fragment crystallizable region (Fc regionen) er halen region af et antistof, der interagerer med cellernes overflade-receptorer kaldet Fc-receptorer, og nogle proteiner i komplementsystemet. Denne egenskab tillader antistoffer at aktivere immunsystemet. I IgG, IgA og IgD-antistof isotypes, Fc regionen er sammensat af to identiske protein fragmenter, der stammer fra det andet og tredje konstante domæner af det antistof, der er to tunge kæder; IgM og IgE Fc regioner indeholder tre tunge kæde konstant domæner (CH domæner 2-4) i hver polypeptid kæde., Fc-regionerne i IgGs har et stærkt konserveret n-glycosyleringssted. Glycosylering af FC-fragmentet er afgørende for FC-receptormedieret aktivitet. De N-glycaner, der er knyttet til dette sted, er overvejende core-fucosylerede diantennære strukturer af den komplekse type. Derudover bærer små mængder af disse N-glycaner også halverende glcnac-og α-2,6-bundne sialinsyrerester.,
et antistof fordøjet af papain giver tre fragmenter, to Fab-fragmenter og et FC-fragment
et antistof fordøjet af pepsin giver to fragmenter: et F(ab’)2 fragment og et PFC’ fragment
den anden del af et antistof, kaldet fab-regionen, indeholder variable sektioner, der definerer det specifikke mål, som antistoffet kan binde., Derimod er FC-regionen for alle antistoffer i en klasse de samme for hver art; de er konstante snarere end variable. FC-regionen betegnes derfor undertiden forkert “fragment constant region”.
FC binder sig til forskellige cellereceptorer og komplementproteiner. På denne måde formidler det forskellige fysiologiske virkninger af antistoffer (påvisning af opsoniserede partikler; cellelyse; degranulering af mastceller, basofiler og eosinofiler; og andre processer).