introduktion till kemi

termer

• β-pleated sheetsecondary struktur av proteiner där n-H grupper i ryggraden av en helt utsträckt sträng etablera vätebindningar med C=O grupper i ryggraden i en intilliggande helt utsträckt sträng
• α-helixsecondary struktur av proteiner där varje ryggrad N-H skapar en vätebindning med C=O-gruppen av aminosyran fyra rester tidigare i samma helix.,
• antiparallel naturen hos de motsatta orienteringarna av de två strängarna av DNA eller två beta-strängar som innefattar ett proteins sekundära struktur
• disulfidbindning, bestående av en kovalent bindning mellan två svavelatomer, bildad genom reaktionen av två tiolgrupper, särskilt mellan tiolgrupperna av två proteiner

formen av ett protein är kritisk för dess funktion eftersom det bestämmer huruvida proteinet kan interagera med andra molekyler., Proteinstrukturer är mycket komplexa, och forskare har bara nyligen kunnat enkelt och snabbt bestämma strukturen hos kompletta proteiner ner till atomnivån. (De tekniker som används går tillbaka till 1950-talet, men tills nyligen var de mycket långsamma och mödosamma att använda, så fullständiga proteinstrukturer var mycket långsamma att lösas.) Tidiga strukturella biokemister delas begreppsmässigt proteinstrukturer i fyra ”nivåer” för att göra det lättare att få ett handtag på komplexiteten i de övergripande strukturerna., För att bestämma hur proteinet får sin slutliga form eller konformation måste vi förstå dessa fyra nivåer av proteinstruktur: primär, sekundär, tertiär och kvaternär.

primär struktur

ett proteins primära struktur är den unika sekvensen av aminosyror i varje polypeptidkedja som utgör proteinet. Det här är verkligen bara en lista över vilka aminosyror som visas i vilken ordning i en polypeptidkedja, inte riktigt en struktur. Men eftersom den slutliga proteinstrukturen i slutändan beror på denna sekvens, kallades detta den primära strukturen hos polypeptidkedjan., Till exempel har bukspottkörtelhormoninsulinet två polypeptidkedjor, A och B.

genen eller DNA-sekvensen bestämmer slutligen den unika sekvensen av aminosyror i varje peptidkedja., En förändring i nukleotidsekvensen av genens kodningsområde kan leda till att en annan aminosyra tillsätts till den växande polypeptidkedjan, vilket orsakar en förändring i proteinstrukturen och därmed funktion.

syretransportproteinhemoglobinet består av fyra polypeptidkedjor, två identiska α-kedjor och två identiska β-kedjor. I sicklecellanemi orsakar en enda aminosubstitution i hemoglobin β-kedjan en förändring av strukturen hos hela proteinet., När aminosyran glutaminsyra ersätts av valin i β-kedjan, viks polypeptiden i en något annorlunda form som skapar ett dysfunktionellt hemoglobinprotein. Så, bara en aminosyrasubstitution kan orsaka dramatiska förändringar. Dessa dysfunktionella hemoglobinproteiner, under låga syreförhållanden, börjar associera med varandra och bildar långa fibrer gjorda av miljontals aggregerade hemoglobiner som snedvrider de röda blodkropparna i halvmåne eller ”sickle” former, som täpper till artärer ., Personer som drabbats av sjukdomen upplever ofta andfåddhet, yrsel, huvudvärk och buksmärta.

sekundär struktur

ett proteins sekundära struktur är vad regelbundna strukturer uppstår från interaktioner mellan närliggande eller närliggande aminosyror när polypeptiden börjar vikas in i sin funktionella tredimensionella form., Sekundära strukturer uppstår när H-bindningar bildas mellan lokala grupper av aminosyror i en region av polypeptidkedjan. Sällan sträcker sig en enda sekundär struktur genom polypeptidkedjan. Det är oftast bara i en del av kedjan. De vanligaste formerna av sekundär struktur är a-helix – och β-pläterade arkstrukturer och de spelar en viktig strukturell roll i de flesta globulära och fibrösa proteiner.,

i α-helixkedjan bildas vätebindningen mellan syreatomen i polypeptid-ryggraden karbonylgruppen i en aminosyra och väteatomen i polypeptid-ryggraden i en annan aminosyra som är fyra aminosyror längre längs kedjan. Detta håller sträckan av aminosyror i en högerhandsspole. Varje spiralformad tur i en alfa helix har 3,6 aminosyrarester. R-grupperna (sidokedjorna) av polypeptiden sticker ut från α-helixkedjan och är inte involverade i H-bindningarna som upprätthåller α-helixstrukturen.,

i β-Veckade ark hålls sträckor av aminosyror i en nästan helt förlängd konformation som” veck ” eller zig-zags på grund av den icke-linjära karaktären hos enkla C-C-och C-N-kovalenta bindningar. β-Veckade ark uppträder aldrig ensamma. De skall hållas på plats av andra B-Veckade blad. De sträckor av aminosyror i β-Veckade ark hålls i sin Veckade arkstruktur eftersom vätebindningar bildar mellan syreatomen i en polypeptid ryggrad karbonylgrupp av en β-veckad ark och väteatomen i en polypeptid ryggrad aminogrupp av en annan β-veckad ark., De β-Veckade ark som håller varandra tillsammans rikta parallellt eller antiparallel till varandra. R-grupperna av aminosyrorna i ett β-veckat ark pekar ut vinkelrätt mot de vätebindningar som håller de β-Veckade arken tillsammans och är inte inblandade i att upprätthålla den β-Veckade arkstrukturen.

tertiär struktur

den tertiära strukturen hos en polypeptidkedja är dess övergripande tredimensionella form, när alla sekundära konstruktionselement har vikta ihop varandra., Interaktioner mellan polär, nonpolär, sur och grundläggande r-grupp inom polypeptidkedjan skapar den komplexa tredimensionella tertiära strukturen hos ett protein. När proteinvikning sker i kroppens vattenhaltiga miljö ligger de hydrofoba R-grupperna av icke-polära aminosyror mestadels i proteinets inre, medan de hydrofila R-grupperna ligger mestadels på utsidan. Cystein sidokedjor bildar disulfidbindningar i närvaro av syre, den enda kovalenta bindningen som bildas under proteinvikning., Alla dessa interaktioner, svaga och starka, bestämmer den slutliga tredimensionella formen av proteinet. När ett protein förlorar sin tredimensionella form kommer det inte längre att vara funktionellt.

Quaternary struktur

Quaternary strukturen hos ett protein är hur dess subenheter är orienterade och ordnade med avseende på varandra., Som ett resultat gäller kvaternär struktur endast för multi-subenhetsproteiner; det vill säga proteiner gjorda av en än en polypeptidkedja. Proteiner gjorda av en enda polypeptid kommer inte att ha en kvaternär struktur.

i proteiner med mer än en subenhet bidrar svaga interaktioner mellan subenheterna till att stabilisera den övergripande strukturen. Enzymer spelar ofta nyckelroller i bindningsunderenheter för att bilda det slutliga, fungerande proteinet.

insulin är till exempel ett bollformat, globulärt protein som innehåller både vätebindningar och disulfidbindningar som håller sina två polypeptidkedjor tillsammans., Silke är ett fibröst protein som resulterar från vätebindning mellan olika β-pläterade kedjor.