Inleiding tot de chemie

Voorwaarden

• β-geplooide sheetsecondary structuur van eiwitten waar N-H groepen in de ruggengraat van een volledig uitgebreide strand vestigen waterstofbruggen met C=O groepen in de ruggengraat van een aangrenzende volledig uitgebreide bundel
• α-helixsecondary structuur van eiwitten waar elke backbone N-H een waterstof binding met de C=O groep van het aminozuur vier residuen eerder in dezelfde helix.,
• antiparallelde aard van de tegengestelde oriëntaties van de twee DNA-strengen of twee bèta-strengen die de secundaire structuur van een eiwit bevatten
• disulfidebonda-binding, bestaande uit een covalente binding tussen twee zwavelatomen, gevormd door de reactie van twee thiolgroepen, vooral tussen de thiolgroepen van twee eiwitten

de vorm van een eiwit is van cruciaal belang voor zijn functie omdat het bepaalt of het eiwit kan interageren met andere moleculen., De eiwitstructuren zijn zeer complex, en de onderzoekers zijn slechts zeer recent in staat geweest om de structuur van volledige proteã nen tot atomair niveau gemakkelijk en snel te bepalen. (De gebruikte technieken dateren uit de jaren 1950, maar tot voor kort waren ze erg traag en moeizaam in gebruik, dus volledige eiwitstructuren waren erg traag om op te lossen.) Vroege structurele biochemici verdeelden conceptueel eiwitstructuren in vier “niveaus” om het gemakkelijker te maken om greep op de complexiteit van de Algemene structuren te krijgen., Om te bepalen hoe het eiwit zijn uiteindelijke vorm of Bouw krijgt, moeten we deze vier niveaus van eiwitstructuur begrijpen: Primair, Secundair, Tertiair en quaternair.

primaire structuur

de primaire structuur van een eiwit is de unieke opeenvolging van aminozuren in elke polypeptideketen waaruit het eiwit bestaat. Echt, Dit is gewoon een lijst van welke aminozuren in welke volgorde voorkomen in een polypeptideketen, niet echt een structuur. Maar, omdat de definitieve eiwitstructuur uiteindelijk van deze opeenvolging afhangt, werd dit genoemd de primaire structuur van de polypeptideketen., Het pancreashormoon insuline heeft bijvoorbeeld twee polypeptideketens, A en B.

het gen, of de sequentie van DNA, bepaalt uiteindelijk de unieke sequentie van aminozuren in elke peptideketen., Een verandering in nucleotideopeenvolging van het codeergebied van het gen kan tot een verschillend aminozuur leiden dat aan de groeiende polypeptideketen wordt toegevoegd, veroorzakend een verandering in eiwitstructuur en daarom functie.

het zuurstoftransporteiwit hemoglobine bestaat uit vier polypeptideketens, twee identieke α-ketens en twee identieke β-ketens. In sikkelcelanemie, veroorzaakt een enkele amino substitutie in de hemoglobine β keten een verandering van de structuur van het gehele eiwit., Wanneer het aminozuurglutaminezuur door valine in de β-keten wordt vervangen, vouwt het polypeptide in een lichtjes verschillende vorm die een dysfunctionele hemoglobineproteã ne tot stand brengt. Slechts één aminozuursubstitutie kan dramatische veranderingen veroorzaken. Deze disfunctionele hemoglobine eiwitten, onder zuurstofarme omstandigheden, beginnen te associëren met elkaar, de vorming van lange vezels gemaakt van miljoenen geaggregeerde hemoglobinen die de rode bloedcellen te vervormen in halvemaan of “sikkel” vormen, die slagaders verstoppen ., Mensen getroffen door de ziekte ervaren vaak kortademigheid, duizeligheid, hoofdpijn en buikpijn.

