Las proteínas son los bloques de construcción de la vida. Son vitales para nuestra existencia y se encuentran en todos los organismos de la Tierra.
Las proteínas son las moléculas más comunes que se encuentran en las células. De hecho, constituyen más materia seca de una célula que lípidos, carbohidratos y todas las demás moléculas combinadas.
una proteína está hecha de una o más cadenas polipeptídicas y cada cadena polipeptídica está construida a partir de moléculas más pequeñas llamadas «aminoácidos»., Hay un total de 20 aminoácidos que se pueden organizar en trillones y trillones de diferentes maneras de crear proteínas que sirven una gran variedad de funciones.
las proteínas son de hecho las moléculas más estructuralmente complejas conocidas por la biología.
Funciones de las proteínas
las Proteínas vienen en una gran variedad de formas y realizar una amplia gama de funciones. Ejemplos de proteínas incluyen enzimas, anticuerpos y algunas hormonas que ayudan a acelerar las reacciones químicas, defenderse contra enfermedades y regular la actividad de las células.,
Las proteínas también desempeñan un papel en el movimiento, el soporte estructural, el almacenamiento, la comunicación entre las células, la digestión y el transporte de sustancias por todo el cuerpo.
movimiento
las proteínas motoras, como la miosina y las dineínas, tienen la capacidad de convertir la energía química en movimiento. La miosina es la proteína que se encuentra en los músculos y causa la contracción de las fibras musculares en los músculos.
Las Dineinas proporcionan la potencia que impulsa los flagelos. Los flagelos son estructuras largas y delgadas unidas al exterior de ciertas células, como los espermatozoides, y son responsables de su movilidad.,
estructura y soporte
muchas proteínas proporcionan soporte estructural a partes específicas de un organismo. La queratina, por ejemplo, es la proteína que se encuentra en las capas externas de la piel y hace de la piel una capa protectora fuerte para el mundo exterior. La queratina también es la proteína estructural que hace el cabello, los cuernos y las uñas.
comunicación celular
Las células se comunican con su entorno circundante y otras células. Las proteínas receptoras en la membrana de una célula reciben señales del exterior de la célula y transmiten mensajes a la célula., Una vez que la señal está dentro de la célula se pasa generalmente entre un número de proteínas antes de que alcance su destino final (también más comúnmente una proteína).
digestión
la digestión es impulsada por, lo adivinaste, las proteínas. Las enzimas son proteínas que impulsan la digestión al acelerar las reacciones químicas.
la digestión es la descomposición de los alimentos de moléculas grandes e insolubles en moléculas más pequeñas que pueden disolverse en agua. Como las moléculas más pequeñas son solubles en agua, pueden entrar en la sangre y transportarse por todo el cuerpo.,
Las enzimas digestivas son las enzimas responsables de descomponer las moléculas de los alimentos en moléculas más pequeñas y solubles en agua. Algunos ejemplos de proteínas digestivas incluyen:
- amilasa-la enzima en la saliva que descompone el almidón en azúcares solubles
- lipasa-descompone las grasas y otros lípidos
- pepsina-descompone las proteínas en los alimentos
transporte de oxígeno
la hemoglobina es otra proteína muy importante para animales como mamíferos y aves. Es la proteína en la sangre que se une al oxígeno para que el oxígeno pueda ser transportado por todo el cuerpo.,
la hemoglobina contiene un átomo de hierro. La estructura química de la hemoglobina alrededor del átomo de hierro permite que el oxígeno se una al hierro y luego se libere al tejido privado de oxígeno.
como puede ver, las proteínas son claramente extremadamente importantes para el funcionamiento saludable de un organismo. La mayoría de los ejemplos que he utilizado son proteínas animales, pero las proteínas no son menos importantes para otras formas de vida como plantas, hongos y bacterias.
bloques de Construcción de proteínas
los Aminoácidos son los bloques de construcción de proteínas. En total, hay 20 aminoácidos diferentes que se encuentran en la naturaleza., Los aminoácidos se pueden unir en una gran variedad de formas para crear diferentes proteínas.
