Der fragmentkristallisierbare Bereich (Fc-Bereich) ist der Schwanzbereich eines Antikörpers, der mit Zelloberflächenrezeptoren, sogenannten Fc-Rezeptoren und einigen Proteinen des Komplementsystems, interagiert. Diese Eigenschaft ermöglicht Antikörpern, das Immunsystem zu aktivieren. In IgG -, IgA-und IgD-Antikörperisotypen besteht die Fc-Region aus zwei identischen Proteinfragmenten, die von der zweiten und dritten konstanten Domäne der beiden schweren Ketten des Antikörpers abgeleitet sind; IgM-und IgE-Fc-Regionen enthalten drei schwerkettige konstante Domänen (CH-Domänen 2-4) in jeder Polypeptidkette., Die Fc-Regionen von IgGs tragen eine stark konservierte N-Glykosylierungsstelle. Die Glykosylierung des Fc-Fragments ist essentiell für die Fc-Rezeptor-vermittelte Aktivität. Die an dieser Stelle angebrachten N-Glykane sind überwiegend kernfucosylierte Diantennarstrukturen des komplexen Typs. Darüber hinaus tragen kleine Mengen dieser N-Glykane auch halbierende GlcNAc-und α-2,6-verknüpfte Sialsäurereste.,
Ein von papain verdauter Antikörper ergibt drei Fragmente, zwei Fab-Fragmente und ein Fc-Fragment
Ein durch Pepsin verdauter Antikörper ergibt zwei Fragmente: ein F(ab‘)2-Fragment und ein pFc‘ – Fragment
Der andere Teil eines Antikörpers, der als Fab-Region bezeichnet wird, enthält variable Abschnitte, die das spezifische Ziel definieren, das der Antikörper binden kann., Im Gegensatz dazu ist die Fc-Region aller Antikörper in einer Klasse für jede Spezies gleich; Sie sind eher konstant als variabel. Die Fc-Region wird daher manchmal fälschlicherweise als „Fragmentkonstante Region“bezeichnet.
Fc bindet an verschiedene Zellrezeptoren und Komplementproteine. Auf diese Weise vermittelt es verschiedene physiologische Wirkungen von Antikörpern (Nachweis opsonisierter Partikel; Zelllyse; Degranulation von Mastzellen, Basophilen und Eosinophilen; und andere Prozesse).