Protein

Proteine sind die Bausteine des Lebens. Sie sind lebenswichtig für unsere Existenz und finden sich in jedem Organismus auf der Erde.

Proteine sind die häufigsten Moleküle in Zellen. Tatsächlich bilden sie mehr Trockensubstanz einer Zelle als Lipide, Kohlenhydrate und alle anderen Moleküle zusammen.

Ein Protein besteht aus einer oder mehreren Polypeptidketten und jede Polypeptidkette besteht aus kleineren Molekülen, die als „Aminosäuren“ bezeichnet werden., Es gibt insgesamt 20 Aminosäuren, die in Billionen auf Billionen verschiedener Arten angeordnet werden können, um Proteine zu erzeugen, die einer Vielzahl von Funktionen dienen.

Proteine sind in der Tat die strukturell komplexesten Moleküle, die der Biologie bekannt sind.

Funktionen von Proteinen

Proteine kommen in einer Vielzahl von Formen vor und erfüllen eine breite Palette von Funktionen. Beispiele für Proteine sind Enzyme, Antikörper und einige Hormone, die helfen, chemische Reaktionen zu beschleunigen, sich gegen Krankheiten zu verteidigen und die Aktivität von Zellen zu regulieren.,

Proteine spielen auch eine Rolle bei Bewegung, struktureller Unterstützung, Lagerung, Kommunikation zwischen Zellen, Verdauung und dem Transport von Substanzen im Körper.

Bewegung

Motorische Proteine wie Myosin und Dyneine können chemische Energie in Bewegung umwandeln. Myosin ist das Protein im Muskel und verursacht die Kontraktion der Muskelfasern in den Muskeln.

Dyneins liefern die Leistung, die Flagellen antreibt. Flagellen sind lange, dünne Strukturen, die an der Außenseite bestimmter Zellen, wie Samenzellen, befestigt sind und für ihre Beweglichkeit verantwortlich sind.,

Struktur und Unterstützung

Viele Proteine bieten strukturelle Unterstützung für bestimmte Teile eines Organismus. Keratin zum Beispiel ist das Protein, das in den äußeren Hautschichten vorkommt und die Haut zu einer starken Schutzschicht für die Außenwelt macht. Keratin ist auch das Strukturprotein, das Haare, Hörner und Nägel macht.

Zelluläre Kommunikation

Zellen kommunizieren mit ihrer Umgebung und anderen Zellen. Rezeptorproteine in der Zellmembran empfangen Signale von außerhalb der Zelle und leiten Nachrichten in die Zelle weiter., Sobald sich das Signal in der Zelle befindet, wird es normalerweise zwischen einer Reihe von Proteinen geleitet, bevor es sein endgültiges Ziel erreicht (meistens auch ein Protein).

Verdauung

Verdauung wird angetrieben von, Sie haben es erraten, Proteinen. Enzyme sind Proteine, die die Verdauung antreiben, indem sie chemische Reaktionen beschleunigen.

Verdauung ist der Abbau von Nahrung aus großen, unlöslichen Molekülen in kleinere Moleküle, die sich in Wasser auflösen können. Da die kleineren Moleküle wasserlöslich sind, können sie ins Blut gelangen und durch den Körper transportiert werden.,

Verdauungsenzyme sind die Enzyme, die für den Abbau von Lebensmittelmolekülen in kleinere, wasserlösliche Moleküle verantwortlich sind. Einige Beispiele für Verdauungsproteine sind:

• Amylase-das Enzym im Speichel, das Stärke in lösliche Zucker zerlegt
• Lipase – baut Fette und andere Lipide ab
• Pepsin – baut Proteine in Lebensmitteln ab

Sauerstofftransport

Hämoglobin ist ein weiteres äußerst wichtiges Protein für Tiere wie Säugetiere und Vögel. Es ist das Protein im Blut, das an Sauerstoff bindet, damit Sauerstoff durch den Körper transportiert werden kann.,

Hämoglobin enthält ein Eisenatom. Die chemische Struktur des Hämoglobins um das Eisenatom herum ermöglicht es Sauerstoff, sich an das Eisen zu binden und dann an Sauerstoff entzogenes Gewebe freigesetzt zu werden.

Wie Sie sehen, sind Proteine eindeutig extrem wichtig für das gesunde Funktionieren eines Organismus. Die meisten Beispiele, die ich verwendet habe, sind tierische Proteine, aber Proteine sind nicht weniger wichtig für andere Lebensformen wie Pflanzen, Pilze und Bakterien.

Bausteine von Proteinen

Aminosäuren sind die Bausteine von Proteinen. Insgesamt gibt es 20 verschiedene Aminosäuren in der Natur., Aminosäuren können sich auf vielfältige Weise miteinander verbinden, um verschiedene Proteine zu erzeugen.