la estructura química de los aminoácidos es la clave de por qué las proteínas se han convertido en la base de la vida. Un aminoácido consiste en un grupo carboxilo (estructura química-COOH), un grupo amino (-NH₂), y una cadena lateral hecha principalmente de carbono e hidrógeno.
la cadena lateral a menudo se conoce como el grupo R. Las diferencias en el grupo R es lo que hace que los 20 aminoácidos sean diferentes entre sí.,
dependiendo de la estructura del grupo R, un aminoácido puede ser soluble en agua (polar), insoluble en agua (no polar) o contener una carga positiva o negativa. Estas características a su vez afectan cómo se comportan los aminoácidos a medida que se unen e influyen en la forma general y la función de una proteína.
Todos los 20 aminoácidos son necesarios para una buena salud. Si un organismo es bajo en uno de los 20 aminoácidos, ciertas proteínas no podrán ser construidas y la pérdida de sus funciones causará problemas de salud para el organismo.,
algunos aminoácidos pueden ser creados por el cuerpo usando otras moléculas, mientras que otros aminoácidos deben provenir de los alimentos. Los aminoácidos que deben consumirse se conocen como los’ aminoácidos esenciales ‘ porque son una parte esencial de una dieta saludable. Los aminoácidos que pueden ser producidos por nuestro cuerpo se conocen como «aminoácidos no esenciales».
Polipéptidos
Un polipéptido es una cadena de aminoácidos y es la forma más simple de una proteína. Los aminoácidos se unen para formar cadenas largas y lineales que pueden tener más de 2000 aminoácidos de largo.,
el orden en que los aminoácidos están unidos determina la forma final y la estructura de la cadena polipeptídica. Una proteína contendrá un polipéptido o polipéptidos múltiples unidos entre sí para formar proteínas grandes y complejas.
Los aminoácidos se unen entre el grupo amino (-NH₂) de un aminoácido y el grupo carboxilo (- COOH) de un segundo aminoácido.
Cuando dos aminoácidos se unen, dos iones hidrógeno se eliminan del grupo amina y un oxígeno se elimina del grupo carboxilo., El grupo amina y el grupo carboxilo se unen y una molécula de agua se produce como un subproducto. El enlace se conoce como «enlace peptídico».
La Unión de múltiples aminoácidos por enlaces peptídicos crea una columna vertebral polipeptídica con un grupo R que se extiende desde cada aminoácido. Como se mencionó anteriormente, los grupos R de los 20 aminoácidos tienen cada uno su propia estructura y propiedades químicas únicas., La estructura y las propiedades químicas (como la reactividad y la temperatura de ebullición) de un polipéptido y, en última instancia, de una proteína están determinadas por la secuencia única de grupos R que se extienden desde la columna vertebral del polipéptido. A medida que los grupos R son atraídos o repelidos entre sí, la cadena polipeptídica se dobla y se tuerce en una proteína de forma única.
estructura de la proteína
Las proteínas tienen cuatro niveles de estructura, todos los cuales ya hemos aludido en esta página. Los cuatro niveles se conocen como la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de una proteína.,
estructura primaria
la estructura primaria es la secuencia específica de aminoácidos, es decir, el orden en que se unen. El orden exacto en que los aminoácidos se unen está determinado por la información almacenada en los genes.
a través de procesos llamados transcripción y Traducción, El ADN proporciona toda la información necesaria para que las células produzcan la estructura primaria exacta de miles de proteínas diferentes. La estructura primaria determina las estructuras secundarias y terciarias de las proteínas.,
estructura secundaria
la estructura secundaria de una proteína está formada por enlaces de hidrógeno entre átomos a lo largo de la columna vertebral de la cadena polipeptídica.
