eiwitten

eiwitten zijn de bouwstenen van het leven. Ze zijn van vitaal belang voor ons bestaan en worden gevonden in elk organisme op aarde.

eiwitten zijn de meest voorkomende moleculen in cellen. In feite, vormen zij meer van de droge stof van een cel dan lipiden, koolhydraten en alle andere molecules gecombineerd.

een eiwit wordt gemaakt van een of meer polypeptideketens en elke polypeptideketen wordt opgebouwd uit kleinere moleculen die aminozuren worden genoemd., Er is een totaal van 20 aminozuren die in triljoenen op triljoenen verschillende manieren kunnen worden geschikt om proteã nen te creëren die een enorme verscheidenheid van functies dienen.

eiwitten zijn in feite de meest structureel complexe moleculen die in de biologie bekend zijn.

functies van eiwitten

eiwitten komen in een grote verscheidenheid aan vormen voor en vervullen een breed scala aan functies. Voorbeelden van eiwitten zijn enzymen, antilichamen en sommige hormonen die helpen om chemische reacties te versnellen, te verdedigen tegen ziekten en de activiteit van cellen te reguleren.,

eiwitten spelen ook een rol bij beweging, structurele ondersteuning, opslag, communicatie tussen cellen, spijsvertering en het transport van stoffen door het lichaam.

beweging

Motoreiwitten, zoals myosine en dyneïnen, kunnen chemische energie omzetten in beweging. Myosine is het eiwit dat in spier wordt gevonden en veroorzaakt de samentrekking van spiervezels in spieren.

Dyneins leveren het vermogen dat flagella drijft. Flagella zijn lange, dunne structuren in bijlage aan de buitenkant van bepaalde cellen, zoals zaadcellen, en zijn verantwoordelijk voor hun mobiliteit.,

structuur en ondersteuning

veel eiwitten bieden structurele ondersteuning aan specifieke delen van een organisme. Keratine, bijvoorbeeld, is het eiwit gevonden in de buitenste lagen van de huid en maakt de huid een sterke beschermende laag naar de buitenwereld. Keratine is ook het structurele eiwit dat haar, hoorns en nagels maakt.

cellulaire communicatie

cellen communiceren met hun omgeving en andere cellen. De receptorproteã nen in het membraan van een cel ontvangen signalen van buiten de cel en brengen berichten in de cel door., Zodra het signaal binnen de cel is wordt het gewoonlijk overgegaan tussen een aantal proteã nen alvorens het zijn eindbestemming (ook meestal een proteã ne) bereikt.

spijsvertering

spijsvertering wordt gedreven door, je raadt het al, eiwitten. Enzymen zijn eiwitten die de spijsvertering stimuleren door chemische reacties te versnellen.

spijsvertering is de afbraak van voedsel uit grote, onoplosbare moleculen in kleinere moleculen die kunnen oplossen in water. Aangezien de kleinere molecules in water oplosbaar zijn kunnen zij bloed ingaan en rond het lichaam worden getransporteerd.,

spijsverteringsenzymen zijn de enzymen die verantwoordelijk zijn voor de afbraak van voedselmoleculen in kleinere, in water oplosbare moleculen. Enkele voorbeelden van spijsverteringseiwitten zijn:

• Amylase-het enzym in speeksel dat zetmeel afbreekt tot oplosbare suikers
• Lipase-afbreekt vetten en andere lipiden
• pepsine-afbreekt eiwitten in voedsel

transport van zuurstof

hemoglobine is nog een ander enorm belangrijk eiwit voor dieren zoals zoogdieren en vogels. Het is het eiwit in bloed dat zich bindt aan zuurstof zodat zuurstof door het lichaam kan worden getransporteerd.,

hemoglobine bevat een ijzeratoom. De chemische structuur van hemoglobine rond het ijzeratoom staat zuurstof toe om aan het ijzer te binden en dan aan zuurstofgebrek weefsel worden vrijgegeven.zoals u kunt zien zijn eiwitten duidelijk uiterst belangrijk voor het gezond functioneren van een organisme. De meeste voorbeelden die ik heb gebruikt zijn dierlijke eiwitten, maar eiwitten zijn niet minder belangrijk voor andere levensvormen zoals planten, schimmels en bacteriën.

bouwstenen van eiwitten

aminozuren zijn de bouwstenen van eiwitten. In totaal zijn er 20 verschillende aminozuren gevonden in de natuur., Aminozuren kunnen elkaar koppelen op een grote verscheidenheid van manieren om verschillende eiwitten te creëren.

