Proteiini

Proteiinit ovat rakennuspalikoita elämän. Ne ovat elintärkeitä olemassaolollemme, ja niitä on jokaisessa maan eliössä.

proteiinit ovat yleisimpiä soluissa esiintyviä molekyylejä. Itse asiassa ne muodostavat enemmän solun kuiva-aineen kuin lipidit, hiilihydraatit ja kaikki muut molekyylit yhteensä.

proteiini on valmistettu yhden tai useamman polypeptidiketjun ja jokainen polypeptidi ketju on rakennettu pienempiä molekyylejä kutsutaan aminohappoja’., On yhteensä 20 aminohappoja, jotka voidaan järjestää biljoonia, kun biljoonia erilaisia tapoja luoda proteiineja, jotka palvelevat valtava valikoima toimintoja.

Proteiinit ovat itse asiassa kaikkein rakenteellisesti monimutkaisia molekyylejä tunnetaan biologia.

Toiminnot proteiinien

Proteiinit tulevat valtavasti erilaisia muotoja ja suorittaa monenlaisia toimintoja. Esimerkkejä proteiineista ovat entsyymit, vasta-aineet ja jotkut hormonit, jotka auttavat nopeuttamaan kemiallisia reaktioita, puolustautumaan sairauksia vastaan ja säätelemään solujen toimintaa.,

Proteiinit myös rooli liike -, rakenne-tuki -, varastointi -, viestintä solujen välillä, ruoansulatusta ja liikenne-aineita ympäri kehoa.

Liikkeen

Moottori proteiineja, kuten myosiini ja dyneins, on kyky muuntaa kemiallisen energian liikettä. Myosiini on lihaksissa esiintyvä proteiini ja aiheuttaa lihassyiden supistumista lihaksissa.

Dyneins antaa flagellaa ajavan voiman. Flagella ovat pitkiä, ohuita rakenteita, jotka on kiinnitetty tiettyjen solujen, kuten siittiösolujen, ulkopuolelle, ja ne ovat vastuussa niiden liikkuvuudesta.,

rakenne ja tuki

monet proteiinit antavat rakenteellista tukea organismin tietyille osille. Keratiini on esimerkiksi ihon uloimmista kerroksista löytyvä proteiini, joka tekee ihosta vahvan suojakerroksen ulkomaailmaan. Keratiini on myös rakenneproteiini, joka tekee hiukset, sarvet ja kynnet.

Cellular viestintä

Solut kommunikoivat ympäristönsä ja muiden solujen. Solun kalvossa olevat reseptoriproteiinit vastaanottavat signaaleja solun ulkopuolelta ja välittävät viestejä soluun., Kun signaali on solun sisällä se on yleensä välillä kului useita proteiineja, ennen kuin se saavuttaa lopullisen määränpään (myös yleisimmin proteiini).

ruoansulatus

ruuansulatusta ohjaavat, arvasit sen, proteiinit. Entsyymit ovat proteiineja, jotka ajavat ruoansulatusta nopeuttamalla kemiallisia reaktioita.

Ruoansulatus on jakautuminen ruokaa suuri, liukenemattomat molekyylit pienempiin molekyylejä, jotka voivat liueta veteen. Koska pienemmät molekyylit ovat vesiliukoisia he voivat päästä vereen ja kuljetetaan ympäri kehoa.,

Ruoansulatuskanavan entsyymit ovat entsyymejä vastuussa hajottaa ruoka molekyylejä pienemmiksi, vesiliukoisia molekyylejä. Joitakin esimerkkejä ruoansulatuskanavan proteiineja ovat:

• Amylaasi – entsyymi syljessä, joka hajottaa tärkkelystä osaksi liukenevia sokereita
• Lipaasi – hajoaa rasvat ja muut lipidit
• Pepsiini – hajottaa proteiineja ruoka

Kuljetus happea

Hemoglobiini on vielä toinen erittäin tärkeä proteiinin eläimet kuten nisäkkäät ja linnut. Veren proteiini sitoutuu Happeen niin, että happea voi kulkeutua ympäri kehoa.,

hemoglobiini sisältää rautatomin. Kemiallinen rakenne hemoglobiini ympäri iron atom avulla happea sitovat rautaa ja sitten voidaan vapauttaa happea riistetty kudosta.

kuten näet proteiinit ovat selvästi erittäin tärkeitä organismin terveelle toiminnalle. Suurin osa käyttämistäni esimerkeistä on eläinproteiineja, mutta proteiinit eivät ole yhtä tärkeitä muille elämänmuodoille, kuten kasveille, sienille ja bakteereille.

proteiinien rakennuspalikat

aminohapot ovat proteiinien rakennuspalikoita. Luonnossa on yhteensä 20 erilaista aminohappoa., Aminohapot voivat linkittyä toisiinsa valtavalla tavalla eri proteiinien luomiseksi.