Recordando que cada aminoácido tiene un grupo carboxilo y un grupo amino, la ligera carga negativa en el oxígeno del grupo carboxilo forma un enlace débil con la ligera carga positiva de un átomo de hidrógeno en el grupo amina de otro aminoácido. Los enlaces de hidrógeno son débiles, pero muchos de ellos crean suficiente fuerza para influir en la forma de una cadena polipeptídica.,
los enlaces de hidrógeno hacen que la columna vertebral del polipéptido se pliegue y se enrolle en dos formas posibles: la hélice α y las hojas plisadas β. Una hélice α (letra griega ‘alfa’) es una espiral, similar a la doble hélice de la icónica cadena de ADN, pero con solo una bobina, y está formada por enlaces de hidrógeno entre cada cuarto aminoácido. La hélice α es común en proteínas estructurales como la queratina.
Las hojas plisadas β (letra griega ‘beta’) se forman cuando se producen enlaces de hidrógeno entre dos o más cadenas polipeptídicas adyacentes y son comunes en proteínas globulares (ver más abajo en ‘tipos de proteínas’).,
estructura terciaria
la estructura terciaria es la forma final que toma la cadena polipeptídica y está determinada por los grupos R. La atracción y repulsión entre diferentes grupos R dobla y dobla el polipéptido para crear la forma 3D final de una proteína.
estructura Cuaternaria
No todas las proteínas tienen una estructura cuaternaria. Una estructura cuaternaria solo resulta cuando múltiples cadenas de polipéptidos se combinan para formar una gran proteína compleja. En tales casos, cada polipéptido se denomina «subunidad».,
la Hemoglobina es un ejemplo de una proteína con estructura cuaternaria. En la mayoría de los animales, la hemoglobina está hecha de cuatro subunidades globulares.
Tipos de proteínas
Hay cuatro tipos principales de proteínas. Las más conocidas son las proteínas globulares. Los otros tres tipos de proteínas son fibrosas, de membrana y proteínas desordenadas.
proteínas globulares
una proteína globular es cualquier proteína que toma una forma esférica en su estructura terciaria. Estos incluyen muchas enzimas, anticuerpos y proteínas como la hemoglobina.,
Las proteínas globulares son solubles en agua y se crean debido a la atracción y repulsión de diferentes grupos R con agua. Los grupos R polares de los aminoácidos en las proteínas son solubles en agua, mientras que los grupos r no polares son insolubles en agua. Las proteínas globulares se forman porque los grupos r no polares se esconden en las secciones internas de la proteína y los grupos R polares que se organizan en la superficie exterior que está expuesta a cualquier agua circundante.
proteínas fibrosas
las proteínas fibrosas son proteínas alargadas que carecen de cualquier estructura terciaria., En lugar de doblarse y plegarse para formar una proteína globular, las proteínas fibrosas permanecen en su estructura secundaria lineal. A menudo son importantes proteínas estructurales y de soporte.
Las proteínas fibrosas son insolubles en agua y a menudo tienen patrones repetitivos de aminoácidos a lo largo de su cadena polipeptídica. Ejemplos de proteínas fibrosas incluyen colágeno, queratina y seda.
proteínas de membrana
una proteína de membrana es cualquier proteína que se encuentra dentro o unida a una membrana celular. Son proteínas únicas debido al entorno único en el que existen.,
las membranas celulares están hechas de una doble capa de fosfolípidos. Las partes internas de una membrana celular no son polares, pero el exterior es polar. Para que las proteínas de membrana existan con éxito a través de una membrana celular, deben contener secciones específicas no polares y polares.
proteínas desordenadas
El descubrimiento de proteínas desordenadas a principios de la década de 2000 desafió el pensamiento histórico de las proteínas. Hasta entonces se había creído que la función de una proteína dependía de su estructura 3D fija. Las proteínas desordenadas sin embargo no exhiben ninguna estructura ordenada a su forma.,
algunas proteínas pueden estar completamente no estructuradas mientras que otras están parcialmente estructuradas con ciertas secciones no estructuradas. Otras proteínas tienen la capacidad de existir como proteínas desordenadas solo para formar una estructura fija después de unirse a otras moléculas.
última edición: 23 de abril de 2016
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