as proteínas

são os fundamentos da vida. São vitais para a nossa existência e são encontrados em todos os organismos da Terra.as proteínas são as moléculas mais comuns encontradas nas células. Na verdade, eles constituem mais da matéria seca de uma célula do que lípidos, carboidratos e todas as outras moléculas combinadas.

uma proteína é feita a partir de uma ou mais cadeias polipeptídicas e cada cadeia polipeptídica é construída a partir de moléculas mais pequenas chamadas ‘aminoácidos’., Há um total de 20 aminoácidos que podem ser dispostos em trilhões e trilhões de maneiras diferentes para criar proteínas que servem uma grande variedade de funções.

as proteínas são, de facto, as moléculas estruturalmente mais complexas conhecidas pela biologia.

funções de proteínas

proteínas vêm em uma grande variedade de formas e realizam uma ampla gama de funções. Exemplos de proteínas incluem enzimas, anticorpos e alguns hormônios que ajudam a acelerar as reações químicas, defender contra doenças e regular a atividade das células.,as proteínas também desempenham um papel no movimento, suporte estrutural, armazenamento, comunicação entre as células, digestão e transporte de substâncias ao redor do corpo.as proteínas motoras, tais como a miosina e as dineínas, têm a capacidade de converter a energia química em movimento. Miosina é a proteína encontrada no músculo e causa a contração das fibras musculares nos músculos.Dyneins fornece a potência que motiva flagella. Flagela são estruturas longas e finas ligadas ao exterior de certas células, como os espermatozóides, e são responsáveis por sua mobilidade.,muitas proteínas fornecem suporte estrutural a partes específicas de um organismo. A queratina, por exemplo, é a proteína encontrada nas camadas exteriores da pele e faz da pele uma forte camada protectora para o mundo exterior. Queratina é também a proteína estrutural que faz Cabelo, chifres e unhas.as células comunicam com o ambiente circundante e outras células. As proteínas receptoras na membrana de uma célula recebem sinais de fora da célula e transmitem mensagens para a célula., Uma vez que o sinal está dentro da célula, geralmente é passado entre um número de proteínas antes de chegar ao seu destino final (também mais comumente uma proteína).

a digestão

a digestão é impulsionada por, você adivinhou, proteínas. As enzimas são proteínas que impulsionam a digestão, acelerando as reacções químicas.

digestão é a decomposição de alimentos de grandes moléculas insolúveis em moléculas menores que podem se dissolver em água. Como as moléculas menores são hidrossolúveis, elas podem entrar no sangue e ser transportadas ao redor do corpo.,as enzimas digestivas são as enzimas responsáveis pela decomposição de moléculas alimentares em moléculas mais pequenas e solúveis em água. Alguns exemplos de digestivo proteínas incluem:

• Amilase – as enzimas na saliva, que decompõe o amido em açúcares solúveis
• Lipase – quebra de gorduras e outros lipídios
• Pepsina – quebra as proteínas dos alimentos

Transporte de oxigênio

a Hemoglobina é ainda um outro muito importante de proteína para os animais, tais como mamíferos e aves. É a proteína no sangue que se liga ao oxigênio para que o oxigênio pode ser transportado ao redor do corpo.,a hemoglobina contém um átomo de ferro. A estrutura química da hemoglobina em torno do átomo de ferro permite que o oxigênio se ligue ao ferro e, em seguida, ser liberado para o tecido de oxigênio privado.como pode ver, as proteínas são claramente extremamente importantes para o funcionamento saudável de um organismo. A maioria dos exemplos que usei são proteínas animais, mas as proteínas não são menos importantes para outras formas de vida como plantas, fungos e bactérias.

os blocos de construção das proteínas

Os aminoácidos são os blocos de construção das proteínas. No total, existem 20 aminoácidos diferentes encontrados na natureza., Os aminoácidos podem unir-se em uma grande variedade de maneiras de criar diferentes proteínas.

