fragment crystallizable regionen (Fc-regionen) er halen regionen av et antistoff som virker sammen med celle overflate reseptorer kalt Fc-reseptorer og noen proteiner av komplement-systemet. Dette hotellet tillater bare antistoffer for å aktivere immunforsvaret. I IgG, IgA og IgD-antistoff isotypes, Fc regionen består av to identiske protein fragmenter, avledet fra den andre og tredje konstant domener av antistoff er to tunge kjeder; IgM og IgE Fc regioner inneholde tre tung kjede konstant domener (CH domener 2-4) i hver polypeptid-kjeden., Fc regioner av IgGs bære en svært bevart N-glycosylation nettstedet. Glycosylation av Fc fragment er viktig for Fc-reseptor-mediert aktivitet. N-glycans knyttet til dette området er hovedsakelig core-fucosylated diantennary strukturer av komplekse typen. I tillegg er små mengder av disse N-glycans bærer også halverer GlcNAc og α-2,6 knyttet sialic syre rester.,
Et antistoff fordøyd av papain gir tre fragmenter, to Fab-fragmenter og ett Fc fragment
Et antistoff fordøyd av pepsin gir to fragmenter: a F(ab’)2 fragment og en pFc’ fragment
Den andre delen av et antistoff, kalt Fab regionen, inneholder variable seksjoner som definerer spesifikke mål at antistoff kan binde seg., I kontrast, Fc regionen av alle antistoffer i en klasse er den samme for hver art; de er konstant snarere enn variabel. Fc regionen er, derfor, noen ganger feilaktig kalt «fragment konstant regionen».
Fc binder seg til ulike celle reseptorer og utfylle proteiner. På denne måten, det formidler ulike fysiologiske effekter av antistoffer (påvisning av opsonized partikler; cellelysering; degranulation av mastceller, basophils, og eosinofile, og andre prosesser).