Learning Objective
- Sammenfatte de fire niveauer af protein struktur
hovedpunkter
- Protein struktur afhænger af deres aminosyresekvens og lokale, lav-energi-kemiske bindinger mellem atomer i både polypeptid rygraden og i aminosyre side kæder.
- proteinstruktur spiller en nøglerolle i dens funktion; hvis et protein mister sin form på ethvert strukturelt niveau, er det muligvis ikke længere funktionelt.,primær struktur er aminosyresekvensen.
- sekundær struktur er lokale interaktioner mellem strækninger af en polypeptidkæde og inkluderer α-Heli.og β-plisserede arkstrukturer.
- tertiær struktur er den overordnede tredimensionelle foldning, der i vid udstrækning drives af interaktioner mellem R-grupper.Quaruarternary strukturer er orienteringen og arrangementet af underenheder i et multi-subunit protein.,
Vilkår
- β-plisseret sheetsekundær struktur af proteiner, hvor n-H-grupper i rygraden i en fuldt udvidet streng etablerer hydrogenbindinger med C=O-grupper i rygraden i en tilstødende fuldt udvidet streng
- α-Heli helsekundær struktur af proteiner, hvor hver rygrad N-H skaber en hydrogenbinding med C=O-gruppen af aminosyren fire rester tidligere i den samme Heli α.,
- antiparallelarten af de modsatte orienteringer af de to DNA-strenge eller to beta-strenge, der omfatter et proteins sekundære struktur
- disulfid bondA-binding, der består af en kovalent binding mellem to svovlatomer, dannet ved reaktionen af to thiolgrupper, især mellem thiolgrupperne af to proteiner
formen af et protein er kritisk for dets funktion, fordi det bestemmer, om proteinet kan interagere med andre molekyler., Proteinstrukturer er meget komplekse, og forskere har først for nylig været i stand til nemt og hurtigt at bestemme strukturen af komplette proteiner ned til atomniveauet. (De anvendte teknikker dateres tilbage til 1950 ‘ erne, men indtil for nylig var de meget langsomme og besværlige at bruge, så komplette proteinstrukturer var meget langsomme til at blive løst.) Tidlige strukturelle biokemikere konceptuelt opdelt proteinstrukturer i fire “niveauer” for at gøre det lettere at få styr på kompleksiteten af de overordnede strukturer., For at bestemme, hvordan proteinet får sin endelige form eller konformation, er vi nødt til at forstå disse fire niveauer af proteinstruktur: primær, sekundær, tertiær og Kvartær.
primær struktur
et proteins primære struktur er den unikke sekvens af aminosyrer i hver polypeptidkæde, der udgør proteinet. Virkelig, dette er bare en liste over hvilke aminosyrer der vises i hvilken rækkefølge i en polypeptidkæde, ikke rigtig en struktur. Men fordi den endelige proteinstruktur i sidste ende afhænger af denne sekvens, blev dette kaldt den primære struktur af polypeptidkæden., For eksempel har pancreashormoninsulinet to polypeptidkæder, A og B.
genet eller sekvensen af DNA bestemmer i sidste ende den unikke sekvens af aminosyrer i hver peptidkæde., En ændring i nukleotidsekvensen i genets kodende region kan føre til, at en anden aminosyre tilsættes til den voksende polypeptidkæde, hvilket forårsager en ændring i proteinstruktur og derfor fungerer.
o oxygenygentransportproteinets hæmoglobin består af fire polypeptidkæder, to identiske α-kæder og to identiske β-kæder. Ved seglcelleanæmi forårsager en enkelt aminosubstitution i hæmoglobin β-kæden en ændring af strukturen af hele proteinet., Når aminosyren glutaminsyre erstattes af valin i β-kæden, foldes polypeptidet i en lidt anden form, der skaber et dysfunktionelt hæmoglobinprotein. Så kun en aminosyresubstitution kan forårsage dramatiske ændringer. Disse dysfunktionelle hæmoglobinproteiner, under betingelser med lavt ilt, begynder at forbinde med hinanden og danner lange fibre fremstillet af millioner af aggregerede hæmoglobin, der forvrider de røde blodlegemer til halvmåne eller “segl” former, som tilstopper arterier ., Mennesker, der er berørt af sygdommen, oplever ofte åndenød, svimmelhed, hovedpine og mavesmerter.
