Introduksjon til Kjemi

Vilkår

• β-pleated sheetsecondary struktur av proteiner der N-H grupper i ryggraden av en fullt utvidet strand etablere hydrogen obligasjoner med C=O-gruppene i ryggraden i et tilstøtende fullt utvidet strand
• α-helixsecondary struktur av proteiner hvor hver ryggraden N-H skaper en hydrogen bånd med C=O-gruppen av aminosyren fire rester tidligere i samme helix.,
• antiparallelThe arten av den motsatte retningen av de to trådene i DNA eller to beta-tråder som består av et protein som er sekundær struktur
• disulfide bondA bond, som består av en covalent bånd mellom to svovel atomer, dannet ved reaksjon av to thiol-grupper, spesielt mellom thiol grupper av to proteiner

form av et protein som er kritisk til dens funksjon fordi den avgjør om proteiner kan interagere med andre molekyler., Protein strukturer er svært komplekse, og forskere har bare ganske nylig vært i stand til å enkelt og raskt å bestemme strukturen av komplette proteiner ned til atomnivå. (De teknikker som brukes for dato tilbake til 1950-tallet, men inntil nylig var de veldig sakte og møysommelig å bruke, så komplett protein strukturer var veldig sene med å bli løst.) Tidlig strukturelle biochemists konseptuelt delt protein strukturer i fire «nivåer» for å gjøre det enklere å få et håndtak på kompleksiteten av overordnede strukturer., For å finne ut hvordan proteinet får sin endelige form eller konformasjon, må vi forstå disse fire nivåer av protein struktur: primær, sekundær, tertiær og kvartær.

Primær Struktur

Et protein som er den primære strukturen er unik sekvens av aminosyrer i hver polypeptid-kjeden som gjør opp protein. Virkelig, dette er bare en liste over hvilke aminosyrer vises i hvilken rekkefølge i et polypeptid-kjeden, ikke egentlig en struktur. Men, fordi det endelige protein struktur til syvende og sist er avhengig av denne sekvensen, dette ble kalt den primære strukturen av polypeptid-kjeden., For eksempel, bukspyttkjertelen hormonet insulin har to polypeptid kjeder, A og B.

genet, eller sekvens av DNA, til syvende og sist bestemmer unik sekvens av aminosyrer i hver peptid-kjeden., En endring i nukleotid-sekvensen av genet er coding region kan føre til en annen aminosyre blir lagt til den voksende polypeptid-kjeden, noe som fører til en endring i protein struktur og derfor funksjon.

oksygen-transport proteinet hemoglobin består av fire polypeptid kjeder, to identiske α-kjeder og to identiske β-kjeder. I sigdcelleanemi, en enkelt aminosyre substitusjon i hemoglobin β-kjede fører til en endring av strukturen i hele protein., Når aminosyren glutaminsyre er erstattet av valin i β-kjede, den polypeptid brettes og legges i en litt annen form som skaper en dysfunksjonell hemoglobin protein. Så, bare en aminosyre substitusjon kan føre til dramatiske endringer. Disse dysfunksjonell hemoglobin proteiner, under lav-oksygen forhold, begynne å assosiere med hverandre, og danner lange fibre laget av millioner av samlet hemoglobins som vrir den røde blod celler til en halvmåne eller «sigd» former, som tetter blodårene ., Personer som er berørt av sykdommen ofte opplever åndenød, svimmelhet, hodepine og magesmerter.

Sekundær Struktur

Et protein er sekundær struktur er det regelmessige strukturer oppstå interaksjoner mellom nabokommunene eller nær av aminosyrer som polypeptid begynner å kaste inn sin funksjonelle tre-dimensjonal form., Sekundære strukturer oppstå som H obligasjoner form mellom lokale grupper av aminosyrer i et område av polypeptid-kjeden. Sjelden en enkelt sekundær struktur som strekker seg over hele polypeptid-kjeden. Det er vanligvis bare i en del av kjeden. De mest vanlige former for sekundær struktur er α-helix og β-pleated ark strukturer, og de spiller en viktig strukturell rolle i de fleste globular og fibrøse proteiner.,

I α-helix-kjeden, hydrogen bond-former mellom oksygen atom i polypeptid ryggraden karbonyl gruppe i en aminosyre og hydrogenatom i polypeptid ryggraden amino-gruppe til en annen aminosyre som er fire aminosyrer lenger langs kjeden. Dette er den strekningen av aminosyrer i en høyrehendt coil. Hver spiralformet slå i en alfa helix har 3.6 aminosyre rester. R-grupper (sidekjeder) av polypeptid stikker ut fra α-helix-kjeden og er ikke involvert i H obligasjoner som opprettholder α-helix struktur.,

I β-pleated ark, strekninger av aminosyrer er holdt i en nesten fullt utvidet konformasjon som «folder» eller sikk- – zags på grunn av den ikke-lineære natur enkelt C-C og C-N covalent obligasjoner. β-pleated ark aldri kommer til å skje alene. De må holdes på plass av andre β-pleated ark. Strekninger av aminosyrer i β-pleated ark er holdt i plisserte ark struktur fordi hydrogen obligasjoner form mellom oksygen atom i et polypeptid ryggraden karbonyl gruppe av en β-pleated-ark og hydrogen atom i et polypeptid ryggraden amino gruppen av annen β-pleated-ark., Den β-pleated ark som holder hverandre sammen rett parallell eller antiparallel til hverandre. R grupper av aminosyrer i en β-pleated ark peker vinkelrett på hydrogen obligasjoner holde β-pleated arkene sammen, og er ikke involvert i å opprettholde β-pleated ark struktur.

Tertiær Struktur

tertiær struktur av et polypeptid-kjeden er den totale tre-dimensjonal form, én gang for alle sekundær struktur elementer har kastet seg sammen mellom hverandre., Interaksjoner mellom polar, upolare, syrlig, og grunnleggende R gruppe innen polypeptid kjede lage komplekse tredimensjonale universitets-strukturen til et protein. Når protein folding finner sted i den vandige miljø i kroppen, hydrofobe R grupper av upolare aminosyrer for det meste ligge i det indre av protein, mens den hydrofile R gruppene ligger for det meste på utsiden. Cystein sidekjeder form disulfide sammenhengene i nærvær av oksygen, bare covalent bond forming i løpet av protein folding., Alle disse vekselsvirkningene, svak og sterk, finne ut de siste tre-dimensjonal form av protein. Når et protein som mister sin tre-dimensjonal form, vil det ikke lenger være funksjonelle.

Kvartær Struktur

Den kvartalsvise strukturen til et protein er hvordan underenhetene er orientert og arrangert med hensyn til en annen., Som et resultat, kvartær struktur gjelder bare for å multi-subunit proteiner, det vil si at proteiner er laget av ett enn ett polypeptid-kjeden. Proteiner består av en enkelt polypeptid vil ikke ha en kvartær struktur.

I proteiner med mer enn én subunit, svake interaksjoner mellom de underenhetene bidra til å stabilisere den overordnede strukturen. Enzymer er ofte spiller sentrale roller i bonding underenhetene å danne den endelige, fungerende protein.

For eksempel, insulin er en ball-formet, globular protein som inneholder både hydrogen obligasjoner og disulfide obligasjoner som holder sine to polypeptid kjeder sammen., Silke er et fibrøst protein som resultatene fra hydrogenbinding mellom ulike β-pleated kjeder.