Die chemische Struktur von Aminosäuren ist der Schlüssel, warum Proteine zur Grundlage des Lebens geworden sind. Eine Aminosäure besteht aus einer Carboxylgruppe (chemische Struktur-COOH), einer Amingruppe (-nh₂) und einer Sidechain, die hauptsächlich aus Kohlenstoff und Wasserstoff besteht.

Die Sidechain wird oft als R-Gruppe bezeichnet. Unterschiede in der R-Gruppe unterscheiden sich die 20 Aminosäuren voneinander.,

Je nach Struktur der R-Gruppe kann eine Aminosäure wasserlöslich (polar), wasserunlöslich (unpolar) sein oder eine positive oder negative Ladung enthalten. Diese Eigenschaften wiederum beeinflussen, wie die Aminosäuren verhalten, wie sie verbinden und beeinflusst die allgemeine Form und Funktion eines Proteins.

Alle 20 Aminosäuren sind für eine gute Gesundheit notwendig. Wenn ein Organismus in einer der 20 Aminosäuren niedrig ist, können bestimmte Proteine nicht aufgebaut werden und der Verlust ihrer Funktionen führt zu Gesundheitsproblemen für den Organismus.,

Einige Aminosäuren können vom Körper mit anderen Molekülen erzeugt werden, während andere Aminosäuren aus der Nahrung stammen müssen. Die Aminosäuren, die gegessen werden müssen, werden als „essentielle Aminosäuren“ bezeichnet, da sie ein wesentlicher Bestandteil einer gesunden Ernährung sind. Die Aminosäuren, die von unserem Körper hergestellt werden können, sind als „nicht essentielle Aminosäuren“ bekannt.

Polypeptide

Ein Polypeptid ist eine Kette von Aminosäuren und ist die einfachste Form eines Proteins. Aminosäuren verbinden sich zu langen, linearen Ketten, die mehr als 2000 Aminosäuren lang sein können.,

Die Reihenfolge, in der Aminosäuren miteinander verbunden sind, bestimmt die endgültige Form und Struktur der Polypeptidkette. Ein Protein enthält ein Polypeptid oder mehrere Polypeptide, die miteinander verbunden sind, um große, komplexe Proteine zu bilden.

Aminosäuren sind zwischen der Amingruppe (-nh₂) einer Aminosäure und der Carboxylgruppe (-COOH) einer zweiten Aminosäure miteinander verbunden.

Wenn sich zwei Aminosäuren miteinander verbinden, werden zwei Wasserstoffionen aus der Amingruppe und ein Sauerstoff aus der Carboxylgruppe entfernt., Die Amingruppe und die Carboxylgruppe verbinden sich und ein Wassermolekül wird als Nebenprodukt produziert. Die Bindung wird als „Peptidbindung“ bezeichnet.

Durch die Bindung mehrerer Aminosäuren durch Peptidbindungen entsteht ein Polypeptid-Rückgrat mit einer R-Gruppe, die sich von jeder Aminosäure aus erstreckt. Wie bereits erwähnt, haben die R-Gruppen der 20 Aminosäuren jeweils ihre eigene einzigartige Struktur und chemische Eigenschaften., Die Struktur und chemischen Eigenschaften (wie Reaktivität und Siedetemperatur) eines Polypeptids und letztendlich eines Proteins werden durch die einzigartige Sequenz von R-Gruppen bestimmt, die sich vom Polypeptid-Rückgrat aus erstrecken. Wenn R-Gruppen voneinander angezogen oder abgestoßen werden, biegt und verdreht sich die Polypeptidkette zu einem einzigartig geformten Protein.

Proteinstruktur

Proteine haben vier Strukturebenen, auf die wir auf dieser Seite bereits hingewiesen haben. Die vier Ebenen sind als primäre, sekundäre, tertiäre und quartäre Struktur eines Proteins bekannt.,

Primärstruktur

Die Primärstruktur ist die spezifische Sequenz von Aminosäuren, dh die Reihenfolge, in der sie miteinander verbunden sind. Die genaue Reihenfolge, in der Aminosäuren miteinander verbunden sind, wird durch die in Genen gespeicherten Informationen bestimmt.

Durch Prozesse, die Transkription und Translation genannt werden, liefert DNA alle notwendigen Informationen, damit Zellen die genaue Primärstruktur für Tausende verschiedener Proteine produzieren können. Die Primärstruktur bestimmt die sekundären und tertiären Strukturen von Proteinen.,

Sekundärstruktur

Die Sekundärstruktur eines Proteins wird durch Wasserstoffbindungen zwischen Atomen entlang des Rückgrats der Polypeptidkette gebildet.

