la región cristalizable del fragmento (Región Fc) es la región de la cola de un anticuerpo que interactúa con los receptores de la superficie celular llamados receptores Fc y algunas proteínas del sistema del complemento. Esta propiedad permite que los anticuerpos activen el sistema inmunológico. En los isotipos de anticuerpos IgG, IgA e IgD, la región Fc está compuesta por dos fragmentos de proteínas idénticos, derivados del segundo y tercer dominio constante de las dos cadenas pesadas del anticuerpo; las regiones IgM e IgE Fc contienen tres dominios constantes de cadenas pesadas (dominios CH 2-4) en cada cadena polipeptídica., Las regiones Fc de IgGs tienen un sitio de N-glicosilación altamente conservado. La glicosilación del fragmento Fc es esencial para la actividad mediada por el receptor Fc. Los n-glicanos Unidos a este sitio son predominantemente estructuras diantenarias núcleo-fucosiladas del tipo complejo. Además, pequeñas cantidades de estos n-glicanos también contienen residuos de ácido siálico enlazados con el GlcNAc y El α-2,6.,
Un anticuerpo digerido por la papaína los rendimientos de los tres fragmentos, dos fragmentos Fab y un fragmento Fc
Un anticuerpo digerido por la pepsina produce dos fragmentos: F(ab’)2 fragmento y un pFc’ fragmento
La otra parte de un anticuerpo, llama la Fab región, contiene secciones variables que definen el objetivo específico que el anticuerpo puede unirse., Por el contrario, la región Fc de todos los anticuerpos en una clase es la misma para cada especie; son constantes en lugar de variables. La región Fc, por lo tanto, a veces se denomina incorrectamente la «región constante de fragmento».
Fc se une a varios receptores celulares y proteínas del complemento. De esta manera, Media diferentes efectos fisiológicos de los anticuerpos (detección de partículas opsonizadas; lisis celular; degranulación de mastocitos, basófilos y eosinófilos; y otros procesos).