Oppimisen Tavoite
- Yhteenveto neljällä tasolla proteiinien rakenne
– Näppäintä Pistettä
- Proteiinin rakenne riippuu sen aminohappojärjestys ja paikallinen, matala-energia kemiallisia sidoksia atomien välillä sekä polypeptidi selkäranka ja aminohappo puolella ketjut.
- Proteiinin rakenne on keskeinen rooli sen toiminto; jos proteiini menettää muotonsa milloin tahansa rakenteellisella tasolla, se ei välttämättä ole enää toimiva.,
- perusrakenne on aminohappojärjestys.
- toisen asteen rakenne on paikallinen vuorovaikutus ulottuu polypeptidi ketju ja sisältää α-kierteitä ja β-taitetun arkin rakenteita.
- korkea-Asteen rakenne on yleinen kolmen ulottuvuuden taitto johtuu suurelta osin vuorovaikutusta R ryhmiä.
- Quarternary structures on alayksiköiden orientaatio ja järjestely monialayksikössä.,
Käyttö
- β-laskostettu sheetsecondary rakenne proteiinit, jossa N-H ryhmät selkäranka yksi täysin laajennettu lohkon muodostaa vetysidoksia C=O-ryhmien selkäranka viereisen täysin laajennettu lohkon
- α-helixsecondary rakenne proteiinit, jossa jokainen selkäranka N-S luo vetysidos C=O-ryhmän aminohapot neljä jäämiä aiemmin samassa helix.,
- antiparallelThe luonne vastapäätä suuntaviivat kaksi DNA-säikeiden tai kaksi beta-säikeitä, jotka muodostavat proteiini on toissijainen rakenne
- disulfidi bondA bond, joka muodostuu kovalenttinen sidos kaksi rikki atomit, muodostuu reaktio kaksi tioliryhmien, erityisesti välillä tioliryhmien kaksi proteiineja,
muoto proteiini on kriittinen sen toiminnan, koska se määrittää, onko proteiini voi olla vuorovaikutuksessa muiden molekyylien., Proteiini rakenteet ovat hyvin monimutkaisia, ja tutkijat ovat vasta aivan viime aikoina pystynyt helposti ja nopeasti määrittää rakenteen täydellinen proteiineja alas atomitasolla. (Käytetyt tekniikat ovat peräisin 1950-luvulta, mutta viime aikoihin asti ne olivat hyvin hitaita ja työläitä käyttää, joten täydelliset proteiinirakenteet olivat hyvin hitaita ratkaista.) Alussa rakenteellisia biochemists käsitteellisesti jakaa proteiini rakenteita neljään ”tasot”, jotta se helpompi saada käsitellä monimutkaisuus yleiset rakenteet., Määrittääksemme, miten proteiini saa lopullisen muotonsa tai konformaationsa, meidän on ymmärrettävä nämä neljä proteiinirakenteen tasoa: primaari -, sekundaari -, tertiäärinen-ja kvaternaarinen.
Primäärirakenne
proteiinin perusrakenne on jokaisen proteiinin muodostavan polypeptidiketjun aminohappojen yksilöllinen sekvenssi. Oikeastaan tämä on vain luettelo, jossa aminohapot näkyvät missä järjestyksessä polypeptidiketjussa, ei oikeastaan rakenne. Mutta koska lopullinen proteiinirakenne riippuu lopulta tästä sekvenssistä, tätä kutsuttiin polypeptidiketjun ensisijaiseksi rakenteeksi., Esimerkiksi haiman hormoni insuliini on kaksi polypeptidiä ketjut, A ja B.
– geenin, tai sekvenssi DNA: ta, määrittää viime kädessä yksilöllinen järjestys aminohapot jokainen peptidi ketjun., Muutos sekvenssin geenin koodaavan alueen voi johtaa eri aminohappo on lisätty kasvava polypeptidi ketju, joka aiheuttaa muutoksen proteiinin rakenne ja siksi toiminto.
happi-liikenne-proteiinin hemoglobiini koostuu neljästä polypeptidi ketjut, kaksi samanlaista α-ketjut ja kaksi samanlaista β ketjut. Sirppisoluanemiassa hemoglobiini β-ketjun yksi aminosubstituutio aiheuttaa muutoksen koko proteiinin rakenteessa., Kun aminohappo, glutamiinihappo on korvattu valiini β-ketjun, polypeptidi taittuu on hieman erilainen muoto, joka luo huonosti hemoglobiinin proteiinia. Vain yksi aminohapposubstituutio voi siis aiheuttaa dramaattisia muutoksia. Nämä huonosti hemoglobiini proteiineja, alle matalan hapen ehtoja, aloita liittämällä toisiinsa muodostaen pitkiä kuituja valmistettu miljoonia yhdistettyjä hemoglobins, jotka vääristävät punasoluja osaksi puolikuun tai ”sirppi” muotoja, jotka tukkivat verisuonia ., Sairastuneet kokevat usein hengenahdistusta, huimausta, päänsärkyä ja vatsakipuja.