de chemische structuur van aminozuren is de sleutel tot waarom eiwitten de basis van het leven zijn geworden. Een aminozuur bestaat uit een carboxylgroep (chemische structuur-COOH), een aminegroep (-NH₂), en een sidechain die meestal uit koolstof en waterstof wordt gemaakt.

de sidechain wordt vaak aangeduid als de R-groep. Verschillen in de R-groep maken de 20 aminozuren van elkaar verschillend.,

afhankelijk van de structuur van de R-groep kan een aminozuur in water oplosbaar (polair), in water onoplosbaar (apolair) of een positieve of negatieve lading bevatten. Deze kenmerken beà nvloeden op hun beurt hoe de aminozuren zich gedragen aangezien zij zich verbinden en de algemene vorm en functie van een proteã ne beà nvloeden.

alle 20 aminozuren zijn noodzakelijk voor een goede gezondheid. Als een organisme laag is in een van de 20 aminozuren, zullen bepaalde eiwitten niet kunnen worden gebouwd en het verlies van hun functies zal gezondheidsproblemen veroorzaken voor het organisme.,

sommige aminozuren kunnen door het lichaam worden aangemaakt met behulp van andere moleculen, terwijl andere aminozuren uit voedsel moeten worden gehaald. De aminozuren die gegeten moeten worden staan bekend als de ‘essentiële aminozuren’ omdat ze een essentieel onderdeel zijn van een gezonde voeding. De aminozuren die door ons lichaam gemaakt kunnen worden staan bekend als ‘niet-essentiële aminozuren’.

polypeptiden

een polypeptide is een keten van aminozuren en is de eenvoudigste vorm van een eiwit. Aminozuren binden samen om lange, lineaire ketens te vormen die meer dan 2000 aminozuren lang kunnen zijn.,

De volgorde waarin aminozuren met elkaar verbonden zijn bepaalt de uiteindelijke vorm en structuur van de polypeptideketen. Een eiwit zal één polypeptide of meerdere polypeptiden bevatten die samen worden gebonden om grote, complexe proteã nen te vormen.

aminozuren worden samen gebonden tussen de aminegroep (- NH₂) van één aminozuur en de carboxylgroep (-COOH) van een tweede aminozuur.

aangezien twee aminozuren aan elkaar binden, worden twee waterstofionen uit de aminegroep verwijderd en wordt een zuurstof uit de carboxylgroep verwijderd., De aminegroep en carboxylgroep binden samen en een watermolecuul wordt geproduceerd als bijproduct. De binding staat bekend als een’peptide binding’.

door meerdere aminozuren samen te binden door peptidebindingen ontstaat een polypeptidebeenderen met een R-groep die zich uit elk aminozuur uitstrekt. Zoals eerder vermeld hebben de R-groepen van de 20 aminozuren elk hun eigen unieke structuur en chemische eigenschappen., De structuur en chemische eigenschappen (zoals reactiviteit en kooktemperatuur) van een polypeptide en uiteindelijk een proteã ne worden bepaald door de unieke opeenvolging van R-groepen die zich van de polypeptidebackbone uitstrekken. Aangezien de groepen van R van elkaar worden aangetrokken of worden afgestoten, buigt de polypeptideketting en verdraait in een uniek gevormde proteã ne.

eiwitstructuur

eiwitten hebben vier niveaus van structuur, waar we al op hebben gezinspeeld op deze pagina. De vier niveaus staan bekend als de primaire, secundaire, tertiaire en quaternaire structuur van een proteã ne.,

primaire structuur

de primaire structuur is de specifieke sequentie van aminozuren, d.w.z. de volgorde waarin ze aan elkaar zijn gebonden. De exacte volgorde waarin aminozuren worden gebonden wordt bepaald door de informatie die in genen wordt opgeslagen.

door processen genoemd transcriptie en vertaling, verstrekt DNA alle noodzakelijke informatie voor cellen om de nauwkeurige primaire structuur voor duizenden verschillende proteã nen te produceren. De primaire structuur bepaalt de secundaire en tertiaire structuren van proteã nen.,

secundaire structuur

de secundaire structuur van een eiwit wordt gevormd door waterstofbindingen tussen atomen langs de ruggengraat van de polypeptideketen.als men bedenkt dat elk aminozuur een carboxylgroep en een aminegroep heeft, vormt de lichte negatieve lading op de zuurstof van de carboxylgroep een zwakke binding met de lichte positieve lading van een waterstofatoom op de aminegroep van een ander aminozuur. De waterstofbanden zijn zwak maar velen van hen creëren genoeg sterkte om de vorm van een polypeptideketen te beà nvloeden.,

de waterstofbindingen zorgen ervoor dat de backbone van het polypeptide vouwt en in twee mogelijke vormen rolt: de α – helix en de β-geplooide platen. Een α (Griekse letter ‘Alfa’) helix is een spiraal, vergelijkbaar met de dubbele helix van de iconische DNA-streng maar met slechts één spoel, en wordt gevormd door waterstofbindingen tussen elk vierde aminozuur. De α helix komt veel voor in structurele eiwitten zoals keratine.

