Tanulási Cél
- Összefoglalni a négy szintje, a fehérje szerkezete
főbb Pontok
- Fehérje szerkezete attól függ, hogy az aminosav-szekvencia, valamint a helyi, alacsony energia kémiai atomok közötti kötések, mind a polipeptid gerincét, valamint az aminosav oldalon láncok.
- a fehérje szerkezete kulcsszerepet játszik funkciójában; ha egy fehérje bármilyen szerkezeti szinten elveszíti alakját, akkor már nem lehet funkcionális.,
- az elsődleges szerkezet az aminosav szekvencia.
- a másodlagos szerkezet egy polipeptidlánc szakaszai közötti helyi kölcsönhatás, amely α-helix és β-redős lemezszerkezeteket tartalmaz.
- a tercier szerkezet a három dimenziós hajtogatás, amelyet nagyrészt az R csoportok közötti kölcsönhatások vezérelnek.
- a négyzetes struktúrák az alegységek orientációja és elrendezése több alegységben.,
Feltételek
- β-rakott sheetsecondary szerkezete fehérjék, ahol N-H csoportok a gerincét egy teljesen kiterjesztett strand létre a hidrogén-kötvények C=O csoport a gerincét egy szomszédos teljesen kiterjesztett strand
- α-helixsecondary szerkezete fehérjék, ahol minden gerincét N-H létrehoz egy hidrogén-kötés a C=O csoport az aminosav-négy maradékok korábban ugyanabban a helix.,
- antiparallelThe jellege ellentétes irányok a két szál DNS-t, vagy két béta-szál, amely magában foglalja a fehérje másodlagos szerkezete
- – diszulfid bondA kötelék, amely a kovalens kötés két kén atomok alkotta a reakció a két tiol-csoportok, különösen között a tiol-csoportok két fehérjék
alakú fehérje fontos, hogy a funkció, mert ez határozza meg, hogy a fehérje kölcsönhatásba más molekulák., A fehérjeszerkezetek nagyon összetettek, és a kutatók csak a közelmúltban tudták könnyen és gyorsan meghatározni a teljes fehérjék szerkezetét az atomi szintig. (Az alkalmazott technikák az 1950-es évekre nyúlnak vissza, de egészen a közelmúltig nagyon lassúak és fáradságosak voltak a használatuk, így a teljes fehérjeszerkezeteket nagyon lassan oldották meg.) A korai szerkezeti biokémikusok koncepcionálisan négy “szintre” osztották a fehérjeszerkezeteket, hogy megkönnyítsék az Általános struktúrák összetettségének kezelését., A fehérje végső formájának vagy konformációjának meghatározásához meg kell értenünk a fehérje szerkezetének e négy szintjét: elsődleges, másodlagos, tercier és kvaterner.
elsődleges szerkezet
a fehérje elsődleges szerkezete az aminosavak egyedi szekvenciája minden polipeptidláncban, amely a fehérjét alkotja. Valójában ez csak egy lista arról, hogy mely aminosavak jelennek meg, amelyben a polipeptidlánc sorrendje nem igazán szerkezet. De mivel a végső fehérjeszerkezet végső soron ettől a szekvenciától függ, ezt a polipeptidlánc elsődleges szerkezetének nevezték., Például a hasnyálmirigy hormon inzulinnak két polipeptidlánca van, A és B.
a gén vagy a DNS szekvenciája végső soron meghatározza az aminosavak egyedi szekvenciáját az egyes peptidláncokban., A gén kódoló régiójának nukleotidszekvenciájának változása ahhoz vezethet, hogy más aminosavat adnak a növekvő polipeptidlánchoz, ami megváltoztatja a fehérje szerkezetét, ezért működik.
az oxigénszállító fehérje hemoglobin négy polipeptidláncból, két azonos α-láncból és két azonos β-láncból áll. A sarlósejtes vérszegénységben a hemoglobin β lánc egyetlen aminosav-helyettesítése megváltoztatja a teljes fehérje szerkezetét., Amikor az aminosav glutaminsavat a β láncban lévő valin váltja fel, a polipeptid kissé eltérő formába hajlik, amely diszfunkcionális hemoglobin fehérjét hoz létre. Tehát csak egy aminosav-helyettesítés drámai változásokat okozhat. Ezek a diszfunkcionális hemoglobin fehérje, alatt, alacsony-oxigén feltételek, start szövetkeztek egymással, amely hosszú szálak készült millió összesített hemoglobins, hogy torzítja a vörös vérsejtek a félhold vagy a “sarló” formák, amelyek akadozik az artériákban ., A betegség által érintett emberek gyakran légszomjat, szédülést, fejfájást, hasi fájdalmat tapasztalnak.