toisen asteen Rakenne
proteiini on toissijainen rakenne on mitä säännöllinen rakenteet syntyvät vuorovaikutuksen naapurimaiden tai lähellä-by aminohappoja kuin polypeptidi alkaa taita sen toiminnallinen kolmiulotteinen muoto., Sekundaariset rakenteet syntyvät, kun h-sidokset muodostuvat paikallisten aminohapporyhmien välille polypeptidiketjun alueella. Harvoin yksi sekundaarinen rakenne ulottuu koko polypeptidiketjuun. Se on yleensä vain osa ketjua. Yleisimpiä muotoja toissijainen rakenne ovat α-kierteitä ja β-taitetun arkin rakenteita, ja niillä on tärkeä rakenteellinen rooli useimmissa pallomainen ja kuitu-proteiineja.,
α-helix ketju, vety-bond välille muodostuu happi-atomi polypeptidi selkäranka karbonyyli-ryhmän yksi aminohappo-ja vety-atomi polypeptidi selkäranka amino-ryhmän toinen aminohappo, joka on neljä aminohappoa kauemmas pitkin ketjua. Tämä pitää aminohappojen venymistä oikeakätisessä kelassa. Jokaisessa alfa-helixin kierteessä on 3,6 aminohappojäännöstä. R-ryhmät (puoli ketjut) polypeptidi työntyvät ulos α-helix ketju ja osallistu S joukkovelkakirjoja, jotka ylläpitävät α-helix-rakenne.,
b-laskostettu levyt, ulottuu aminohappoja järjestetään lähes täysin laajennettu rakenne, että ”laskoksia” tai sik-zags, koska ei-lineaarinen luonne yhden C-C ja C-N kovalenttisten joukkovelkakirjojen. β-laskostettuja arkkia ei koskaan esiinny yksin. Ne on pidettävä paikoillaan muilla β-laskostetuilla arkeilla. Venyy aminohappoja β-laskostettu levyt pidetään niiden taitetun arkin rakenne, koska vetysidokset muodossa, välillä happi-atomi polypeptidi, selkäranka karbonyyli-ryhmän β-taitetun arkin ja vety-atomi polypeptidi, selkäranka aminoryhmä toisen β-taitetun arkin., Β-laskostetut levyt, jotka pitävät toisiaan koossa, asettuvat samansuuntaisiksi tai vastakkaisiksi. R-ryhmien aminohappoja β-taitetun arkin huomauttaa kohtisuorassa vetysidokset pitämällä β-laskostettu levyt yhdessä, ja eivät ole mukana ylläpitää β-taitetun arkin rakenne.
korkea-Asteen Rakenne
korkea-asteen rakenne polypeptidi ketju on sen koko kolmiulotteinen muoto, kun kaikki toisen asteen rakenne-elementit on taitettu yhteen keskenään., Polaaristen, ei-polaaristen, happamien ja perus-R-ryhmän vuorovaikutukset polypeptidiketjussa luovat proteiinin monimutkaisen kolmiulotteisen tertiäärirakenteen. Kun proteiinien laskostuminen tapahtuu vesipitoisessa ympäristössä kehon, hydrofobinen R-ryhmien ei-polaarisia aminohappoja enimmäkseen sijaitsevat sisämaassa proteiinia, kun taas hydrofiilinen R ryhmien valehdella enimmäkseen ulkopuolella. Kysteiini puolella ketjut muodostavat disulfidi yhteydet hapen läsnäollessa, vain kovalenttisen sidoksen muodostavien aikana proteiinin taitto., Kaikki nämä heikot ja vahvat vuorovaikutukset määrittävät proteiinin lopullisen kolmiulotteisen muodon. Kun proteiini menettää kolmiulotteisen muotonsa, se ei enää toimi.
Kvaternaarinen Rakenne
kvaternaarinen rakenne proteiini on, miten sen alayksikön on suunnattu ja järjestetty suhteessa toisiinsa., Tämän seurauksena kvaternaarinen rakenne koskee vain monialayksikköproteiineja eli yhdestä kuin yhdestä polypeptidiketjusta valmistettuja proteiineja. Yhdestä polypeptidistä valmistetuilla proteiineilla ei ole kvaternaarista rakennetta.
proteiineissa, joissa on useampi kuin yksi alayksikkö, alayksiköiden heikot yhteisvaikutukset auttavat vakauttamaan kokonaisrakennetta. Entsyymeillä on usein keskeinen rooli alayksiköiden yhdistämisessä lopullisen, toimivan proteiinin muodostamiseksi.
esimerkiksi, insuliini on pallon muotoinen, pallomainen proteiini, joka sisältää sekä vetysidokset ja disulfidisidoksia, jotka pitävät sen kaksi polypeptidiä ketjut yhdessä., Silkki on kuituproteiini, joka syntyy vetysidoksesta eri β-laskostettujen ketjujen välillä.
