Introdução à Química

Termos

• β-pregueada sheetsecondary a estrutura das proteínas, onde N-H de grupos na espinha dorsal de um totalmente estendido vertente estabelecer ligações de hidrogénio com C=O de grupos na espinha dorsal de uma adjacente totalmente estendido vertente
• α-helixsecondary a estrutura das proteínas, onde cada espinha dorsal N-H cria uma ligação de hidrogênio com a=C O grupo de amino ácido quatro resíduos anteriormente na mesma hélice.,
• antiparallelThe natureza do oposto orientações das duas cadeias de DNA ou dois beta vertentes que compõem uma proteína de estrutura secundária
• bissulfeto de bondA bond, que consiste de uma ligação covalente ligação entre dois átomos de enxofre, formado pela reação de dois tióis, especialmente entre os tióis de duas proteínas

A forma de uma proteína é essencial para a sua função, pois ele determina se a proteína pode interagir com outras moléculas., As estruturas proteicas são muito complexas, e os pesquisadores só muito recentemente foram capazes de determinar facilmente e rapidamente a estrutura de proteínas completas até o nível atômico. (As técnicas usadas datam da década de 1950, mas até recentemente eram muito lentas e laboriosas de usar, então estruturas proteicas completas foram muito lentas para serem resolvidas.) Os primeiros bioquímicos estruturais conceitualmente dividiram as estruturas proteicas em quatro “níveis” para tornar mais fácil obter um controle sobre a complexidade das estruturas globais., Para determinar como a proteína obtém sua forma final ou conformação, precisamos entender esses quatro níveis de estrutura proteica: primária, secundária, terciária e quaternária.

estrutura primária

a estrutura primária de uma proteína é a sequência única de aminoácidos em cada cadeia polipeptídica que compõe a proteína. Realmente, esta é apenas uma lista de quais aminoácidos aparecem em que ordem em uma cadeia polipeptídica, não realmente uma estrutura. Mas, como a estrutura proteica final depende desta sequência, esta foi chamada de estrutura primária da cadeia polipeptídica., Por exemplo, a hormona pancreática de insulina tem dois polipeptídeo cadeias A e B.

o gene, ou sequência de ADN, finalmente determina a sequência única de aminoácidos em cada cadeia peptídica., Uma mudança na sequência de nucleótidos da região de codificação do gene pode levar a um diferente aminoácido a ser adicionado à cadeia de polipéptidos em crescimento, causando uma mudança na estrutura proteica e, portanto, função.a hemoglobina da proteína de transporte de oxigénio consiste em quatro cadeias polipeptídicas, duas cadeias α idênticas e duas cadeias β idênticas. Na anemia falciforme, uma única substituição amino na cadeia hemoglobina β causa uma mudança na estrutura de toda a proteína., Quando o ácido glutâmico aminoácido é substituído pela valina na cadeia β, o polipéptido se dobra em uma forma ligeiramente diferente que cria uma proteína hemoglobina disfuncional. Então, apenas uma substituição de aminoácidos pode causar mudanças dramáticas. Estas proteínas disfuncionais da hemoglobina, em condições de baixo oxigénio, começam a associar-se umas às outras, formando fibras longas feitas a partir de milhões de hemoglobinas agregadas que distorcem os glóbulos vermelhos em formas crescentes ou “foice”, que entupem artérias ., As pessoas afetadas pela doença muitas vezes experimentam falta de ar, tonturas, dores de cabeça e dor abdominal.

Estrutura Secundária

Uma proteína de estrutura secundária é qualquer regulares estruturas surgir a partir de interações entre vizinhas ou próximas aminoácidos do polipeptídeo começa a dobrar na sua funcional de forma tridimensional., Estruturas secundárias surgem como ligações H entre grupos locais de aminoácidos em uma região da cadeia polipeptídica. Raramente uma única estrutura secundária se estende por toda a cadeia polipeptídica. É geralmente apenas em uma seção da corrente. As formas mais comuns de estrutura secundária são as estruturas de folhas de α-helix e β-pleated e desempenham um papel estrutural importante na maioria das proteínas globulares e fibrosas.,

Na α-hélice da cadeia, a ligação de hidrogênio entre o átomo de oxigênio no polipeptídeo espinha dorsal do grupo carbonila em um aminoácido e o átomo de hidrogênio no polipeptídeo espinha dorsal grupo amino de outro aminoácido, que é de quatro aminoácidos mais longe ao longo da cadeia. Isto mantém o trecho de aminoácidos em uma bobina destra. Cada curva helicoidal numa hélice alfa tem 3, 6 resíduos de aminoácidos. Os grupos R (As cadeias laterais) do polipeptídeo sobressaem da cadeia α-helix e não estão envolvidos nas ligações H que mantêm a estrutura α-helix.,em folhas de plissagem β, Os troços de aminoácidos são mantidos em uma conformação quase totalmente estendida que “pleats” ou zig-zags devido à natureza não linear de ligações covalentes C-C E C-N únicas. as folhas com pregas β nunca ocorrem sozinhas. Eles têm que ser mantidos no lugar por outras folhas de β-plissado. Os trechos de aminoácidos em β-pregueada folhas são mantidos em sua plissado folha de estrutura por ligações de hidrogénio entre o átomo de oxigênio em um polipeptídeo espinha dorsal do grupo carbonila de um β-pregueada folha e o átomo de hidrogênio em um polipeptídeo espinha dorsal grupo amino de outro β-pregueada folha., As folhas com plissado β Que se mantêm juntas alinham-se paralelamente ou antiparalelar umas às outras. Os grupos R dos aminoácidos num ponto de folha com plissado β São perpendiculares às ligações de hidrogénio que mantêm as folhas com plissado β juntas, e não estão envolvidos na manutenção da estrutura da folha com plissado β.

estrutura terciária

a estrutura terciária de uma cadeia polipeptídica é a sua forma tridimensional global, uma vez que todos os elementos da estrutura secundária se dobraram entre si., Interações entre o grupo R polar, não-polar, ácido e básico dentro da cadeia polipeptídica criam a complexa estrutura terciária tridimensional de uma proteína. Quando a dobragem de proteínas ocorre no ambiente aquoso do corpo, os grupos hidrofóbicos R de aminoácidos não-polares encontram-se principalmente no interior da proteína, enquanto os grupos hidrofílicos R encontram-se principalmente no exterior. As cadeias laterais de cisteína formam ligações dissulfureto na presença de oxigénio, a única ligação covalente que se forma durante a dobragem de proteínas., Todas essas interações, fracas e fortes, determinam a forma tridimensional final da proteína. Quando uma proteína perde a sua forma tridimensional, deixará de ser funcional.

estrutura quaternária

a estrutura quaternária de uma proteína é a forma como as suas subunidades são orientadas e dispostas umas com as outras., Como resultado, a estrutura quaternária só se aplica às proteínas multi-subunidades, isto é, proteínas feitas de uma cadeia polipeptídica. As proteínas produzidas a partir de um único polipéptido não terão uma estrutura quaternária.

em proteínas com mais de uma subunidade, interacções fracas entre as subunidades ajudam a estabilizar a estrutura global. As enzimas muitas vezes desempenham papéis-chave nas subunidades de ligação para formar a proteína final e funcional.por exemplo, a insulina é uma proteína globular em forma de bola que contém ligações de hidrogénio e ligações de dissulfeto que mantêm as suas duas cadeias polipeptídicas Unidas., A seda é uma proteína fibrosa que resulta da ligação do hidrogénio entre diferentes cadeias de plêados-β.