aminohappojen kemiallinen rakenne on avain siihen, miksi proteiineista on tullut elämän perusta. Aminohappo koostuu karboksyyliryhmän (kemiallinen rakenne -COOH), joka on amiini-ryhmä (-NH₂), ja sidechain valmistettu pääasiassa hiilestä ja vedystä.

sidechainista käytetään usein nimitystä R-ryhmä. Erot R-ryhmässä tekevät 20 aminohaposta toisistaan erilaisia.,

R-ryhmän rakenteesta riippuen aminohappo voi olla vesiliukoinen (polaarinen), veteen liukenematon (ei-polaarinen) tai sisältää positiivisen tai negatiivisen varauksen. Nämä ominaisuudet puolestaan vaikuttavat siihen, miten aminohapot käyttäytyvät yhdistyessään ja vaikuttavat proteiinin kokonaismuotoon ja toimintaan.

kaikki 20 aminohappoa ovat hyvän terveyden kannalta välttämättömiä. Jos organismi on alhainen yhdessä 20 aminohaposta, tiettyjä proteiineja ei voida rakentaa ja niiden toimintojen menetys aiheuttaa terveydelle ongelmia organismille.,

jotkut aminohapot voivat syntyä elimistöstä muiden molekyylien avulla, kun taas muut aminohapot on hankittava ravinnosta. Aminohappoja, jotka on syödä tunnetaan välttämättömiä aminohappoja, koska ne ovat olennainen osa terveellistä ruokavaliota. Aminohappoja, jotka voivat tehdä kehomme ovat kutsutaan ei-välttämättömiä aminohappoja’.

polypeptidit

polypeptidi on aminohappojen ketju ja on proteiinin yksinkertaisin muoto. Aminohapot yhtyvät muodostaen pitkiä, lineaarisia ketjuja, jotka voivat olla yli 2000 aminohappoa pitkiä.,

aminohappojen yhdistymisjärjestys määrittää polypeptidiketjun lopullisen muodon ja rakenteen. Proteiini sisältää yhden polypeptidin tai useita polypeptidejä, jotka ovat sitoutuneet toisiinsa muodostaen suuria, monimutkaisia proteiineja.

aminohapot sitoutuvat yhteen yhden aminohapon amiiniryhmän (-NH2) ja toisen aminohapon karboksyyliryhmän (-COOH) välillä.

kaksi aminohappoja bond yhdessä, kaksi vety-ioneja poistetaan amiini-ryhmän ja happi poistetaan karboksyyliryhmä., Amiiniryhmä ja karboksyyliryhmä sitoutuvat toisiinsa ja sivutuotteena syntyy vesimolekyyli. Sidos tunnetaan nimellä ”peptidisidos”.

useiden aminohappojen liittäminen yhteen peptidisidoksilla luo polypeptidirungon, jonka R-ryhmä ulottuu jokaisesta aminohaposta. Kuten edellä mainittiin, 20 aminohapon R-ryhmillä on kullakin oma ainutlaatuinen rakenteensa ja kemialliset ominaisuutensa., Rakenne ja kemialliset ominaisuudet (kuten reaktiivisuus ja kiehuvaa lämpötila) on polypeptidi, ja lopulta proteiini, määräytyvät ainutlaatuinen sekvenssi R ryhmiä, jotka ulottuvat polypeptidi selkäranka. Kun R-ryhmät vetävät puoleensa tai hylkivät toisiaan, polypeptidiketju taipuu ja muuttuu ainutlaatuiseksi proteiiniksi.

proteiinirakenne

proteiineissa on neljä rakennetta, joihin kaikkiin olemme jo tällä sivulla viitanneet. Neljä tasoa kutsutaan ensisijainen, toissijainen, kolmannen asteen ja kvaternaariset rakenne proteiinia.,

Primäärirakenne

primäärirakenne on aminohappojen spesifinen sekvenssi eli järjestys, jossa ne ovat sitoutuneet toisiinsa. Tarkka järjestys, että aminohapot ovat sitoutuneet toisiinsa, määräytyy geeneihin tallennettujen tietojen perusteella.

Läpi prosesseja kutsutaan transkriptio ja käännös, DNA tarjoaa kaikki tarvittavat tiedot, jotta solut tuottamaan tarkka ensisijainen rakenne tuhansia erilaisia proteiineja. Primäärirakenne määrittää proteiinien sekundaariset ja tertiääriset rakenteet.,

Toissijainen rakenne

toissijainen rakenne proteiini muodostuu vedyn sidoksia atomien välillä pitkin selkäranka polypeptidi ketju.