A estrutura química dos aminoácidos é a chave para a razão pela qual as proteínas se tornaram a base da vida. Um aminoácido consiste de um grupo carboxilo( estrutura química-COOH), um grupo amina (-NH₂), e um sidechain feito principalmente a partir de carbono e hidrogênio.

O sidechain é frequentemente referido como o grupo R. Diferenças no grupo R é o que faz os 20 aminoácidos diferentes um do outro.,dependendo da estrutura do grupo R, um aminoácido pode ser solúvel em água (polar), insolúvel em água (não-polar) ou conter uma carga positiva ou negativa. Estas características, por sua vez, afectam a forma como os aminoácidos se comportam à medida que se ligam e influenciam a forma global e a função de uma proteína.os 20 aminoácidos são necessários para uma boa saúde. Se um organismo é baixa em um dos 20 aminoácidos, certas proteínas não será capaz de ser construído e a perda de suas funções irá causar problemas de saúde para o organismo.,alguns aminoácidos podem ser criados pelo organismo usando outras moléculas, enquanto outros aminoácidos devem ser obtidos a partir de alimentos. Os aminoácidos que devem ser consumidos são conhecidos como os “aminoácidos essenciais” porque são uma parte essencial de uma dieta saudável. Os aminoácidos que podem ser produzidos pelos nossos corpos são conhecidos como “aminoácidos não essenciais”.um polipéptido é uma cadeia de aminoácidos e é a forma mais simples de uma proteína. Os aminoácidos ligam-se para formar cadeias lineares longas que podem ter mais de 2000 aminoácidos de comprimento.,

a ordem de ligação dos aminoácidos determina a forma final e a estrutura da cadeia polipeptídica. Uma proteína conterá um polipeptídeo ou múltiplos polipeptídeos ligados entre si para formar proteínas complexas grandes.os aminoácidos estão ligados entre o grupo amina (-NH₂) de um aminoácido e o grupo carboxilo (- COOH) de um segundo aminoácido.como dois aminoácidos se ligam, dois íons de hidrogênio são removidos do grupo amina e um oxigênio é removido do grupo carboxilo., O grupo amina e o grupo carboxilo unem-se e uma molécula de água é produzida como um subproduto. A ligação é conhecida como “ligação peptídica”.a ligação de múltiplos aminoácidos através de ligações peptídicas cria uma coluna vertebral polipeptídica com um grupo R que se estende a partir de cada aminoácido. Como mencionado anteriormente, os grupos R dos 20 aminoácidos cada um tem sua própria estrutura única e propriedades químicas., A estrutura e propriedades químicas (como a reatividade e temperatura de ebulição) de um polipéptido e, em última análise, uma proteína são determinadas pela sequência única de grupos R que se estendem da espinha dorsal do polipéptido. À medida que os grupos R são atraídos ou repelidos uns dos outros, a cadeia polipeptídica dobra-se e torce-se numa proteína de forma única.

a estrutura proteica

As proteínas têm quatro níveis de estrutura, todos os quais já aludimos nesta página. Os quatro níveis são conhecidos como a estrutura primária, secundária, terciária e quaternária de uma proteína.,

estrutura primária

a estrutura primária é a sequência específica de aminoácidos, ou seja, a ordem pela qual estão ligados. A ordem exata de que os aminoácidos estão ligados entre si é determinada pela informação armazenada nos genes.