De β (Griekse letter “beta”) geplooide platen worden gevormd wanneer waterstofbindingen optreden tussen twee of meer aangrenzende polypeptideketens en zijn gebruikelijk in bolvormige eiwitten (zie hieronder in “soorten eiwitten”).,

tertiaire structuur

de tertiaire structuur is de uiteindelijke vorm die de polypeptideketen krijgt en wordt bepaald door de R-groepen. De aantrekking en afstoting tussen verschillende R-groepen buigt en vouwt het polypeptide om tot de definitieve 3D vorm van een proteã ne te leiden.

quaternaire structuur

niet alle eiwitten hebben een quaternaire structuur. Een quaternaire structuur resulteert slechts wanneer de veelvoudige polypeptidekettingen samen combineren om een grote complexe proteã ne te vormen. In dergelijke gevallen wordt elk polypeptide aangeduid als een’subeenheid’.,

hemoglobine is een voorbeeld van een eiwit met quaternaire structuur. Bij de meeste dieren wordt hemoglobine gemaakt van vier bolvormige subeenheden.

soorten eiwitten

Er zijn vier belangrijke soorten eiwitten. De meest bekende zijn de bolvormige eiwitten. De andere drie types van proteã nen zijn vezelig, membraan en wanordelijke proteã nen.

bolvormige eiwitten

een bolvormig eiwit is elk eiwit dat in zijn tertiaire structuur een bolvormige vorm aanneemt. Deze omvatten vele enzymen, antilichamen en proteã nen zoals hemoglobine.,

bolvormige eiwitten zijn oplosbaar in water en ontstaan door de aantrekking en afstoting van verschillende R-groepen met water. De polaire R groepen van de aminozuren in proteã nen zijn in water oplosbaar terwijl de niet-polaire R groepen in water onoplosbaar zijn. Bolvormige proteã NEN vormen omdat de apolaire R groepen in de interne secties van de proteã ne en polaire R groepen verbergen die zich op de buitenoppervlakte schikken die aan om het even welk omringend water wordt blootgesteld.

vezelachtige eiwitten

vezelachtige eiwitten zijn langgerekte eiwitten zonder enige tertiaire structuur., In plaats van te buigen en te vouwen om een bolvormige proteã ne te vormen, blijven de vezelige proteã nen in hun lineaire secundaire structuur. Het zijn vaak belangrijke structurele en ondersteunende eiwitten.

vezelige eiwitten zijn onoplosbaar in water en hebben vaak herhaalde patronen van aminozuren langs hun polypeptideketen. De voorbeelden van vezelige proteã NEN omvatten collageen, keratine en zijde.membraaneiwit

membraaneiwit

een membraaneiwit is elk eiwit dat in een celmembraan wordt aangetroffen of daaraan is bevestigd. Zij zijn unieke proteã NEN toe te schrijven aan het unieke milieu waarin zij bestaan.,

celmembranen zijn gemaakt van een dubbele laag fosfolipiden. De binnenste delen van een celmembraan zijn apolair maar de buitenkant is polair. Om membraanproteã nen met succes over een celmembraan te bestaan moeten zij specifieke apolaire en polaire secties bevatten.

wanordelijke eiwitten

De ontdekking van wanordelijke eiwitten in de vroege jaren 2000 daagde het historisch denken over eiwitten uit. Tot dan had men geloofd dat de functie van een proteã ne van zijn vaste 3D structuur afhankelijk was. De wanordelijke proteã NEN vertonen echter geen geordende structuur aan hun vorm.,

sommige proteã nen kunnen volledig ongestructureerd zijn terwijl andere gedeeltelijk met bepaalde ongestructureerde secties gestructureerd zijn. Andere proteã nen hebben de capaciteit om als wanordelijke proteã nen te bestaan slechts om een vaste structuur te vormen na het binden aan andere molecules.

Laatst bewerkt: 23 April 2016