β-plisada.

estructura terciaria

la estructura terciaria de una cadena de polipéptidos es su forma tridimensional general, una vez que todos los elementos de la estructura secundaria se han Plegado entre sí., Las interacciones entre el grupo R polar, no polar, ácido y básico dentro de la cadena polipeptídica crean la compleja estructura terciaria tridimensional de una proteína. Cuando el plegamiento de proteínas tiene lugar en el ambiente acuoso del cuerpo, los grupos R hidrofóbicos de aminoácidos no polares se encuentran principalmente en el interior de la proteína, mientras que los grupos R hidrofílicos se encuentran principalmente en el exterior. Las cadenas laterales de cisteína forman enlaces disulfuro en presencia de oxígeno, el único enlace covalente que se forma durante el plegamiento de proteínas., Todas estas interacciones, débiles y fuertes, determinan la forma tridimensional final de la proteína. Cuando una proteína pierde su forma tridimensional, ya no será funcional.

estructura cuaternaria

la estructura cuaternaria de una proteína es cómo sus subunidades están orientadas y dispuestas entre sí., Como resultado, la estructura cuaternaria solo se aplica a las proteínas de múltiples subunidades; es decir, proteínas hechas de una cadena de polipéptidos. Las proteínas hechas de un solo polipéptido no tendrán una estructura cuaternaria.

en proteínas con más de una subunidad, las interacciones débiles entre las subunidades ayudan a estabilizar la estructura general. Las enzimas a menudo juegan un papel clave en la Unión de subunidades para formar la proteína final que funciona.

por ejemplo, la insulina es una proteína globular en forma de bola que contiene enlaces de hidrógeno y enlaces de disulfuro que mantienen unidas sus dos cadenas polipeptídicas., La seda es una proteína fibrosa que resulta de la Unión de hidrógeno entre diferentes cadenas β-plisadas.