secundaire structuur

de secundaire structuur van een eiwit is elke reguliere structuur die ontstaat uit interacties tussen naburige of bijna-by aminozuren als het polypeptide begint te vouwen in zijn functionele driedimensionale vorm., Secundaire structuren komen voor aangezien h-banden zich tussen lokale groepen aminozuren in een gebied van de polypeptideketen vormen. Zelden breidt één enkele secundaire structuur zich door de polypeptideketen uit. Het is meestal gewoon in een deel van de keten. De meest voorkomende vormen van secundaire structuur zijn de α-helix en β-geplooide plaatstructuren en zij spelen een belangrijke structurele rol in de meeste bolvormige en vezelige proteã nen.,

in de α-helix-keten wordt de waterstofbinding gevormd tussen het zuurstofatoom in de carbonylgroep van de polypeptide-backbone in één aminozuur en het waterstofatoom in de polypeptide-backbone-aminogroep van een ander aminozuur dat vier aminozuren verder langs de keten ligt. Dit houdt de rek van aminozuren in een rechtshandige rol. Elke spiraalvormige draai in een alfa-spiraal heeft 3,6 aminozuurresten. De R-groepen (de zijketens) van het polypeptide steken uit de α-helixketen en zijn niet betrokken bij de H-bindingen die de α-helixstructuur behouden.,

In β-geplooide vellen worden aminozuren gehouden in een bijna volledig verlengde conformatie die “plooien” of zig-zags veroorzaakt door de niet-lineaire aard van enkele C-C en C-N covalente bindingen. β-geplooide platen komen nooit alleen voor. Ze moeten op hun plaats worden gehouden door andere β-geplooide vellen. De aminozuren in β-geplooide platen worden in hun geplooide plaatstructuur gehouden omdat er waterstofbindingen ontstaan tussen het zuurstofatoom in een polypeptide backbone carbonylgroep van één β-geplooide plaat en het waterstofatoom in een polypeptide backbone aminogroep van een andere β-geplooide plaat., De β-geplooide platen die elkaar bij elkaar houden lijn parallel of antiparallel aan elkaar. De R-groepen van de aminozuren in een β-geplooid blad wijzen loodrecht op de waterstofbindingen die de β-geplooide bladen samen houden, en zijn niet betrokken bij het handhaven van de β-geplooide bladstructuur.

tertiaire structuur

de tertiaire structuur van een polypeptideketen is de totale driedimensionale vorm, zodra alle secundaire structuurelementen samengevouwen zijn., De interactie tussen polaire, niet-polaire, zure, en basisgroep R binnen de polypeptideketen leidt tot de complexe driedimensionale tertiaire structuur van een proteã ne. Wanneer het eiwit vouwen in het waterige milieu van het lichaam plaatsvindt, liggen de hydrophobic R groepen van niet-polaire aminozuren meestal in het binnenland van de proteã ne, terwijl de hydrofiele R groepen meestal aan de buitenkant liggen. Cysteïne zijketens vormen disulfide verbindingen in de aanwezigheid van zuurstof, de enige covalente binding die zich vormt tijdens eiwitvouwen., Al deze interacties, zwak en sterk, bepalen de uiteindelijke driedimensionale vorm van het eiwit. Wanneer een eiwit zijn driedimensionale vorm verliest, zal het niet langer functioneel zijn.

quaternaire structuur

de quaternaire structuur van een eiwit is hoe de subeenheden ten opzichte van elkaar zijn georiënteerd en gerangschikt., Dientengevolge, is de quaternaire structuur slechts op multi-subeenheid proteã nen van toepassing; dat wil zeggen, proteã nen die uit één dan één polypeptideketen worden gemaakt. De proteã nen die van één enkel polypeptide worden gemaakt zullen geen quaternaire structuur hebben.

bij eiwitten met meer dan één subeenheid helpen zwakke interacties tussen de subeenheden om de algehele structuur te stabiliseren. De enzymen spelen vaak belangrijke rollen in het binden van subeenheden om de definitieve, functionerende proteã ne te vormen.

insuline is bijvoorbeeld een bolvormig, bolvormig eiwit dat zowel waterstofbindingen als disulfidebindingen bevat die de twee polypeptideketens bij elkaar houden., Zijde is een vezelig eiwit dat het resultaat is van waterstofbinding tussen verschillende β-geplooide ketens.

vier niveaus van eiwitstructuur de vier niveaus van eiwitstructuur kunnen in deze illustraties worden waargenomen.