Muistaa jokainen aminohappo on karboksyyliryhmä ja amiini-ryhmä, lievä negatiivinen varaus happi-ja karboksyyliryhmä muodostaa heikko sidos hieman positiivinen varaus vetyatomi on amiini-ryhmän toinen aminohappo. Vetysidokset ovat heikkoja, mutta monet niistä luovat tarpeeksi voimaa vaikuttaakseen polypeptidiketjun muotoon.,

vetysidokset aiheuttavat polypeptidi selkäranka taittaa ja kela kahteen mahdollisia muotoja – α-kierteitä ja β laskostettu arkkia. An α (kreikkalainen kirjain ”alpha”) helix on kierre, samanlainen double helix ikonin DNA-säikeen, mutta vain yksi kela, ja on muodostettu vetysidokset välillä joka neljäs aminohappo. Α helix on yleinen rakenneproteiineissa, kuten keratiinissa.

β (kreikkalainen kirjain ”beta”) laskostettu levyt muodostuvat, kun vetysidokset esiintyä kahden tai useamman vierekkäisen polypeptidiä ketjut ja ovat yleisiä pallomainen proteiineja (ks. alla ’Tyypit-proteiineja).,

korkea-Asteen rakenne

korkea-asteen rakenne on lopullinen muoto, joka polypeptidi ketju kestää ja määräytyy R-ryhmät. Eri R-ryhmien vetovoima ja vastenmielisyys taipuvat ja taittavat polypeptidin luodakseen proteiinin lopullisen 3D-muodon.

kvaternaarinen rakenne

kaikilla proteiineilla ei ole kvaternaarista rakennetta. Kvaternaarinen rakenne syntyy vain, kun useat polypeptidiketjut yhdistyvät muodostaen suuren kompleksiproteiinin. Tällöin jokaisesta polypeptidistä käytetään nimitystä ”alayksikkö”.,

hemoglobiini on esimerkki proteiinista, jolla on kvaternaarinen rakenne. Useimmilla eläimillä hemoglobiini valmistetaan neljästä globulaarisesta alayksiköstä.

proteiinityyppejä

on neljä päätyyppiä. Tunnetuimpia ovat globulaariproteiinit. Muut kolme proteiinityyppiä ovat kuitu -, kalvo-ja sekamuotoisia proteiineja.

Pallomainen proteiineja

pallomainen proteiini on proteiinia, joka vie pallomainen muoto, sen korkea-asteen rakenne. Näitä ovat monet entsyymit, vasta-aineet ja proteiinit, kuten hemoglobiini.,

Globulaariproteiinit ovat vesiliukoisia, ja ne syntyvät eri R-ryhmien vetovoiman ja vastenmielisyyden vuoksi veden kanssa. Proteiinien aminohappojen polaariset R-ryhmät ovat vesiliukoisia, kun taas ei-polaariset R-ryhmät ovat veteen liukenemattomia. Pallomaisia proteiineja muodossa, koska muita kuin napa-R ryhmien piilottaa sisäiset osat proteiinia ja napa-R ryhmiä, jotka järjestävät itse ulkopinnalla, joka on alttiina ympäröivän veden.

Kuituproteiinit

Kuituproteiinit ovat pitkänomaisia proteiineja, joilla ei ole tertiääristä rakennetta., Sen sijaan, taivutus ja taitto muodostaa pallomainen proteiini, kuitu-proteiineja pysyvät lineaarinen toissijainen rakenne. Ne ovat usein tärkeitä rakenne-ja tukiproteiineja.

Kuitu proteiinit ovat liukenemattomia veteen ja usein toistuvia kuvioita aminohappoja sekä niiden polypeptidi ketju. Esimerkkejä kuituproteiineista ovat kollageeni, keratiini ja silkki.

Kalvo proteiineja

kalvo proteiini on proteiinia löytynyt tai sisällä kiinnittynyt solukalvon. Ne ovat ainutlaatuisia proteiineja, koska ainutlaatuinen ympäristö, että ne ovat olemassa.,

solukalvot valmistetaan fosfolipidien kaksikerroksisesta kerroksesta. Solukalvon sisäosat ovat ei-polaarisia, mutta ulkokuori on polaarinen. Jotta membraaniproteiinit menestyisivät solukalvon läpi, niiden on sisällettävä tiettyjä ei-polaarisia ja polaarisia osia.

Sekainen proteiineja

löytö sekainen proteiineja 2000-luvun alussa haastoi historiallinen ajattelu proteiineja. Siihen asti oli uskottu, että proteiinin toiminta oli riippuvainen sen kiinteästä 3D-rakenteesta. Epäjärjestyneet proteiinit eivät kuitenkaan muodosta tilattua rakennetta.,

Jotkut proteiinit voivat olla täysin jäsentymätön, kun taas muut ovat osittain jäsennelty tiettyjen jäsentymätön kohdat. Muilla proteiineilla on kyky esiintyä sekavina proteiineina vain muodostaakseen kiinteän rakenteen sitouduttuaan muihin molekyyleihin.

– Viimeksi muokattu: 23 huhtikuu 2016