Da jede Aminosäure eine Carboxylgruppe und eine Amingruppe aufweist, bildet die leicht negative Ladung auf den Sauerstoff der Carboxylgruppe eine schwache Bindung mit der leicht positiven Ladung eines Wasserstoffatoms auf die Amingruppe einer anderen Aminosäure. Wasserstoffbrücken sind schwach, aber viele von ihnen erzeugen genug Kraft, um die Form einer Polypeptidkette zu beeinflussen.,

Die Wasserstoffbrücken führen dazu, dass sich das Polypeptid – Rückgrat faltet und in zwei mögliche Formen aufwickelt-die α-Helix und die β-Faltenblätter. Eine α (griechischer Buchstabe ‚alpha‘) – Helix ist eine Spirale, ähnlich der Doppelhelix des ikonischen DNA-Strangs, jedoch mit nur einer Spule, und wird durch Wasserstoffbindungen zwischen jeder vierten Aminosäure gebildet. Die α-Helix ist in Strukturproteinen wie Keratin üblich.

Die β-Faltblätter (griechischer Buchstabe „beta“) werden gebildet, wenn Wasserstoffbrücken zwischen zwei oder mehr benachbarten Polypeptidketten auftreten und in kugelförmigen Proteinen üblich sind (siehe unten in „Arten von Proteinen“).,

Tertiärstruktur

Die Tertiärstruktur ist die endgültige Form, die die Polypeptidkette annimmt und wird von den R-Gruppen bestimmt. Die Anziehung und Abstoßung zwischen verschiedenen R-Gruppen biegt und faltet das Polypeptid, um die endgültige 3D-Form eines Proteins zu erzeugen.

Quartäre Struktur

Nicht alle Proteine haben eine quartäre Struktur. Eine quartäre Struktur ergibt sich nur, wenn mehrere Polypeptidketten zu einem großen komplexen Protein zusammengefügt werden. In solchen Fällen wird jedes Polypeptid als „Untereinheit“ bezeichnet.,

Hämoglobin ist ein Beispiel für ein protein mit Quartärstruktur. Bei den meisten Tieren besteht Hämoglobin aus vier kugelförmigen Untereinheiten.

Arten von Proteinen

Es gibt vier Haupttypen von Proteinen. Die am häufigsten bekannten sind die kugelförmigen Proteine. Die anderen drei Arten von Proteinen sind faserige, Membran-und ungeordnete Proteine.

Globuläre Proteine

Ein globuläres Protein ist jedes Protein, das in seiner tertiären Struktur eine kugelförmige Form annimmt. Dazu gehören viele Enzyme, Antikörper und Proteine wie Hämoglobin.,

Globuläre Proteine sind wasserlöslich und entstehen durch die Anziehung und Abstoßung verschiedener R-Gruppen mit Wasser. Polare R-Gruppen der Aminosäuren in Proteinen sind wasserlöslich, während unpolare R-Gruppen wasserunlöslich sind. Globuläre Proteine bilden sich, weil sich unpolare R-Gruppen in den inneren Abschnitten des Proteins und polare R-Gruppen verstecken, die sich auf der äußeren Oberfläche anordnen, die jedem umgebenden Wasser ausgesetzt ist.

Faserige Proteine

Faserige Proteine sind längliche Proteine, denen eine tertiäre Struktur fehlt., Anstatt sich zu einem kugelförmigen Protein zu biegen und zu falten, verbleiben faserige Proteine in ihrer linearen Sekundärstruktur. Sie sind oft wichtige strukturelle und unterstützende Proteine.

Faserige Proteine sind in Wasser unlöslich und haben oft sich wiederholende Aminosäuremuster entlang ihrer Polypeptidkette. Beispiele für faserige Proteine sind Kollagen, Keratin und Seide.

Membranproteine

Ein Membranprotein ist jedes Protein, das innerhalb einer Zellmembran gefunden oder an diese gebunden ist. Sie sind einzigartige Proteine aufgrund der einzigartigen Umgebung, in der sie existieren.,

Zellmembranen bestehen aus einer Doppelschicht von Phospholipiden. Die inneren Teile einer Zellmembran sind unpolar, aber das Äußere ist polar. Damit Membranproteine erfolgreich über einer Zellmembran existieren können, müssen sie spezifische unpolare und polare Abschnitte enthalten.

Ungeordnete Proteine

Die Entdeckung ungeordneter Proteine in den frühen 2000er Jahren stellte das historische Denken von Proteinen in Frage. Bis dahin war angenommen worden, dass die Funktion eines Proteins von seiner festen 3D-Struktur abhängig war. Ungeordnete Proteine weisen jedoch keine geordnete Struktur zu ihrer Form auf.,

Einige Proteine können vollständig unstrukturiert sein, während andere teilweise mit bestimmten unstrukturierten Abschnitten strukturiert sind. Andere Proteine haben die Fähigkeit, als ungeordnete Proteine zu existieren, nur um nach der Bindung an andere Moleküle eine feste Struktur zu bilden.

Zuletzt bearbeitet: 23 April 2016