het fragment kristallizable region (Fc-regio) is het staartgebied van een antilichaam dat interageert met receptoren op het celoppervlak, Fc-receptoren en sommige eiwitten van het complementsysteem. Deze eigenschap laat antilichamen toe om het immuunsysteem te activeren. In IgG, IgA en IGD antilichaamisotypen, is het Fc-gebied samengesteld uit twee identieke eiwitfragmenten, die uit de tweede en derde constante domeinen van de twee zware kettingen van het antilichaam worden afgeleid; IgM en IgE Fc-gebieden bevatten drie zware ketting constante domeinen (Ch-domeinen 2-4) in elke polypeptideketen., De Fc-gebieden van IgGs dragen een hoogst behouden n-glycosylatieplaats. Glycosylatie van het Fc-fragment is essentieel voor Fc-receptor-gemedieerde activiteit. De n-glycanen in bijlage aan deze plaats zijn hoofdzakelijk kern-fucosylated diantennary structuren van het complexe type. Bovendien bevatten kleine hoeveelheden van deze N-glycanen ook in tweeën gesneden GlcNAc-en α-2,6-gebonden siaalzuurresiduen.,
Een antilichaam verteerd door papaïne levert drie fragmenten, twee Fab-fragmenten en een Fc-fragment
Een antilichaam verteerd door pepsine levert twee fragmenten: een F(ab’)2 fragment en een pFc’ fragment
Het andere deel van een antilichaam, genaamd de Fab regio, bevat de variabele gedeelten die bepalend zijn voor het specifieke doel dat de antilichamen kunnen binden., Daarentegen is het Fc-gebied van alle antilichamen in een klasse hetzelfde voor elke species; zij zijn constant eerder dan veranderlijk. De Fc-regio wordt daarom soms ten onrechte de “fragment constant region”genoemd.
Fc bindt aan verschillende celreceptoren en complementeiwitten. Op deze manier bemiddelt het verschillende fysiologische effecten van antilichamen (detectie van opsonized deeltjes; cellysis; degranulation van mestcellen, basofielen, en eosinofielen; en andere processen).