másodlagos szerkezet
a fehérje másodlagos szerkezete bármilyen szabályos szerkezet, amely a szomszédos vagy közeli aminosavak közötti kölcsönhatásokból származik, mivel a polipeptid funkcionális háromdimenziós formájává válik., Másodlagos struktúrák keletkeznek, mivel H kötések alakulnak ki a polipeptidlánc egy régiójában található aminosavak helyi csoportjai között. Ritkán egyetlen másodlagos szerkezet terjed ki a polipeptidláncban. Ez általában csak egy része a lánc. A másodlagos szerkezet leggyakoribb formái az α-hélix és β-redős lemezszerkezetek, amelyek fontos szerkezeti szerepet játszanak a legtöbb globuláris és rostos proteinben.,
az α-helix láncban a hidrogénkapcsolat a polipeptid gerinchálózat karbonilcsoportjában lévő oxigénatom és egy másik aminosav polipeptid gerinchálózatában lévő hidrogénatom között alakul ki, amely négy aminosav a lánc mentén távolabb. Ez az aminosavak nyúlványát egy jobbkezes tekercsben tartja. Az alfa-hélix minden spirális fordulatának 3,6 aminosavmaradéka van. A polipeptid r csoportjai (az oldalláncok) kiemelkednek az α-helix láncból, és nem vesznek részt az α-helix szerkezetet fenntartó H kötésekben.,
β-redős lapokban az aminosavak szakaszait szinte teljesen kiterjesztett konformációban tartják, amelyek “redők” vagy zig-zagok az egyetlen C-C és C-N kovalens kötések nemlineáris jellege miatt. a β-redős lapok soha nem fordulnak elő egyedül. Ezeket Más β-redős lapokkal kell a helyén tartani. A húzódik az aminosavak a β-rakott lapok tartják a rakott adatlap szerkezete, mert a hidrogén kötések formájában között az oxigén atom egy polipeptid gerincét karbonil csoport egyik β-rakott lap, valamint a hidrogén atom egy polipeptid gerincét amino csoport egy másik β-rakott adatlap., A β-redős lapok, amelyek egymás mellett tartják egymást, párhuzamosan vagy páramentesen igazodnak egymáshoz. Az aminosavak r csoportjai egy β-redős lapon merőlegesek a β-redős lapokat összetartó hidrogénkötésekre, és nem vesznek részt a β-redős lemezszerkezet fenntartásában.
tercier Structure
a polipeptidlánc tercier szerkezete a teljes háromdimenziós alakja, miután az összes másodlagos szerkezeti elem össze van hajtva egymás között., A poláris, nempoláris, savas és bázikus R csoport közötti kölcsönhatások a polipeptidláncon belül egy fehérje komplex háromdimenziós tercier szerkezetét hozzák létre. Amikor a fehérje összecsukása a test vizes környezetében történik, a nempoláris aminosavak hidrofób r csoportjai többnyire a fehérje belsejében helyezkednek el, míg a hidrofil r csoportok többnyire kívülről fekszenek. A cisztein oldalláncok oxigén jelenlétében diszulfidkötéseket képeznek, az egyetlen kovalens kötés, amely a fehérje összecsukása során képződik., Mindezek a kölcsönhatások, gyenge és erős, meghatározzák a fehérje végső háromdimenziós alakját. Ha egy fehérje elveszíti háromdimenziós alakját, akkor már nem lesz funkcionális.
kvaterner szerkezet
a fehérje kvaterner szerkezete az, hogy alegységei hogyan orientálódnak és vannak elrendezve egymáshoz képest., Ennek eredményeként a kvaterner szerkezet csak a több alegység fehérjékre vonatkozik; vagyis egy polipeptidláncból készült fehérjék. Az egyetlen polipeptidből készült fehérjék nem rendelkeznek kvaterner szerkezettel.
Több alegységgel rendelkező fehérjékben az alegységek közötti gyenge kölcsönhatások segítik a teljes szerkezet stabilizálását. Az enzimek gyakran kulcsszerepet játszanak az alegységek kötésében, hogy létrehozzák a végső, működő fehérjét.
például az inzulin gömb alakú, globuláris fehérje, amely mind hidrogénkötéseket, mind diszulfidkötéseket tartalmaz, amelyek két polipeptidláncát együtt tartják., A selyem egy rostos fehérje, amely a különböző β-redős láncok közötti hidrogénkötésből származik.