Sekundære Struktur
Et protein sekundære struktur er, hvad regelmæssige strukturer opstår af samspillet mellem nabolande eller i nærheden af-af aminosyrer, som polypeptid begynder at folde til den funktionelle tre-dimensionel form., Sekundære strukturer opstår, når H-bindinger dannes mellem lokale grupper af aminosyrer i et område af polypeptidkæden. Sjældent strækker en enkelt sekundær struktur sig gennem polypeptidkæden. Det er normalt bare i en del af kæden. De mest almindelige former for sekundær struktur er α-Heli.og β-plisserede arkstrukturer, og de spiller en vigtig strukturel rolle i de fleste kugleformede og fibrøse proteiner.,
I α-Heli .kæden dannes hydrogenbindingen mellem o .ygenatomet i polypeptid-rygrad-carbonylgruppen i en aminosyre og hydrogenatomet i polypeptid-rygrad-aminogruppen af en anden aminosyre, der er fire aminosyrer længere langs kæden. Dette holder strækningen af aminosyrer i en højrehåndet spole. Hver spiralformet drejning i en alfa-Heli.har 3, 6 aminosyrerester. R-grupperne (sidekæderne) af polypeptidet stikker ud fra A-Heli .kæden og er ikke involveret i H-bindingerne, der opretholder a-Heli .strukturen.,
i β-plisserede plader holdes strækninger af aminosyrer i en næsten fuldt udvidet konformation, der “pletter” eller orig -agsags på grund af den ikke-lineære karakter af enkelt C-C og C-N kovalente bindinger. β-plisserede plader forekommer aldrig alene. De skal holdes på plads af andre p-plisserede plader. Strækningerne af aminosyrer i β-plisserede plader holdes i deres plisserede pladestruktur, fordi hydrogenbindinger dannes mellem o .ygenatomet i en polypeptid-rygrad-carbonylgruppe af et β-plisseret ark og hydrogenatomet i en polypeptid-rygrad-aminogruppe af et andet β-plisseret ark., De p-plisserede plader, der holder hinanden sammen, er parallelle eller antiparallelle i forhold til hinanden. R-grupperne af aminosyrerne i et β-plisseret ark peger vinkelret på hydrogenbindingerne, der holder de β-plisserede plader sammen, og er ikke involveret i at opretholde den β-plisserede pladestruktur.
tertiær struktur
den tertiære struktur af en polypeptidkæde er dens overordnede tredimensionelle form, når alle de sekundære strukturelementer er foldet sammen mellem hinanden., Interaktioner mellem polær, ikke-polær, sur og basisk R-gruppe inden for polypeptidkæden skaber den komplekse tredimensionelle tertiære struktur af et protein. Når proteinfoldning finder sted i kroppens vandige miljø, ligger de hydrofobe R-grupper af ikke-polære aminosyrer for det meste i det indre af proteinet, mens de hydrofile r-grupper for det meste ligger på ydersiden. Cysteinsidekæder danner disulfidforbindelser i nærvær af ilt, den eneste kovalente binding, der dannes under proteinfoldning., Alle disse interaktioner, svage og stærke, bestemmer den endelige tredimensionelle form af proteinet. Når et protein mister sin tredimensionelle form, vil det ikke længere være funktionelt.
Kvaternære Struktur
Den kvaternære struktur af et protein, er, hvordan dens underenheder er orienteret og indrettet med respekt for hinanden., Som et resultat gælder kvaternær struktur kun for proteiner med flere underenheder; det vil sige proteiner fremstillet af en end en polypeptidkæde. Proteiner fremstillet af et enkelt polypeptid vil ikke have en kvaternær struktur.
i proteiner med mere end en underenhed hjælper svage interaktioner mellem underenhederne med at stabilisere den samlede struktur. En .ymer spiller ofte nøgleroller i bindingsunderenheder for at danne det endelige, fungerende protein.for eksempel er insulin et kugleformet, kugleformet protein, der indeholder både hydrogenbindinger og disulfidbindinger, der holder sine to polypeptidkæder sammen., Silke er et fibrøst protein, der skyldes hydrogenbinding mellem forskellige β-plisserede kæder.