através de processos chamados transcrição e tradução, O DNA fornece toda a informação necessária para que as células produzam a estrutura primária exata para milhares de proteínas diferentes. A estrutura primária determina as estruturas secundárias e terciárias das proteínas.,

estrutura Secundária

A estrutura secundária de uma proteína é formada por ligações de hidrogénio entre os átomos ao longo da espinha dorsal da cadeia polipeptídica.lembrando cada aminoácido tem um grupo carboxilo e um grupo amina, a leve carga negativa sobre o oxigênio do grupo carboxilo forma uma ligação fraca com a leve carga positiva de um átomo de hidrogênio sobre o grupo amina de outro aminoácido. As ligações de hidrogênio são fracas, mas muitas delas criam força suficiente para influenciar a forma de uma cadeia polipeptídica.,as ligações de hidrogénio fazem com que a coluna vertebral do polipeptídeo se dobre e se enrole em duas formas possíveis – a hélice α e as folhas com pregas β. Uma hélice α (em grego “alfa”) é uma espiral, semelhante à dupla hélice da cadeia de DNA icônica, mas com apenas uma bobina, e é formada por ligações de hidrogênio entre cada quarto aminoácido. A α helix é comum em proteínas estruturais como a queratina.

As placas pletadas β (em grego “beta”) formam-se quando as ligações de hidrogénio ocorrem entre duas ou mais cadeias polipeptídicas adjacentes e são comuns nas proteínas globulares (ver abaixo em “tipos de proteínas”).,

estrutura terciária

a estrutura terciária é a forma final que a cadeia polipeptídica toma e é determinada pelos grupos R. A atração e repulsão entre diferentes grupos R dobra e dobra o polipéptido para criar a forma 3D final de uma proteína.nem todas as proteínas têm uma estrutura quaternária. Uma estrutura quaternária só resulta quando múltiplas cadeias polipeptídicas se combinam para formar uma grande proteína complexa. Nesses casos, cada polipéptido é referido como uma “subunidade”.,hemoglobina é um exemplo de uma proteína com estrutura quaternária. Na maioria dos animais, a hemoglobina é feita de quatro subunidades globulares.existem quatro tipos principais de proteínas. As proteínas globulares mais conhecidas são as proteínas globulares. Os outros três tipos de proteínas são fibrosas, membranas e proteínas desordenadas.uma proteína globular é qualquer proteína que tem uma forma esférica em sua estrutura terciária. Estes incluem muitas enzimas, anticorpos e proteínas, como a hemoglobina.,as proteínas globulares são solúveis em água e são criadas devido à Atração e repulsão de diferentes grupos R com água. Os grupos R polares dos aminoácidos nas proteínas são hidrossolúveis enquanto os grupos R não polares são insolúveis em água. As proteínas globulares formam-se porque os grupos R não-polares escondem-se nas secções internas dos grupos R E R que se organizam na superfície exterior que é exposta a qualquer água circundante.as proteínas fibrosas são proteínas alongadas que não possuem qualquer estrutura terciária., Em vez de dobrar e dobrar para formar uma proteína globular, as proteínas fibrosas permanecem em sua estrutura secundária linear. São muitas vezes importantes proteínas estruturais e de apoio.as proteínas fibrosas são insolúveis na água e têm frequentemente padrões repetitivos de aminoácidos ao longo da sua cadeia polipéptida. Exemplos de proteínas fibrosas incluem colagénio, queratina e seda.uma proteína de membrana é qualquer proteína encontrada dentro ou ligada a uma membrana celular. São proteínas únicas, devido ao ambiente único em que existem.,as membranas celulares

são feitas a partir de uma camada dupla de fosfolípidos. As partes internas de uma membrana celular não são polares, mas o exterior é polar. Para que as proteínas de membrana possam existir com sucesso através de uma membrana celular, estas devem conter secções específicas não-polares e polares.

proteínas desordenadas

a descoberta de proteínas desordenadas no início da década de 2000 desafiou o pensamento histórico das proteínas. Até então, acreditava-se que a função de uma proteína dependia de sua estrutura 3D fixa. Proteínas desordenadas, no entanto, não apresentam estrutura ordenada para a sua forma.,algumas proteínas podem ser totalmente não estruturadas enquanto outras estão parcialmente estruturadas com certas secções não estruturadas. Outras proteínas têm a capacidade de existir como proteínas desordenadas apenas para formar uma estrutura fixa depois de se ligarem a outras moléculas.último editado: 23 de abril de 2016